Protein/ja: Difference between revisions
Protein/ja
Created page with "ペプチド結合には2つの共鳴形があり、二重結合の性質を助長し、軸周りの回転を抑制するので、α炭素はほぼコプラナーになる。ペプチド結合の他の2つの二面角は、タンパク質の骨格の局所的な形状を決定する。遊離アミノ基を持つ末端はN末端またはアミノ末端として知られ..." Tags: Mobile edit Mobile web edit |
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ペプチド結合には2つの[[resonance (chemistry)/ja|共鳴]]形があり、[[double-bond/ja|二重結合]]の性質を助長し、軸周りの回転を抑制するので、α炭素はほぼ[[coplanar/ja|コプラナー]]になる。ペプチド結合の他の2つの[[dihedral angle/ja|二面角]]は、タンパク質の骨格の局所的な形状を決定する。遊離アミノ基を持つ末端は[[N-terminus/ja|N末端]]またはアミノ末端として知られ、遊離カルボキシル基を持つタンパク質の末端は[[C-terminus/ja|C末端]]またはカルボキシ末端として知られる(タンパク質の配列はN末端からC末端まで、左から右に書かれる)。 | ペプチド結合には2つの[[resonance (chemistry)/ja|共鳴]]形があり、[[double-bond/ja|二重結合]]の性質を助長し、軸周りの回転を抑制するので、α炭素はほぼ[[coplanar/ja|コプラナー]]になる。ペプチド結合の他の2つの[[dihedral angle/ja|二面角]]は、タンパク質の骨格の局所的な形状を決定する。遊離アミノ基を持つ末端は[[N-terminus/ja|N末端]]またはアミノ末端として知られ、遊離カルボキシル基を持つタンパク質の末端は[[C-terminus/ja|C末端]]またはカルボキシ末端として知られる(タンパク質の配列はN末端からC末端まで、左から右に書かれる)。 | ||
''タンパク質''、''ポリペプチド''、''[[peptide/ja|ペプチド]]'という言葉は少し曖昧で、意味が重複することがある。一般的に''タンパク質''は安定した[[tertiary structure/ja|コンフォメーション]]を持つ完全な生物学的分子を指すのに使われ、''ペプチド''は一般的に安定した三次元構造を持たないことが多い短いアミノ酸オリゴマーを指す。しかし、両者の境界は明確ではなく、通常20-30残基付近にある。''ポリペプチド''は、通常、長さに関係なく、アミノ酸の一本の直鎖を指すことができるが、しばしば、定義された[[tertiary structure/ja|立体構造]]がないことを意味する。 | |||
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