Protein/ja: Difference between revisions

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ほとんどのタンパク質は、最大20種類の[[Chirality (chemistry)/ja#In biochemistry|<small>L</small>-α-]]アミノ酸からなる直鎖状の[[polymer/ja|ポリマー]]から構成されている。すべての[[proteinogenic amino acid/ja|タンパク質性アミノ酸]]は、[[alpha carbon/ja|α-炭素]]に[[amino/ja|アミノ基]]、[[carboxyl/ja|カルボキシル基]]、および可変の[[side chain/ja|側鎖]]が[[chemical bond/ja||結合]]している[[alpha carbon/ja|α-炭素]]を含む共通の構造的特徴を持っている。[[proline/ja|プロリン]]だけはこの基本構造とは異なり、N末端のアミン基に変わった環を持ち、CO-NHアミド部分を固定したコンフォメーションにする。標準アミノ酸の側鎖は、[[list of standard amino acids/ja|標準アミノ酸リスト]]に詳述されているが、実に多様な化学構造と性質を持っている。タンパク質の立体構造と化学反応性を最終的に決定するのは、タンパク質中のアミノ酸側鎖すべての複合効果である。

~~Most proteins consist of linear [[polymer]]s built from series of up to 20 different~~ [[Chirality (chemistry)#In biochemistry|<small>L</small>-α-]] ~~amino acids. All~~ [[proteinogenic amino acid]]~~s possess common structural features, including an~~ [[alpha carbon|α-~~carbon~~]] ~~to which an~~ [[amino]] ~~group, a~~ [[carboxyl]] ~~group, and a variable~~ [[side chain]] ~~are~~ [[chemical bond|~~bonded~~]]~~. Only~~ [[proline]] ~~differs from this basic structure as it contains an unusual ring to the N~~-~~end amine group, which forces the CO–NH amide moiety into a fixed conformation. The side chains of the standard amino acids, detailed in the~~ [[list of standard amino acids]], have a great variety of chemical structures and properties; it is the combined effect of all of the amino acid side chains in a protein that ultimately determines its three-dimensional structure and its chemical reactivity.

ポリペプチド鎖のアミノ酸は[[peptide bond/ja|ペプチド結合]]によって結合している。タンパク質鎖に連結された個々のアミノ酸は''残基''と呼ばれ、連結された一連の炭素、窒素、酸素原子は''主鎖''または''タンパク質骨格''と呼ばれる。

~~The amino acids in a polypeptide chain are linked by~~ [[peptide bond]]~~s. Once linked in the protein chain, an individual amino acid is called a~~ ''~~residue,~~'' ~~and the linked series of carbon, nitrogen, and oxygen atoms are known as the~~ ''~~main chain~~'' or ''~~protein backbone.~~''

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 {{Main/ja|Biochemistry/ja|Amino acid/ja|Peptide bond/ja}}
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+ほとんどのタンパク質は、最大20種類の[[Chirality (chemistry)/ja#In biochemistry|<small>L</small>-α-]]アミノ酸からなる直鎖状の[[polymer/ja|ポリマー]]から構成されている。すべての[[proteinogenic amino acid/ja|タンパク質性アミノ酸]]は、[[alpha carbon/ja|α-炭素]]に[[amino/ja|アミノ基]]、[[carboxyl/ja|カルボキシル基]]、および可変の[[side chain/ja|側鎖]]が[[chemical bond/ja||結合]]している[[alpha carbon/ja|α-炭素]]を含む共通の構造的特徴を持っている。[[proline/ja|プロリン]]だけはこの基本構造とは異なり、N末端のアミン基に変わった環を持ち、CO-NHアミド部分を固定したコンフォメーションにする。標準アミノ酸の側鎖は、[[list of standard amino acids/ja|標準アミノ酸リスト]]に詳述されているが、実に多様な化学構造と性質を持っている。タンパク質の立体構造と化学反応性を最終的に決定するのは、タンパク質中のアミノ酸側鎖すべての複合効果である。
-Most proteins consist of linear [[polymer]]s built from series of up to 20 different [[Chirality (chemistry)#In biochemistry|<small>L</small>-α-]] amino acids. All [[proteinogenic amino acid]]s possess common structural features, including an [[alpha carbon|α-carbon]] to which an [[amino]] group, a [[carboxyl]] group, and a variable [[side chain]] are [[chemical bond|bonded]]. Only [[proline]] differs from this basic structure as it contains an unusual ring to the N-end amine group, which forces the CO–NH amide moiety into a fixed conformation. The side chains of the standard amino acids, detailed in the [[list of standard amino acids]], have a great variety of chemical structures and properties; it is the combined effect of all of the amino acid side chains in a protein that ultimately determines its three-dimensional structure and its chemical reactivity.
+ポリペプチド鎖のアミノ酸は[[peptide bond/ja|ペプチド結合]]によって結合している。タンパク質鎖に連結された個々のアミノ酸は''残基''と呼ばれ、連結された一連の炭素、窒素、酸素原子は''主鎖''または''タンパク質骨格''と呼ばれる。
-The amino acids in a polypeptide chain are linked by [[peptide bond]]s. Once linked in the protein chain, an individual amino acid is called a ''residue,'' and the linked series of carbon, nitrogen, and oxygen atoms are known as the ''main chain'' or ''protein backbone.''
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