Protein/ja: Difference between revisions

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このような大規模なデータセットの研究は、[[proteome/ja|プロテオミクス]]の分野を定義しており、[[genomics/ja|ゲノミクス]]の関連分野との類似から名付けられた。[[proteomics/ja|プロテオミクス]]の主要な実験技術には、多くのタンパク質の分離を可能にする[[Two-dimensional gel electrophoresis/ja|2D電気泳動]]、タンパク質の迅速なハイスループット同定とペプチドの配列決定（多くの場合[[in-gel digestion/ja|ゲル内消化]]の後）を可能にする[[mass spectrometry/ja|質量分析]]などがある、 [[protein microarray/ja|タンパク質マイクロアレイ]]は、細胞内に存在する様々なタンパク質の相対レベルの検出を可能にし、[[two-hybrid screening/ja|ツーハイブリッドスクリーニング]]は、[[protein–protein interaction/ja|タンパク質-タンパク質相互作用]]の系統的な探索を可能にする。生物学的に可能なこのような相互作用の総体は[[interactome/ja|インタラクトーム]]として知られている。あらゆる可能性のあるフォールドを代表するタンパク質の構造を決定する体系的な試みは、[[structural genomics/ja|構造ゲノム学]]として知られている。

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===構造決定===

===~~Structure determination~~===

タンパク質の3次構造、あるいは複合体の4次構造を発見することは、タンパク質がどのようにその機能を発揮し、どのようにその機能に影響を与えることができるのか、つまり[[Drug design/ja#Structure-based|薬物設計]]において重要な手がかりを提供することができる。タンパク質は[[:en:Diffraction-limited system|回折限界系]][[:en:Optical microscope|光学顕微鏡]]で見るには小さすぎるため、その構造を決定するには他の方法を採用しなければならない。一般的な実験手法としては、[[X-ray crystallography/ja|X線結晶構造解析]]と[[protein NMR/ja|NMR分光法]]があり、どちらも[[atom/ja|原子]]レベルの分解能で構造情報を得ることができる。しかし、NMR実験は、原子のペア間の距離のサブセットを推定するための情報を提供することができ、[[:en:distance geometry|距離幾何学]]問題を解くことによって、タンパク質の最終的なコンフォーメーションが決定される。[[Dual polarisation interferometry/ja|二重偏光干渉法]]は、全体的な[[protein conformation/ja|タンパク質のコンフォメーション]]や、相互作用や他の刺激による[[conformational change/ja|コンフォメーション変化]]を測定するための定量的分析法である。[[Circular dichroism/ja|円偏光二色性]]は、タンパク質の内部βシート/αヘリカル組成を決定するためのもう一つの実験技術である。[[:en:Cryoelectron microscopy|クライオ電子顕微鏡]]は、集合した[[ウイルス]]を含む非常に大きなタンパク質複合体に関する低分解能の構造情報を得るために用いられる；[[:en:electron crystallography|電子線結晶学]]と呼ばれる手法でも、特に膜タンパク質の二次元結晶の場合、高分解能の情報が得られる場合がある。解かれた構造は通常、[[Protein Data Bank/ja|Protein Data Bank]] (PDB)に寄託される。これは自由に利用できるリソースで、何千ものタンパク質に関する構造データを、タンパク質の各原子の[[:en:Cartesian coordinates|デカルト座標]]の形で得ることができる。

Discovering the tertiary structure of a protein, or the quaternary structure of its complexes, can provide important clues about how the protein performs its function and how it can be affected, i.e. in [[Drug design#Structure-based|~~drug design~~]]~~. As proteins are~~ [[Diffraction-limited system|~~too small to be seen~~]] ~~under a~~ [[Optical microscope|~~light microscope~~]]~~, other methods have to be employed to determine their structure. Common experimental methods include~~ [[X-ray crystallography]] ~~and~~ [[protein NMR|~~NMR spectroscopy~~]]~~, both of which can produce structural information at~~ [[atom]]ic resolution. However, NMR experiments are able to provide information from which a subset of distances between pairs of atoms can be estimated, and the final possible conformations for a protein are determined by solving a [[distance geometry]] ~~problem.~~ [[Dual polarisation interferometry]] ~~is a quantitative analytical method for measuring the overall~~ [[protein conformation]] ~~and~~ [[conformational change]]~~s due to interactions or other stimulus.~~ [[Circular dichroism]] ~~is another laboratory technique for determining internal β-sheet~~ / ~~α-helical composition of proteins.~~ [[Cryoelectron microscopy]] ~~is used to produce lower-resolution structural information about very large protein complexes, including assembled~~ [[~~virus~~]]~~es; a variant known as~~ [[electron crystallography]] ~~can also produce high-resolution information in some cases, especially for two-dimensional crystals of membrane proteins. Solved structures are usually deposited in the~~ [[Protein Data Bank]] (PDB)~~, a freely available resource from which structural data about thousands of proteins can be obtained in the form of~~ [[Cartesian coordinates]] ~~for each atom in the protein.~~

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 このような大規模なデータセットの研究は、[[proteome/ja|プロテオミクス]]の分野を定義しており、[[genomics/ja|ゲノミクス]]の関連分野との類似から名付けられた。[[proteomics/ja|プロテオミクス]]の主要な実験技術には、多くのタンパク質の分離を可能にする[[Two-dimensional gel electrophoresis/ja|2D電気泳動]]、タンパク質の迅速なハイスループット同定とペプチドの配列決定（多くの場合[[in-gel digestion/ja|ゲル内消化]]の後）を可能にする[[mass spectrometry/ja|質量分析]]などがある、 [[protein microarray/ja|タンパク質マイクロアレイ]]は、細胞内に存在する様々なタンパク質の相対レベルの検出を可能にし、[[two-hybrid screening/ja|ツーハイブリッドスクリーニング]]は、[[protein–protein interaction/ja|タンパク質-タンパク質相互作用]]の系統的な探索を可能にする。生物学的に可能なこのような相互作用の総体は[[interactome/ja|インタラクトーム]]として知られている。あらゆる可能性のあるフォールドを代表するタンパク質の構造を決定する体系的な試みは、[[structural genomics/ja|構造ゲノム学]]として知られている。
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+===構造決定===
-===Structure determination===
+タンパク質の3次構造、あるいは複合体の4次構造を発見することは、タンパク質がどのようにその機能を発揮し、どのようにその機能に影響を与えることができるのか、つまり[[Drug design/ja#Structure-based|薬物設計]]において重要な手がかりを提供することができる。タンパク質は[[:en:Diffraction-limited system|回折限界系]][[:en:Optical microscope|光学顕微鏡]]で見るには小さすぎるため、その構造を決定するには他の方法を採用しなければならない。一般的な実験手法としては、[[X-ray crystallography/ja|X線結晶構造解析]]と[[protein NMR/ja|NMR分光法]]があり、どちらも[[atom/ja|原子]]レベルの分解能で構造情報を得ることができる。しかし、NMR実験は、原子のペア間の距離のサブセットを推定するための情報を提供することができ、[[:en:distance geometry|距離幾何学]]問題を解くことによって、タンパク質の最終的なコンフォーメーションが決定される。[[Dual polarisation interferometry/ja|二重偏光干渉法]]は、全体的な[[protein conformation/ja|タンパク質のコンフォメーション]]や、相互作用や他の刺激による[[conformational change/ja|コンフォメーション変化]]を測定するための定量的分析法である。[[Circular dichroism/ja|円偏光二色性]]は、タンパク質の内部βシート/αヘリカル組成を決定するためのもう一つの実験技術である。[[:en:Cryoelectron microscopy|クライオ電子顕微鏡]]は、集合した[[ウイルス]]を含む非常に大きなタンパク質複合体に関する低分解能の構造情報を得るために用いられる；[[:en:electron crystallography|電子線結晶学]]と呼ばれる手法でも、特に膜タンパク質の二次元結晶の場合、高分解能の情報が得られる場合がある。解かれた構造は通常、[[Protein Data Bank/ja|Protein Data Bank]] (PDB)に寄託される。これは自由に利用できるリソースで、何千ものタンパク質に関する構造データを、タンパク質の各原子の[[:en:Cartesian coordinates|デカルト座標]]の形で得ることができる。
-Discovering the tertiary structure of a protein, or the quaternary structure of its complexes, can provide important clues about how the protein performs its function and how it can be affected, i.e. in [[Drug design#Structure-based|drug design]]. As proteins are [[Diffraction-limited system|too small to be seen]] under a [[Optical microscope|light microscope]], other methods have to be employed to determine their structure. Common experimental methods include [[X-ray crystallography]] and [[protein NMR|NMR spectroscopy]], both of which can produce structural information at [[atom]]ic resolution. However, NMR experiments are able to provide information from which a subset of distances between pairs of atoms can be estimated, and the final possible conformations for a protein are determined by solving a [[distance geometry]] problem. [[Dual polarisation interferometry]] is a quantitative analytical method for measuring the overall [[protein conformation]] and [[conformational change]]s due to interactions or other stimulus. [[Circular dichroism]] is another laboratory technique for determining internal β-sheet / α-helical composition of proteins. [[Cryoelectron microscopy]] is used to produce lower-resolution structural information about very large protein complexes, including assembled [[virus]]es; a variant known as [[electron crystallography]] can also produce high-resolution information in some cases, especially for two-dimensional crystals of membrane proteins. Solved structures are usually deposited in the [[Protein Data Bank]] (PDB), a freely available resource from which structural data about thousands of proteins can be obtained in the form of [[Cartesian coordinates]] for each atom in the protein.
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