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Flavin adenine dinucleotide/ja: Difference between revisions

Flavin adenine dinucleotide/ja
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Created page with "FADは、リボフラビンに由来するもう一つの分子であるフラビンモノヌクレオチドとともに、酵素補因子として主要な役割を果たしている。細菌、菌類、植物はリボフラビンを作ることができるが、ヒトのような他の真核生物は作る能力を失っている。そのため、ヒトはビタミンB2とし..."
Created page with "== 機能{{Anchor|Function}} == フラビンタンパク質は、フラビン部分のユニークで多様な構造を利用して、難しい酸化還元反応を触媒する。 フラビンは複数の酸化還元状態を持つため、1個または2個の電子、水素原子、またはヒドロニウムイオンの移動を伴うプロセスに関与することができる。 完全に酸化されたフラビン環のN5とC4aはnucleophilic att..."
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== 機能{{Anchor|Function}} ==
== Function ==
フラビンタンパク質は、フラビン部分のユニークで多様な構造を利用して、難しい酸化還元反応を触媒する。 フラビンは複数の酸化還元状態を持つため、1個または2個の電子、水素原子、または[[hydronium/ja|ヒドロニウム]]イオンの移動を伴うプロセスに関与することができる。 完全に酸化されたフラビン環のN5とC4aは[[nucleophilic attack/ja|求核攻撃]]を受けやすい。フラビン部分のこのような多様なイオン化と修飾は、イソアロキサジン環系と、フラビンアデニンジヌクレオチド（FAD）を含むフラビンの結合時の速度論的パラメーターを劇的に変化させるフラビンタンパク質の能力に起因している。
Flavoproteins utilize the unique and versatile structure of flavin moieties to catalyze difficult redox reactions.  Since flavins have multiple redox states they can participate in processes that involve the transfer of either one or two electrons, hydrogen atoms, or [[hydronium]] ions.  The N5 and C4a of the fully oxidized flavin ring are also susceptible to [[nucleophilic attack]]. This wide variety of ionization and modification of the flavin moiety can be attributed to the isoalloxazine ring system and the ability of flavoproteins to drastically perturb the kinetic parameters of flavins upon binding, including flavin adenine dinucleotide (FAD).
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ゲノム（フラボプロテオーム）中のフラビン依存性タンパク質をコードする遺伝子の数は種によって異なり、0.1%〜3.5%で、ヒトは90のフラボプロテインをコードする遺伝子を持つ。FADはフラビンのより複雑で豊富な形態であり、フラボプロテオーム全体の75％、ヒトがコードするフラボタンパク質の84％に結合していると報告されている。 様々な哺乳類培養細胞株における遊離または非共有結合フラビンの細胞内濃度は、FAD（2.2-17.0 amol/cell）とFMN（0.46-3.4 amol/cell）で報告されている。
The number of flavin-dependent protein encoded genes in the genome (the flavoproteome) is species dependent and can range from 0.1% - 3.5%, with humans having 90 flavoprotein encoded genes. FAD is the more complex and abundant form of flavin and is reported to bind to 75% of the total flavoproteome and 84% of human encoded flavoproteins.  Cellular concentrations of free or non-covalently bound flavins in a variety of cultured mammalian cell lines were reported for  FAD (2.2-17.0 amol/cell) and FMN (0.46-3.4 amol/cell).
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