Protein/ja: Difference between revisions

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タンパク質の最大の特徴は、他の分子と特異的かつ強固に結合できることである。他の分子と結合するタンパク質の領域は[[binding site/ja|結合部位]]と呼ばれ、多くの場合、分子表面の窪みや「ポケット」である。この結合能力は、結合部位ポケットを規定するタンパク質の三次構造と、周囲のアミノ酸側鎖の化学的性質によって媒介される。例えば、[[ribonuclease inhibitor/ja|リボヌクレアーゼ阻害剤]]タンパク質はヒトの[[angiogenin/ja|アンジオジェニン]]とはフェムトモル以下の[[dissociation constant/ja|解離定数]]（<10<sup>-15</sup> M）で結合するが、両生類のホモログである[[onconase/ja|オンコナーゼ]]（>1 M）とは全く結合しない。例えば、アミノ酸[[valine/ja|バリン]]に特異的な[[aminoacyl tRNA synthetase/ja|アミノアシルtRNA合成酵素]]は、アミノ酸[[isoleucine/ja|イソロイシン]]の非常によく似た側鎖を識別する。

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タンパク質は[[Small molecule/ja|低分子]]基質だけでなく、他のタンパク質とも結合することができる。タンパク質が同じ分子の他のコピーと特異的に結合すると、[[oligomer/ja|オリゴマー]]化して線維を形成することができる。この過程は、自己会合して硬い線維を形成する球状モノマーからなる構造タンパク質でしばしば起こる。[[Protein–protein interaction/ja|タンパク質-タンパク質相互作用]]はまた、酵素活性を調節し、[[cell cycle/ja|細胞周期]]の進行を制御し、共通の生物学的機能を持つ多くの密接に関連した反応を実行する大きな[[protein complex/ja|タンパク質複合体]]の集合を可能にする。タンパク質はまた、細胞膜に結合したり、細胞膜に組み込まれたりすることもある。結合パートナーはタンパク質の構造変化を引き起こすことができるため、非常に複雑な[[cell signaling/ja|シグナル伝達]]ネットワークを構築することができる。

~~Proteins can bind to other proteins as well as to~~ [[Small molecule|~~small-molecule~~]] ~~substrates. When proteins bind specifically to other copies of the same molecule, they can~~ [[oligomer]]~~ize to form fibrils; this process occurs often in structural proteins that consist of globular monomers that self-associate to form rigid fibers.~~ [[Protein–protein interaction]]~~s also regulate enzymatic activity, control progression through the~~ [[cell cycle]]~~, and allow the assembly of large~~ [[protein complex]]es that carry out many closely related reactions with a common biological function. Proteins can also bind to, or even be integrated into, cell membranes. The ability of binding partners to induce conformational changes in proteins allows the construction of enormously complex [[cell signaling|~~signaling~~]] ~~networks.~~

タンパク質間の相互作用は可逆的であり、個別の機能を実行することができる凝集体を形成するために、異なるグループのパートナータンパク質が利用できるかどうかに大きく依存するため、特定のタンパク質間の相互作用を研究することは、細胞機能の重要な側面、ひいては特定の細胞タイプを区別する特性を理解するための鍵となる。

As interactions between proteins are reversible, and depend heavily on the availability of different groups of partner proteins to form aggregates that are capable to carry out discrete sets of function, study of the interactions between specific proteins is a key to understand important aspects of cellular function, and ultimately the properties that distinguish particular cell types.

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 タンパク質の最大の特徴は、他の分子と特異的かつ強固に結合できることである。他の分子と結合するタンパク質の領域は[[binding site/ja|結合部位]]と呼ばれ、多くの場合、分子表面の窪みや「ポケット」である。この結合能力は、結合部位ポケットを規定するタンパク質の三次構造と、周囲のアミノ酸側鎖の化学的性質によって媒介される。例えば、[[ribonuclease inhibitor/ja|リボヌクレアーゼ阻害剤]]タンパク質はヒトの[[angiogenin/ja|アンジオジェニン]]とはフェムトモル以下の[[dissociation constant/ja|解離定数]]（<10<sup>-15</sup> M）で結合するが、両生類のホモログである[[onconase/ja|オンコナーゼ]]（>1 M）とは全く結合しない。例えば、アミノ酸[[valine/ja|バリン]]に特異的な[[aminoacyl tRNA synthetase/ja|アミノアシルtRNA合成酵素]]は、アミノ酸[[isoleucine/ja|イソロイシン]]の非常によく似た側鎖を識別する。
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+タンパク質は[[Small molecule/ja|低分子]]基質だけでなく、他のタンパク質とも結合することができる。タンパク質が同じ分子の他のコピーと特異的に結合すると、[[oligomer/ja|オリゴマー]]化して線維を形成することができる。この過程は、自己会合して硬い線維を形成する球状モノマーからなる構造タンパク質でしばしば起こる。[[Protein–protein interaction/ja|タンパク質-タンパク質相互作用]]はまた、酵素活性を調節し、[[cell cycle/ja|細胞周期]]の進行を制御し、共通の生物学的機能を持つ多くの密接に関連した反応を実行する大きな[[protein complex/ja|タンパク質複合体]]の集合を可能にする。タンパク質はまた、細胞膜に結合したり、細胞膜に組み込まれたりすることもある。結合パートナーはタンパク質の構造変化を引き起こすことができるため、非常に複雑な[[cell signaling/ja|シグナル伝達]]ネットワークを構築することができる。
-Proteins can bind to other proteins as well as to [[Small molecule|small-molecule]] substrates. When proteins bind specifically to other copies of the same molecule, they can [[oligomer]]ize to form fibrils; this process occurs often in structural proteins that consist of globular monomers that self-associate to form rigid fibers. [[Protein–protein interaction]]s also regulate enzymatic activity, control progression through the [[cell cycle]], and allow the assembly of large [[protein complex]]es that carry out many closely related reactions with a common biological function. Proteins can also bind to, or even be integrated into, cell membranes. The ability of binding partners to induce conformational changes in proteins allows the construction of enormously complex [[cell signaling|signaling]] networks.
+タンパク質間の相互作用は可逆的であり、個別の機能を実行することができる凝集体を形成するために、異なるグループのパートナータンパク質が利用できるかどうかに大きく依存するため、特定のタンパク質間の相互作用を研究することは、細胞機能の重要な側面、ひいては特定の細胞タイプを区別する特性を理解するための鍵となる。
-As interactions between proteins are reversible, and depend heavily on the availability of different groups of partner proteins to form aggregates that are capable to carry out discrete sets of function, study of the interactions between specific proteins is a key to understand important aspects of cellular function, and ultimately the properties that distinguish particular cell types.
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