Protein/ja: Difference between revisions

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ほとんどのタンパク質は[[protein folding/ja|折りたたみ]]独特の3次元構造になる。タンパク質が自然に折り畳まれる形は、その[[native conformation/ja|ネイティブコンフォメーション]]として知られている。多くのタンパク質は、アミノ酸の化学的性質によって、何もしなくても折り畳むことができるが、他のタンパク質は、分子[[Chaperone (protein)/ja|シャペロン]]の助けを借りなければ、本来の状態に折り畳むことができない。生化学者はしばしば、タンパク質の構造について4つの異なる側面に言及する：

~~Most proteins~~ [[protein folding|~~fold~~]] ~~into unique 3D structures. The shape into which a protein naturally folds is known as its~~ [[native conformation]]~~. Although many proteins can fold unassisted, simply through the chemical properties of their amino acids, others require the aid of molecular~~ [[Chaperone (protein)|~~chaperones~~]] ~~to fold into their native states. Biochemists often refer to four distinct aspects of a protein's structure:~~

* ''[[Primary structure/ja|一次構造]]''：[[peptide sequence/ja|アミノ酸配列]]のことである。タンパク質は[[polyamide/ja|ポリアミド]]である。

* ''[[Primary structure]]''~~: the~~ [[peptide sequence|~~amino acid sequence~~]]~~. A protein is a~~ [[polyamide]].

* ''[[Secondary structure]]''~~: regularly repeating local structures stabilized by~~ [[hydrogen bond]]~~s. The most common examples are the~~ [[alpha helix|~~α-helix~~]], [[beta sheet|~~β-sheet~~]] ~~and~~ [[turn (biochemistry)|~~turns~~]]~~. Because secondary structures are local, many regions of different secondary structure can be present in the same protein molecule.~~

* ''[[Tertiary structure/ja|三次構造]]'': タンパク質1分子の全体的な形；二次構造の空間的な相互関係。三次構造は一般に非局所的相互作用によって安定化される。最も一般的なのは[[hydrophobic core/ja|疎水性コア]]の形成であるが、[[Salt bridge (protein)/ja|塩橋]]、水素結合、[[disulfide bond/ja|ジスルフィド結合]]、さらには[[posttranslational modification/ja|翻訳後修飾]]によっても安定化される。''三次構造''という用語は、しばしば''フォールド''という用語と同義語として使われる。三次構造はタンパク質の基本的な機能を制御するものである。

* ''[[Tertiary structure]]'': the overall shape of a single protein molecule; the spatial relationship of the secondary structures to one another. Tertiary structure is generally stabilized by nonlocal interactions, most commonly the formation of a [[hydrophobic core]]~~, but also through~~ [[Salt bridge (protein)|~~salt bridges~~]]~~, hydrogen bonds,~~ [[disulfide bond]]~~s, and even~~ [[posttranslational modification|~~post-translational modification~~]]~~s. The term "tertiary structure" is often used as synonymous with the term~~ ''~~fold~~''~~. The tertiary structure is what controls the basic function of the protein.~~

* ''[[Quaternary structure/ja|四次構造]]'': この文脈では通常''[[protein subunit/ja|タンパク質サブユニット]]''と呼ばれる複数のタンパク質分子（ポリペプチド鎖）によって形成される構造であり、それらは単一の[[protein complex/ja|タンパク質複合体]]として機能する。

* ''[[Quaternary structure]]'': ~~the structure formed by several protein molecules (polypeptide chains), usually called~~ ''[[protein subunit]]s'' ~~in this context, which function as a single~~ [[protein complex]].

* ''[[Protein quinary structure/ja|二項構造]]'': 混雑した細胞内部を組織化するタンパク質表面のサインである。四大構造は、生きた細胞内で起こる、一過性でありながら不可欠な高分子相互作用に依存している。

* ''[[Protein quinary structure|~~Quinary structure~~]]'': ~~the signatures of protein surface that organize the crowded cellular interior. Quinary structure is dependent on transient, yet essential, macromolecular interactions that occur inside living cells.~~

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+ほとんどのタンパク質は[[protein folding/ja|折りたたみ]]独特の3次元構造になる。タンパク質が自然に折り畳まれる形は、その[[native conformation/ja|ネイティブコンフォメーション]]として知られている。多くのタンパク質は、アミノ酸の化学的性質によって、何もしなくても折り畳むことができるが、他のタンパク質は、分子[[Chaperone (protein)/ja|シャペロン]]の助けを借りなければ、本来の状態に折り畳むことができない。生化学者はしばしば、タンパク質の構造について4つの異なる側面に言及する：
-Most&nbsp;proteins [[protein folding|fold]] into unique 3D structures. The shape into which a protein naturally folds is known as its [[native conformation]]. Although many proteins can fold unassisted, simply through the chemical properties of their amino acids, others require the aid of molecular [[Chaperone (protein)|chaperones]] to fold into their native states. Biochemists often refer to four distinct aspects of a protein's structure:
+* ''[[Primary structure/ja|一次構造]]''：[[peptide sequence/ja|アミノ酸配列]]のことである。タンパク質は[[polyamide/ja|ポリアミド]]である。
-* ''[[Primary structure]]'': the [[peptide sequence|amino acid sequence]]. A protein is a [[polyamide]].
+* ''[[Secondary structure/ja|二次構造]]''：[[hydrogen bond/ja|水素結合]]によって安定化された、規則的に繰り返される局所構造。最も一般的な例は、[[alpha helix/ja|αヘリックス]]、[[beta sheet/ja|βシート]]、[[turn (biochemistry)/ja|ターン]]である。二次構造は局所的であるため、同じタンパク質分子内に異なる二次構造の領域が多数存在しうる。
-* ''[[Secondary structure]]'': regularly repeating local structures stabilized by [[hydrogen bond]]s. The most common examples are the [[alpha helix|α-helix]], [[beta sheet|β-sheet]] and [[turn (biochemistry)|turns]]. Because secondary structures are local, many regions of different secondary structure can be present in the same protein molecule.
+* ''[[Tertiary structure/ja|三次構造]]'': タンパク質1分子の全体的な形；二次構造の空間的な相互関係。三次構造は一般に非局所的相互作用によって安定化される。最も一般的なのは[[hydrophobic core/ja|疎水性コア]]の形成であるが、[[Salt bridge (protein)/ja|塩橋]]、水素結合、[[disulfide bond/ja|ジスルフィド結合]]、さらには[[posttranslational modification/ja|翻訳後修飾]]によっても安定化される。''三次構造''という用語は、しばしば''フォールド''という用語と同義語として使われる。三次構造はタンパク質の基本的な機能を制御するものである。
-* ''[[Tertiary structure]]'': the overall shape of a single protein molecule; the spatial relationship of the secondary structures to one another. Tertiary structure is generally stabilized by nonlocal interactions, most commonly the formation of a [[hydrophobic core]], but also through [[Salt bridge (protein)|salt bridges]], hydrogen bonds, [[disulfide bond]]s, and even [[posttranslational modification|post-translational modification]]s. The term "tertiary structure" is often used as synonymous with the term ''fold''. The tertiary structure is what controls the basic function of the protein.
+* ''[[Quaternary structure/ja|四次構造]]'': この文脈では通常''[[protein subunit/ja|タンパク質サブユニット]]''と呼ばれる複数のタンパク質分子（ポリペプチド鎖）によって形成される構造であり、それらは単一の[[protein complex/ja|タンパク質複合体]]として機能する。
-* ''[[Quaternary structure]]'': the structure formed by several protein molecules (polypeptide chains), usually called ''[[protein subunit]]s'' in this context, which function as a single [[protein complex]].
+* ''[[Protein quinary structure/ja|二項構造]]'': 混雑した細胞内部を組織化するタンパク質表面のサインである。四大構造は、生きた細胞内で起こる、一過性でありながら不可欠な高分子相互作用に依存している。
-* ''[[Protein quinary structure|Quinary structure]]'': the signatures of protein surface that organize the crowded cellular interior. Quinary structure is dependent on transient, yet essential, macromolecular interactions that occur inside living cells.
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