Azupedia

Flavin adenine dinucleotide/ja: Difference between revisions

Flavin adenine dinucleotide/ja
← Older editNewer edit →
VisualWikitext
Created page with "体内には、トリプトファン、collagen/jaコラーゲン、FAD、NADH、ポルフィリンなど、固有の蛍光を持つ分子が数多く存在する。 科学者たちはこれを利用して、病気の進行や治療効果をモニターしたり、診断に役立てたりしている。 例えば、FADとNADHのネイティブ蛍光は正常組織とoral submucous fibrosi..."
Tags: Mobile edit Mobile web edit
Created page with "フラボタンパク質は、FMNまたはFAD分子を補欠基として持ち、この補欠基は強固に結合しているか共有結合している。共有結合したFADを持つフラボ蛋白質は5-10%程度しかないが、これらの酵素はより強い酸化還元力を持つ。場合によっては、FADは活性部位を構造的に支持したり、触媒反応中の中間体を安定化させたりす..."
Line 111: Line 111:
== フラボタンパク質{{Anchor|Flavoproteins}} ==
== フラボタンパク質{{Anchor|Flavoproteins}} ==


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
[[Flavoproteins/ja|フラボタンパク質]]は、[[Flavin mononucleotide/ja|FMN]]またはFAD分子を補欠基として持ち、この補欠基は強固に結合しているか共有結合している。共有結合したFADを持つフラボ蛋白質は5-10%程度しかないが、これらの酵素はより強い酸化還元力を持つ。場合によっては、FADは活性部位を構造的に支持したり、触媒反応中の中間体を安定化させたりする。利用可能な構造データに基づいて、既知のFAD結合部位は200以上のタイプに分けられる。
[[Flavoproteins]] have either an [[Flavin mononucleotide|FMN]] or FAD molecule as a prosthetic group, this prosthetic group can be tightly bound or covalently linked. Only about 5-10% of flavoproteins have a covalently linked FAD, but these enzymes have  stronger redox power. In some instances, FAD can provide structural support for active sites or provide stabilization of intermediates during catalysis. Based on the available structural data, the known FAD-binding sites can be divided into more than 200 types.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
Retrieved from "https://wiki.tiffa.net/wiki/Flavin_adenine_dinucleotide/ja"