Flavin adenine dinucleotide/ja: Difference between revisions

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 ==== 炭素-窒素 ====
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+[[Monoamine oxidase/ja|モノアミン酸化酵素]]（MAO）は、[[norepinephrine/ja|ノルエピネフリン]]、[[serotonin/ja|セロトニン]]、[[dopamine/ja|ドーパミン]]の[[catabolism/ja|異化]]における生物学的重要性から、広く研究されているフラボ酵素である。MAOは一級、二級、三級アミンを酸化し、非酵素的に[[imine/ja|イミン]]から[[aldehyde/ja|アルデヒド]]や[[ketone/ja|ケトン]]に加水分解する。このクラスの酵素は広く研究されているが、その作用機序についてはまだ議論が続いている。ラジカル機構と求核機構である。ラジカル機構は、ラジカル中間体の存在を示すスペクトルや[[electron paramagnetic resonance/ja|電子常磁性共鳴]]の証拠が存在しないため、あまり一般的には受け入れられていない。求核機構は、基質の求核性を高めると予想される2つのチロシン残基を変異させた[[site-directed mutagenesis/ja|部位特異的突然変異誘発]]研究によって支持されているため、より支持されている。
-[[Monoamine oxidase]] (MAO) is an extensively studied flavoenzyme due to its biological importance with the [[catabolism]] of [[norepinephrine]], [[serotonin]] and [[dopamine]]. MAO oxidizes primary, secondary and tertiary amines, which nonenzymatically hydrolyze from the [[imine]] to [[aldehyde]] or [[ketone]]. Even though this class of enzyme has been extensively studied, its mechanism of action is still being debated. Two mechanisms have been proposed: a radical mechanism and a nucleophilic mechanism. The radical mechanism is less generally accepted because no spectral or [[electron paramagnetic resonance]] evidence exists for the presence of a radical intermediate. The nucleophilic mechanism is more favored because it is supported by [[site-directed mutagenesis]] studies which mutated two tyrosine residues that were expected to increase the nucleophilicity of the substrates.
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