Pyridoxal phosphate/ja: Difference between revisions

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'''ピリドキサールリン酸'''（'''PLP'''、[[pyridoxal/ja|ピリドキサール]]5'-[[phosphate/ja|リン酸]]、'''P5P'''）は、[[vitamin B6/ja|ビタミンB<sub>6</sub>]]の活性型であり、様々な[[enzymatic/ja|酵素]]反応における[[coenzyme/ja|補酵素]]である。[[:en:International Union of Biochemistry and Molecular Biology|国際生化学分子生物学連合]]は140以上のPLP依存性活性をカタログ化しており、分類された全活性の約4%に相当する。PLPの多用途性は、基質と共有結合した後、親電子触媒として作用し、様々なタイプのカルバニオン反応中間体を安定化させる能力から生じる。

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==補酵素としての役割==

==Role as a coenzyme==

~~PLP acts as a coenzyme in all~~ [[transamination]] ~~reactions, and in certain~~ [[decarboxylation]], [[deamination]]~~, and~~ [[racemization]] ~~reactions of~~ [[~~amino acid~~]]~~s. The aldehyde group of PLP forms a~~ [[Schiff base|~~Schiff-base~~]] ~~linkage (internal~~ [[aldimine]]~~) with the ε-amino group of a specific lysine group of the [[aminotransferase]] enzyme. The α-amino group of the amino acid substrate displaces the ε~~-~~amino group of the active~~-site lysine residue in a process known as transaldimination. The resulting external aldimine can lose a proton, carbon dioxide, or an amino acid sidechain to become a quinonoid intermediate, which in turn can act as a nucleophile in several reaction pathways.

PLPはすべての[[transamination/ja|トランスアミノ化]]反応、および特定の[[decarboxylation/ja|脱炭酸]]、[[deamination/ja|脱アミノ化]]、[[amino acid/ja|アミノ酸]]の[[racemization/ja|ラセミ化]]反応において補酵素として働く。 PLPのアルデヒド基は、[[aminotransferase/ja|アミノトランスフェラーゼ]]酵素の特定のリジン基のε-アミノ基と[[Schiff base/ja|シッフ塩基]]結合（内部[[aldimine/ja|アルジミン]]）を形成する。アミノ酸基質のα-アミノ基は、活性部位リジン残基のε-アミノ基を転位脱離として知られるプロセスで置換する。結果として生じる外部アルジミンは、プロトン、二酸化炭素、アミノ酸側鎖を失ってキノノイド中間体となり、いくつかの反応経路で求核剤として働くことができる。

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 '''ピリドキサールリン酸'''（'''PLP'''、[[pyridoxal/ja|ピリドキサール]]5'-[[phosphate/ja|リン酸]]、'''P5P'''）は、[[vitamin B6/ja|ビタミンB<sub>6</sub>]]の活性型であり、様々な[[enzymatic/ja|酵素]]反応における[[coenzyme/ja|補酵素]]である。[[:en:International Union of Biochemistry and Molecular Biology|国際生化学分子生物学連合]]は140以上のPLP依存性活性をカタログ化しており、分類された全活性の約4%に相当する。PLPの多用途性は、基質と共有結合した後、親電子触媒として作用し、様々なタイプのカルバニオン反応中間体を安定化させる能力から生じる。
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+==補酵素としての役割==
-==Role as a coenzyme==
+{{Anchor|Role as a coenzyme}}
-PLP acts as a coenzyme in all [[transamination]] reactions, and in certain [[decarboxylation]], [[deamination]], and [[racemization]] reactions of [[amino acid]]s.  The aldehyde group of PLP forms a [[Schiff base|Schiff-base]] linkage (internal [[aldimine]]) with the ε-amino group of a specific lysine group of the [[aminotransferase]] enzyme. The α-amino group of the amino acid substrate displaces the ε-amino group of the active-site lysine residue in a process known as transaldimination. The resulting external aldimine can lose a proton, carbon dioxide, or an amino acid sidechain to become a quinonoid intermediate, which in turn can act as a nucleophile in several reaction pathways.
+PLPはすべての[[transamination/ja|トランスアミノ化]]反応、および特定の[[decarboxylation/ja|脱炭酸]]、[[deamination/ja|脱アミノ化]]、[[amino acid/ja|アミノ酸]]の[[racemization/ja|ラセミ化]]反応において補酵素として働く。 PLPのアルデヒド基は、[[aminotransferase/ja|アミノトランスフェラーゼ]]酵素の特定のリジン基のε-アミノ基と[[Schiff base/ja|シッフ塩基]]結合（内部[[aldimine/ja|アルジミン]]）を形成する。アミノ酸基質のα-アミノ基は、活性部位リジン残基のε-アミノ基を転位脱離として知られるプロセスで置換する。結果として生じる外部アルジミンは、プロトン、二酸化炭素、アミノ酸側鎖を失ってキノノイド中間体となり、いくつかの反応経路で求核剤として働くことができる。
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