Enzyme/ja: Difference between revisions

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酵素の中には、完全な活性を示すために追加の成分を必要としないものもある。また、活性を示すために補酵素と呼ばれる非タンパク質分子が結合している必要があるものもある。補因子は[[inorganic/ja|無機]]性（例えば、金属[[ion/ja|イオン]]や[[iron-sulfur cluster/ja|鉄-硫黄クラスター]]など）、または[[organic compound/ja|有機化合物]]（例えば、[[flavin group/ja|フラビン]]や[[heme/ja|ヘム]]など）である。例えば、金属イオンは活性部位内の求核種を安定化させるのに役立つ。有機補酵素には、反応中に酵素の活性部位から放出される[[coenzyme/ja|補酵素]]と、酵素に強固に結合している[[prosthetic groups/ja|補欠基]]がある。有機補酵素基は共有結合することができる（例えば、[[pyruvate carboxylase/ja|ピルビン酸カルボキシラーゼ]]などの酵素では[[biotin/ja|ビオチン]]）。

~~Some enzymes do not need additional components to show full activity. Others require non-protein molecules called cofactors to be bound for activity. Cofactors can be either~~ [[inorganic]] ~~(e.g., metal~~ [[ion]]~~s and~~ [[~~iron–sulfur~~ cluster]]~~s) or~~ [[organic compound]]~~s (e.g.,~~ [[flavin group|~~flavin~~]] ~~and~~ [[heme]]~~). These cofactors serve many purposes; for instance, metal ions can help in stabilizing nucleophilic species within the active site. Organic cofactors can be either~~ [[coenzyme]]~~s, which are released from the enzyme's active site during the reaction, or~~ [[prosthetic groups]]~~, which are tightly bound to an enzyme. Organic prosthetic groups can be covalently bound (e.g.,~~ [[~~biotin~~]] ~~in enzymes such as~~ [[~~pyruvate carboxylase~~]]).

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 {{main/ja|Cofactor (biochemistry)/ja}}
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+酵素の中には、完全な活性を示すために追加の成分を必要としないものもある。また、活性を示すために補酵素と呼ばれる非タンパク質分子が結合している必要があるものもある。補因子は[[inorganic/ja|無機]]性（例えば、金属[[ion/ja|イオン]]や[[iron-sulfur cluster/ja|鉄-硫黄クラスター]]など）、または[[organic compound/ja|有機化合物]]（例えば、[[flavin group/ja|フラビン]]や[[heme/ja|ヘム]]など）である。例えば、金属イオンは活性部位内の求核種を安定化させるのに役立つ。有機補酵素には、反応中に酵素の活性部位から放出される[[coenzyme/ja|補酵素]]と、酵素に強固に結合している[[prosthetic groups/ja|補欠基]]がある。有機補酵素基は共有結合することができる（例えば、[[pyruvate carboxylase/ja|ピルビン酸カルボキシラーゼ]]などの酵素では[[biotin/ja|ビオチン]]）。
-Some enzymes do not need additional components to show full activity. Others require non-protein molecules called cofactors to be bound for activity. Cofactors can be either [[inorganic]] (e.g., metal [[ion]]s and [[iron–sulfur cluster]]s) or [[organic compound]]s (e.g., [[flavin group|flavin]] and [[heme]]). These cofactors serve many purposes; for instance, metal ions can help in stabilizing nucleophilic species within the active site. Organic cofactors can be either [[coenzyme]]s, which are released from the enzyme's active site during the reaction, or [[prosthetic groups]], which are tightly bound to an enzyme. Organic prosthetic groups can be covalently bound (e.g., [[biotin]] in enzymes such as [[pyruvate carboxylase]]).
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