Insulin/ja: Difference between revisions

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インスリンのアミノ酸配列は[[conserved sequence/ja|強保存]]であり、種間でわずかに異なるだけである。[[Cow/ja|ウシ]]のインスリンは3つの[[amino acid/ja|アミノ酸]]残基のみ、[[Pig/ja|ポルシン]]のインスリンは1つの[[amino acid/ja|アミノ酸]]残基のみヒトと異なる。ある種の魚のインスリンでさえ、ヒトに臨床的に有効であるほどヒトに似ている。いくつかの無脊椎動物のインスリンはヒトのインスリンと配列が非常に似ており、同様の生理学的効果を持つ。多様な種のインスリン配列に見られる強い相同性は、動物の進化の歴史の大部分にわたって保存されてきたことを示唆している。しかし、[[proinsulin/ja|プロインスリン]]のC-ペプチドは、種によってかなり異なる。

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インスリンは6量体（インスリン分子6個の単位）として体内で生成・貯蔵されるが、活性型は単量体である。六量体の大きさは約36000Daである。6つの分子は3つの二量体として結合し、対称的な分子を形成する。重要な特徴は、対称軸上に亜鉛原子（Zn<sup>2+</sup>）が存在することで、この亜鉛原子は3つの水分子とB10位の3つのヒスチジン残基に囲まれている。

Insulin is produced and stored in the body as a hexamer (a unit of six insulin molecules), while the active form is the monomer. The hexamer is about 36000 Da in size. The six molecules are linked together as three dimeric units to form symmetrical molecule. An important feature is the presence of zinc atoms (Zn<sup>2+</sup>~~) on the axis of symmetry, which are surrounded by three water molecules and three histidine residues at position B10.~~

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 インスリンのアミノ酸配列は[[conserved sequence/ja|強保存]]であり、種間でわずかに異なるだけである。[[Cow/ja|ウシ]]のインスリンは3つの[[amino acid/ja|アミノ酸]]残基のみ、[[Pig/ja|ポルシン]]のインスリンは1つの[[amino acid/ja|アミノ酸]]残基のみヒトと異なる。ある種の魚のインスリンでさえ、ヒトに臨床的に有効であるほどヒトに似ている。いくつかの無脊椎動物のインスリンはヒトのインスリンと配列が非常に似ており、同様の生理学的効果を持つ。多様な種のインスリン配列に見られる強い相同性は、動物の進化の歴史の大部分にわたって保存されてきたことを示唆している。しかし、[[proinsulin/ja|プロインスリン]]のC-ペプチドは、種によってかなり異なる。
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+インスリンは6量体（インスリン分子6個の単位）として体内で生成・貯蔵されるが、活性型は単量体である。六量体の大きさは約36000Daである。6つの分子は3つの二量体として結合し、対称的な分子を形成する。重要な特徴は、対称軸上に亜鉛原子（Zn<sup>2+</sup>）が存在することで、この亜鉛原子は3つの水分子とB10位の3つのヒスチジン残基に囲まれている。
-Insulin is produced and stored in the body as a hexamer (a unit of six insulin molecules), while the active form is the monomer. The hexamer is about 36000 Da in size. The six molecules are linked together as three dimeric units to form symmetrical molecule. An important feature is the presence of zinc atoms (Zn<sup>2+</sup>) on the axis of symmetry, which are surrounded by three water molecules and three histidine residues at position B10.
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