Enzyme/ja: Difference between revisions

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酵素の効率は''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>で表すことができる。これは特異性定数とも呼ばれ、最初の不可逆的なステップまでの反応の全ステップの[[:en:rate constant|速度定数]]を含んでいる。特異性定数は親和性と触媒能力の両方を反映するので、異なる酵素同士、あるいは同じ酵素と異なる基質を比較するのに有用である。特異度定数の理論的最大値は拡散限界と呼ばれ、約10<sup>8</sup>から10<sup>9</sup>（M<sup>-1</sup> s<sup>-1</sup>）である。この時点では、酵素と基質が衝突するたびに触媒作用が起こり、生成物の生成速度は反応速度ではなく、拡散速度によって制限される。この性質を持つ酵素は、''[[catalytically perfect enzyme/ja|触媒的に完璧]]''または'''動力学的に完全な'''と呼ばれる。このような酵素の例としては、[[triosephosphateisomerase/ja|トリオースリン酸イソメラーゼ]]、[[carbonic anhydrase/ja|炭酸脱水酵素]]、[[acetylcholinesterase/ja|アセチルコリンエステラーゼ]]、[[catalase/ja|カタラーゼ]]、[[fumarase/ja|フマラーゼ]]、[[β-lactamase/ja|β-ラクタマーゼ]]、[[superoxide dismutase/ja|スーパーオキシドジスムターゼ]]などが挙げられる。このような酵素の回転数は、1秒間に数百万反応に達することもある。<math>k_{rm cat}/K_{rm m}</math>と<math>k_{rm cat}</math>の平均値はそれぞれ<math> 10^5 {rm s}^{-1}{rm M}^{-1}</math>と<math> 10 {rm s}^{-1}</math> 程度である。

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ミカエリス・メンテン動力学は、自由な[[:en:diffusion|拡散]]と熱力学的に駆動されるランダムな衝突という仮定から導かれる[[:en:law of mass action|質量作用の法則]]に依存している。多くの生化学プロセスや細胞内プロセスは、[[macromolecular crowding/ja|高分子の混雑]]や制約された分子運動のために、これらの条件から大きく逸脱している。最近の複雑なモデルの拡張は、これらの効果を補正しようとするものである。

~~Michaelis–Menten kinetics relies on the~~ [[law of mass action]], which is derived from the assumptions of free [[diffusion]] and thermodynamically driven random collision. Many biochemical or cellular processes deviate significantly from these conditions, because of [[macromolecular crowding]] ~~and constrained molecular movement. More recent, complex extensions of the model attempt to correct for these effects.~~

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 酵素の効率は''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>で表すことができる。これは特異性定数とも呼ばれ、最初の不可逆的なステップまでの反応の全ステップの[[:en:rate constant|速度定数]]を含んでいる。特異性定数は親和性と触媒能力の両方を反映するので、異なる酵素同士、あるいは同じ酵素と異なる基質を比較するのに有用である。特異度定数の理論的最大値は拡散限界と呼ばれ、約10<sup>8</sup>から10<sup>9</sup>（M<sup>-1</sup> s<sup>-1</sup>）である。この時点では、酵素と基質が衝突するたびに触媒作用が起こり、生成物の生成速度は反応速度ではなく、拡散速度によって制限される。この性質を持つ酵素は、''[[catalytically perfect enzyme/ja|触媒的に完璧]]''または'''動力学的に完全な'''と呼ばれる。このような酵素の例としては、[[triosephosphateisomerase/ja|トリオースリン酸イソメラーゼ]]、[[carbonic anhydrase/ja|炭酸脱水酵素]]、[[acetylcholinesterase/ja|アセチルコリンエステラーゼ]]、[[catalase/ja|カタラーゼ]]、[[fumarase/ja|フマラーゼ]]、[[β-lactamase/ja|β-ラクタマーゼ]]、[[superoxide dismutase/ja|スーパーオキシドジスムターゼ]]などが挙げられる。このような酵素の回転数は、1秒間に数百万反応に達することもある。<math>k_{rm cat}/K_{rm m}</math>と<math>k_{rm cat}</math>の平均値はそれぞれ<math> 10^5 {rm s}^{-1}{rm M}^{-1}</math>と<math> 10 {rm s}^{-1}</math> 程度である。
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+ミカエリス・メンテン動力学は、自由な[[:en:diffusion|拡散]]と熱力学的に駆動されるランダムな衝突という仮定から導かれる[[:en:law of mass action|質量作用の法則]]に依存している。多くの生化学プロセスや細胞内プロセスは、[[macromolecular crowding/ja|高分子の混雑]]や制約された分子運動のために、これらの条件から大きく逸脱している。最近の複雑なモデルの拡張は、これらの効果を補正しようとするものである。
-Michaelis–Menten kinetics relies on the [[law of mass action]], which is derived from the assumptions of free [[diffusion]] and thermodynamically driven random collision. Many biochemical or cellular processes deviate significantly from these conditions, because of [[macromolecular crowding]] and constrained molecular movement. More recent, complex extensions of the model attempt to correct for these effects.
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