Insulin/ja: Difference between revisions

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ホルモンは一般的に小さな化学分子であろうという当初の考えに反して、その構造が知られている最初のペプチドホルモンとして、インスリンは非常に大きいことが発見された。ヒトインスリンの単一のタンパク質（モノマー）は、51[[amino acid/ja|アミノ酸]]から構成され、5808[[:en:Dalton (unit)|Da]]の[[molecular mass/ja|分子質量]]を有する。ヒトインスリンの[[molecular formula/ja|分子式]]は、C257H383N65O77S6である。A鎖とB鎖という2本のペプチド鎖（[[protein dimer/ja|ダイマー]]）が2つの[[disulfide bond/ja|ジスルフィド結合]]によって結合したものである。A鎖は21個のアミノ酸からなり、B鎖は30個のアミノ酸からなる。連結（鎖間）ジスルフィド結合は、A7-B7位とA20-B19位の間のシステイン残基で形成される。A鎖内にはさらに（鎖内）ジスルフィド結合がA6位とA11位のシステイン残基間に存在する。A鎖は、A1-A8とA12-A19に2つのαヘリカル領域があり、これらは反平行である。一方、B鎖は、ジスルフィド結合に挟まれた中央のαヘリックス（残基B9-B19をカバー）と2つのβシート（B7-B10とB20-B23をカバー）を持つ。

Contrary to an initial belief that hormones would be generally small chemical molecules, as the first peptide hormone known of its structure, insulin was found to be quite large. A single protein (monomer) of human insulin is composed of 51 [[amino acid]]~~s, and has a [[molecular mass]] of 5808~~ [[Dalton (unit)|Da]]~~. The~~ [[molecular formula]] ~~of human insulin is C~~257H383N65O77S6~~. It is a combination of two peptide chains (~~[[protein dimer|~~dimer~~]]~~) named an A-chain and a B-chain, which are linked together by two~~ [[disulfide bond]]~~s. The A~~-~~chain is composed of 21 amino acids, while the B~~-~~chain consists of 30 residues. The linking (interchain) disulfide bonds are formed at cysteine residues between the positions A7~~-~~B7 and A20~~-~~B19. There is an additional (intrachain) disulfide bond within the A~~-~~chain between cysteine residues at positions A6 and A11. The A~~-~~chain exhibits two α~~-helical regions at A1-A8 and A12-A19 which are antiparallel; while the B chain has a central α -helix (covering residues B9-B19) flanked by the disulfide bond on either sides and two β-sheets (covering B7-B10 and B20-B23).

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 [[Image:InsulinMonomer.jpg|250px|thumb|'''インスリンの構造'''。左側は、生物学的に活性であると考えられているインスリンモノマーの空間充填モデルである。[[carbon/ja|炭素]]は緑、[[hydrogen/ja|水素]]は白、[[oxygen/ja|酸素]]は赤、[[nitrogen/ja|窒素]]は青である。右側は、貯蔵型と考えられているインスリン6量体の[[:en:ribbon diagram|リボン図]]である。モノマー単位は、A鎖が青、B鎖がシアン色で強調表示されている。黄色はジスルフィド結合、マゼンタの球は亜鉛イオンである。]]
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+ホルモンは一般的に小さな化学分子であろうという当初の考えに反して、その構造が知られている最初のペプチドホルモンとして、インスリンは非常に大きいことが発見された。ヒトインスリンの単一のタンパク質（モノマー）は、51[[amino acid/ja|アミノ酸]]から構成され、5808[[:en:Dalton (unit)|Da]]の[[molecular mass/ja|分子質量]]を有する。ヒトインスリンの[[molecular formula/ja|分子式]]は、C<sub>257</sub>H<sub>383</sub>N<sub>65</sub>O<sub>77</sub>S<sub>6</sub>である。A鎖とB鎖という2本のペプチド鎖（[[protein dimer/ja|ダイマー]]）が2つの[[disulfide bond/ja|ジスルフィド結合]]によって結合したものである。A鎖は21個のアミノ酸からなり、B鎖は30個のアミノ酸からなる。連結（鎖間）ジスルフィド結合は、A7-B7位とA20-B19位の間のシステイン残基で形成される。A鎖内にはさらに（鎖内）ジスルフィド結合がA6位とA11位のシステイン残基間に存在する。A鎖は、A1-A8とA12-A19に2つのαヘリカル領域があり、これらは反平行である。一方、B鎖は、ジスルフィド結合に挟まれた中央のαヘリックス（残基B9-B19をカバー）と2つのβシート（B7-B10とB20-B23をカバー）を持つ。
-Contrary to an initial belief that hormones would be generally small chemical molecules, as the first peptide hormone known of its structure, insulin was found to be quite large. A single protein (monomer) of human insulin is composed of 51 [[amino acid]]s, and has a [[molecular mass]] of 5808 [[Dalton (unit)|Da]]. The [[molecular formula]] of human insulin is C<sub>257</sub>H<sub>383</sub>N<sub>65</sub>O<sub>77</sub>S<sub>6</sub>. It is a combination of two peptide chains ([[protein dimer|dimer]]) named an A-chain and a B-chain, which are linked together by two [[disulfide bond]]s. The A-chain is composed of 21 amino acids, while the B-chain consists of 30 residues. The linking (interchain) disulfide bonds are formed at cysteine residues between the positions A7-B7 and A20-B19. There is an additional (intrachain) disulfide bond within the A-chain between cysteine residues at positions A6 and A11. The A-chain exhibits two α-helical regions at A1-A8 and A12-A19 which are antiparallel; while the B chain has a central α -helix (covering residues B9-B19) flanked by the disulfide bond on either sides and two β-sheets (covering B7-B10 and B20-B23).
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