Insulin/ja: Difference between revisions

Line 60:

ホルモンは一般的に小さな化学分子であろうという当初の考えに反して、その構造が知られている最初のペプチドホルモンとして、インスリンは非常に大きいことが発見された。ヒトインスリンの単一のタンパク質（モノマー）は、51[[amino acid/ja|アミノ酸]]から構成され、5808[[:en:Dalton (unit)|Da]]の[[molecular mass/ja|分子質量]]を有する。ヒトインスリンの[[molecular formula/ja|分子式]]は、C<sub>257</sub>H<sub>383</sub>N<sub>65</sub>O<sub>77</sub>S<sub>6</sub>である。A鎖とB鎖という2本のペプチド鎖（[[protein dimer/ja|ダイマー]]）が2つの[[disulfide bond/ja|ジスルフィド結合]]によって結合したものである。A鎖は21個のアミノ酸からなり、B鎖は30個のアミノ酸からなる。連結（鎖間）ジスルフィド結合は、A7-B7位とA20-B19位の間のシステイン残基で形成される。A鎖内にはさらに（鎖内）ジスルフィド結合がA6位とA11位のシステイン残基間に存在する。A鎖は、A1-A8とA12-A19に2つのαヘリカル領域があり、これらは反平行である。一方、B鎖は、ジスルフィド結合に挟まれた中央のαヘリックス（残基B9-B19をカバー）と2つのβシート（B7-B10とB20-B23をカバー）を持つ。

~~<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">~~

インスリンのアミノ酸配列は[[conserved sequence/ja|強保存]]であり、種間でわずかに異なるだけである。[[Cow/ja|ウシ]]のインスリンは3つの[[amino acid/ja|アミノ酸]]残基のみ、[[Pig/ja|ポルシン]]のインスリンは1つの[[amino acid/ja|アミノ酸]]残基のみヒトと異なる。ある種の魚のインスリンでさえ、ヒトに臨床的に有効であるほどヒトに似ている。いくつかの無脊椎動物のインスリンはヒトのインスリンと配列が非常に似ており、同様の生理学的効果を持つ。多様な種のインスリン配列に見られる強い相同性は、動物の進化の歴史の大部分にわたって保存されてきたことを示唆している。しかし、[[proinsulin/ja|プロインスリン]]のC-ペプチドは、種によってかなり異なる。

~~The amino acid sequence of insulin is~~ [[conserved sequence|~~strongly conserved~~]] ~~and varies only slightly between species.~~ [[Cow|~~Bovine~~]] ~~insulin differs from human in only three~~ [[amino acid]] ~~residues, and~~ [[Pig|~~porcine~~]] insulin in one. Even insulin from some species of fish is similar enough to human to be clinically effective in humans. Insulin in some invertebrates is quite similar in sequence to human insulin, and has similar physiological effects. The strong homology seen in the insulin sequence of diverse species suggests that it has been conserved across much of animal evolutionary history. The C-peptide of [[proinsulin]]~~, however, differs much more among species; it is also a hormone, but a secondary one.~~

~~</div>~~

@@ Line 60: / Line 60: @@
 ホルモンは一般的に小さな化学分子であろうという当初の考えに反して、その構造が知られている最初のペプチドホルモンとして、インスリンは非常に大きいことが発見された。ヒトインスリンの単一のタンパク質（モノマー）は、51[[amino acid/ja|アミノ酸]]から構成され、5808[[:en:Dalton (unit)|Da]]の[[molecular mass/ja|分子質量]]を有する。ヒトインスリンの[[molecular formula/ja|分子式]]は、C<sub>257</sub>H<sub>383</sub>N<sub>65</sub>O<sub>77</sub>S<sub>6</sub>である。A鎖とB鎖という2本のペプチド鎖（[[protein dimer/ja|ダイマー]]）が2つの[[disulfide bond/ja|ジスルフィド結合]]によって結合したものである。A鎖は21個のアミノ酸からなり、B鎖は30個のアミノ酸からなる。連結（鎖間）ジスルフィド結合は、A7-B7位とA20-B19位の間のシステイン残基で形成される。A鎖内にはさらに（鎖内）ジスルフィド結合がA6位とA11位のシステイン残基間に存在する。A鎖は、A1-A8とA12-A19に2つのαヘリカル領域があり、これらは反平行である。一方、B鎖は、ジスルフィド結合に挟まれた中央のαヘリックス（残基B9-B19をカバー）と2つのβシート（B7-B10とB20-B23をカバー）を持つ。
-<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
+インスリンのアミノ酸配列は[[conserved sequence/ja|強保存]]であり、種間でわずかに異なるだけである。[[Cow/ja|ウシ]]のインスリンは3つの[[amino acid/ja|アミノ酸]]残基のみ、[[Pig/ja|ポルシン]]のインスリンは1つの[[amino acid/ja|アミノ酸]]残基のみヒトと異なる。ある種の魚のインスリンでさえ、ヒトに臨床的に有効であるほどヒトに似ている。いくつかの無脊椎動物のインスリンはヒトのインスリンと配列が非常に似ており、同様の生理学的効果を持つ。多様な種のインスリン配列に見られる強い相同性は、動物の進化の歴史の大部分にわたって保存されてきたことを示唆している。しかし、[[proinsulin/ja|プロインスリン]]のC-ペプチドは、種によってかなり異なる。
-The amino acid sequence of insulin is [[conserved sequence|strongly conserved]] and varies only slightly between species. [[Cow|Bovine]] insulin differs from human in only three [[amino acid]] residues, and [[Pig|porcine]] insulin in one. Even insulin from some species of fish is similar enough to human to be clinically effective in humans. Insulin in some invertebrates is quite similar in sequence to human insulin, and has similar physiological effects. The strong homology seen in the insulin sequence of diverse species suggests that it has been conserved across much of animal evolutionary history. The C-peptide of [[proinsulin]], however, differs much more among species; it is also a hormone, but a secondary one.
-</div>
 <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">