Protein/ja: Difference between revisions

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それ以来、大きな[[Macromolecular Assembly/ja|高分子集合体]]の[[:en:cryo-electron microscopy|クライオ電子顕微鏡]]（クライオEM）が開発された。クライオ電子顕微鏡は、結晶ではなく凍結したタンパク質サンプルを用い、X線ではなく[[:en:electron microscopy|電子ビーム]]を用いる。試料へのダメージが少ないため、科学者はより多くの情報を得ることができ、より大きな構造を解析することができる。小さなタンパク質の[[structural domain/ja|ドメイン]]の計算による[[protein structure prediction/ja|タンパク質構造予測]]も、研究者がタンパク質構造の原子レベルの分解能に近づくのに役立っている。

~~Since then,~~ [[cryo-electron microscopy]] ~~(cryo-EM) of large~~ [[~~Macromolecular Assembly~~|~~macromolecular assemblies~~]] ~~has been developed. Cryo-EM uses protein samples that are frozen rather than crystals, and~~ [[~~electron microscopy~~|~~beams of electrons~~]] ~~rather than x-rays. It causes less damage to the sample, allowing scientists to obtain more information and analyze larger structures. Computational~~ [[protein structure prediction~~]] of small protein [[structural domain~~|~~domains~~]] ~~has also helped researchers to approach atomic-level resolution of protein structures.~~

2017年現在、[[Protein Data Bank/ja|プロテインデータバンク]]には126,060以上の原子分解能のタンパク質構造が登録されている。

~~{{As of|2017}}, the~~ [[Protein Data Bank]] ~~has over 126~~,~~060 atomic-resolution structures of proteins.~~

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 [[X-ray crystallography/ja|X線結晶学]]の発展により、タンパク質の構造配列を決定することが可能になった。最初に[[protein structure/ja|タンパク質構造]]が解明されたのは、1958年の[[:en:Max Perutz|マックス・ペルッツ]]による[[hemoglobin/ja|ヘモグロビン]]と[[:en:John Kendrew|ジョン・ケンドリュー]]による[[myoglobin/ja|ミオグロビン]]であった。コンピュータの使用と計算能力の向上も、複雑なタンパク質の配列決定を支えた。1999年、[[:en:Roger Kornberg|ロジャー・コーンバーグ]]は[[synchrotrons/ja|シンクロトロン]]からの高強度X線を用いて[[RNA polymerase/ja|RNAポリメラーゼ]]の非常に複雑な構造の配列決定に成功した。
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+それ以来、大きな[[Macromolecular Assembly/ja|高分子集合体]]の[[:en:cryo-electron microscopy|クライオ電子顕微鏡]]（クライオEM）が開発された。クライオ電子顕微鏡は、結晶ではなく凍結したタンパク質サンプルを用い、X線ではなく[[:en:electron microscopy|電子ビーム]]を用いる。試料へのダメージが少ないため、科学者はより多くの情報を得ることができ、より大きな構造を解析することができる。小さなタンパク質の[[structural domain/ja|ドメイン]]の計算による[[protein structure prediction/ja|タンパク質構造予測]]も、研究者がタンパク質構造の原子レベルの分解能に近づくのに役立っている。
-Since then, [[cryo-electron microscopy]] (cryo-EM) of large [[Macromolecular Assembly|macromolecular assemblies]] has been developed. Cryo-EM uses protein samples that are frozen rather than crystals, and [[electron microscopy|beams of electrons]] rather than x-rays. It causes less damage to the sample, allowing scientists to obtain more information and analyze larger structures. Computational [[protein structure prediction]] of small protein [[structural domain|domains]] has also helped researchers to approach atomic-level resolution of protein structures.
+年現在、[[Protein Data Bank/ja|プロテインデータバンク]]には126,060以上の原子分解能のタンパク質構造が登録されている。
-{{As of|2017}}, the [[Protein Data Bank]] has over 126,060 atomic-resolution structures of proteins.
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