Protein/ja: Difference between revisions

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タンパク質は完全に硬い分子ではない。これらの構造レベルに加え、タンパク質はその機能を果たす間に、いくつかの関連した構造の間を移動することがある。このような機能的転位の文脈において、これらの三次構造や四次構造は通常「[[Chemical conformation/ja|コンフォーメーション]]」と呼ばれ、それらの間の遷移は''コンフォーメーション変化''と呼ばれる。このような変化は、酵素の[[active site/ja|活性部位]]、すなわち化学的触媒作用に関与するタンパク質の物理的領域に[[Substrate (biochemistry)/ja|基質]]分子が結合することによって誘発されることが多い。溶液中では、タンパク質は熱振動や他の分子との衝突によっても構造が変化する。

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[[File:Protein composite.png|thumb|upright=1.35|~~Molecular surface of several proteins showing their comparative sizes. From left to right are:~~ [[immunoglobulin G]] ~~(IgG, an~~ [[antibody]]), [[hemoglobin]], [[insulin]] ~~(a hormone),~~ [[adenylate kinase]] ~~(an enzyme), and~~ [[glutamine synthetase]] ~~(an enzyme).~~]]

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 タンパク質は完全に硬い分子ではない。これらの構造レベルに加え、タンパク質はその機能を果たす間に、いくつかの関連した構造の間を移動することがある。このような機能的転位の文脈において、これらの三次構造や四次構造は通常「[[Chemical conformation/ja|コンフォーメーション]]」と呼ばれ、それらの間の遷移は''コンフォーメーション変化''と呼ばれる。このような変化は、酵素の[[active site/ja|活性部位]]、すなわち化学的触媒作用に関与するタンパク質の物理的領域に[[Substrate (biochemistry)/ja|基質]]分子が結合することによって誘発されることが多い。溶液中では、タンパク質は熱振動や他の分子との衝突によっても構造が変化する。
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+[[File:Protein composite.png|thumb|upright=1.35|数種類のタンパク質の分子表面の大きさを比較して示す。左から右へ： [[immunoglobulin G/ja|免疫グロブリンG]]（IgG、[[antibody/ja|抗体]]）、[[hemoglobin/ja|ヘモグロビン]]、[[insulin/ja|インスリン]]（ホルモン）、[[adenylate kinase/ja|アデニル酸キナーゼ]]（酵素）、[[glutamine synthetase/ja|グルタミン合成酵素]]（酵素）。]]
-[[File:Protein composite.png|thumb|upright=1.35|Molecular surface of several proteins showing their comparative sizes. From left to right are: [[immunoglobulin G]] (IgG, an [[antibody]]), [[hemoglobin]], [[insulin]] (a hormone), [[adenylate kinase]] (an enzyme), and [[glutamine synthetase]] (an enzyme).]]
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