Enzyme/ja: Difference between revisions

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酵素はいくつかの方法で反応を促進することができるが、そのどれもが[[activation energy/ja|活性化エネルギー]]（ΔG<sup>‡</sup>、[[Gibbs free energy/ja|ギブス自由エネルギー]]）を低下させる。

~~Enzymes can accelerate reactions in several ways, all of which lower the~~ [[activation energy]] ~~(ΔG~~<sup>‡</sup>, [[Gibbs free energy]])

# 遷移状態を安定化させる：

# ~~By stabilizing the transition state:~~

#* 遷移状態と相補的な電荷分布を持つ環境を作り、エネルギーを下げる。

#* ~~Creating an environment with a charge distribution complementary to that of the transition state to lower its energy~~

# 代替反応経路を提供する：

# ~~By providing an alternative reaction pathway:~~

#* 基質と一時的に反応して共有結合中間体を形成し、より低エネルギーの遷移状態を提供する。

#* ~~Temporarily reacting with the substrate, forming a covalent intermediate to provide a lower energy transition state~~

# 基質の基底状態を不安定化する：

# ~~By destabilising the substrate ground state:~~

#* 結合した基質を遷移状態の形に変形させ、遷移状態に到達するのに必要なエネルギーを低下させる。

#* ~~Distorting bound substrate(s) into their transition state form to reduce the energy required to reach the transition state~~

#* 基質を生産的な配置に配向させ、反応の[[entropy/ja|エントロピー]]変化を減少させる（この機構の触媒反応への寄与は比較的小さい）。

#* ~~By orienting the substrates into a productive arrangement to reduce the reaction~~ [[entropy]] ~~change (the contribution of this mechanism to catalysis is relatively small)~~

~~Enzymes may use several of these mechanisms simultaneously. For example,~~ [[~~protease~~]]~~s such as~~ [[~~trypsin~~]] ~~perform covalent catalysis using a~~ [[catalytic triad]]~~, stabilise charge build-up on the transition states using an~~ [[oxyanion hole]]~~, complete~~ [[hydrolysis]] ~~using an oriented water substrate.~~

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=== 動力学 ===

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 {{See also/ja|Enzyme catalysis/ja|Transition state theory/ja}}
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+酵素はいくつかの方法で反応を促進することができるが、そのどれもが[[activation energy/ja|活性化エネルギー]]（ΔG<sup>‡</sup>、[[Gibbs free energy/ja|ギブス自由エネルギー]]）を低下させる。
-Enzymes can accelerate reactions in several ways, all of which lower the [[activation energy]] (ΔG<sup>‡</sup>, [[Gibbs free energy]])
+# 遷移状態を安定化させる：
-# By stabilizing the transition state:
+#* 遷移状態と相補的な電荷分布を持つ環境を作り、エネルギーを下げる。
-#* Creating an environment with a charge distribution complementary to that of the transition state to lower its energy
+# 代替反応経路を提供する：
-# By providing an alternative reaction pathway:
+#* 基質と一時的に反応して共有結合中間体を形成し、より低エネルギーの遷移状態を提供する。
-#* Temporarily reacting with the substrate, forming a covalent intermediate to provide a lower energy transition state
+# 基質の基底状態を不安定化する：
-# By destabilising the substrate ground state:
+#* 結合した基質を遷移状態の形に変形させ、遷移状態に到達するのに必要なエネルギーを低下させる。
-#* Distorting bound substrate(s) into their transition state form to reduce the energy required to reach the transition state
+#* 基質を生産的な配置に配向させ、反応の[[entropy/ja|エントロピー]]変化を減少させる（この機構の触媒反応への寄与は比較的小さい）。
-#* By orienting the substrates into a productive arrangement to reduce the reaction [[entropy]] change (the contribution of this mechanism to catalysis is relatively small)
+酵素はこれらの機構のいくつかを同時に用いることがある。例えば、[[trypsin/ja|トリプシン]]のような[[protease/ja|プロテアーゼ]]は、[[catalytic triad/ja|触媒三重鎖]]を用いて共有結合触媒反応を行い、[[oxyanion hole/ja|オキシアニオンホール]]を用いて遷移状態の電荷蓄積を安定化させ、配向した水基質を用いて[[hydrolysis/ja|加水分解]]を完了させる。
-Enzymes may use several of these mechanisms simultaneously. For example, [[protease]]s such as [[trypsin]] perform covalent catalysis using a [[catalytic triad]], stabilise charge build-up on the transition states using an [[oxyanion hole]], complete [[hydrolysis]] using an oriented water substrate.
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+=== 動力学 ===
-=== Dynamics ===
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+{{See also/ja|Protein dynamics/ja}}
-{{See also|Protein dynamics}}
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