Cytochrome P450/ja: Difference between revisions

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# モノ酸素化の代替経路は、"過酸化物シャント"（図中の経路 "S"）である。この経路は、過酸化物や次亜塩素酸塩のような酸素原子供与体による第二鉄-基質複合体の酸化を伴う。仮想的な過酸化物 "XOOH "を図に示す。

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===スペクトロスコピー===

~~===Spectroscopy~~===

基質の結合は酵素のスペクトル特性に反映され、390 nmで吸光度が増加し、420 nmで減少する。これは差スペクトルによって測定することができ、"type I"差スペクトルと呼ばれる（図の挿入グラフ参照）。基質によっては、スペクトル特性に逆の変化、すなわち "逆タイプ I"スペクトルを引き起こすものもあり、その過程はまだ不明である。ヘム鉄に直接結合する阻害剤とある種の基質は、430 nmに極大、390 nmに極小を持つタイプ II差スペクトルを生じる（図の挿入グラフ参照）。還元当量がない場合、この複合体は安定なままである可能性があり、吸光度測定から結合の程度を''試験管内''で決定することができる。

~~Binding of substrate is reflected in the spectral properties of the enzyme, with an increase in absorbance at 390~~ ~~nm and a decrease at 420~~ ~~nm. This can be measured by difference spectroscopies and is referred to as the~~ "type I" ~~difference spectrum (see inset graph in figure). Some substrates cause an opposite change in spectral properties, a~~ "~~reverse type~~ I" ~~spectrum, by processes that are as yet unclear. Inhibitors and certain substrates that bind directly to the heme iron give rise to the type~~ ~~II difference spectrum, with a maximum at 430~~ ~~nm and a minimum at 390~~ ~~nm (see inset graph in figure). If no reducing equivalents are available, this complex may remain stable, allowing the degree of binding to be determined from absorbance measurements~~ ''~~in vitro~~''

C: 一酸化炭素（CO）が還元型P450に結合すると、触媒サイクルは中断される。この反応により、450 nmに極大を持つ古典的なCO差スペクトルが得られる。しかし、COの触媒阻害作用はCYPによって異なり、CYP3Aファミリーは比較的影響を受けにくい。

C: ~~If carbon monoxide (CO) binds to reduced P450, the catalytic cycle is interrupted. This reaction yields the classic CO difference spectrum with a maximum at 450~~ ~~nm. However, the interruptive and inhibitory effects of CO varies upon different CYPs such that the CYP3A family is relatively less affected.~~

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 # モノ酸素化の代替経路は、"過酸化物シャント"（図中の経路 "S"）である。この経路は、過酸化物や次亜塩素酸塩のような酸素原子供与体による第二鉄-基質複合体の酸化を伴う。 仮想的な過酸化物 "XOOH "を図に示す。
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+===スペクトロスコピー===
-===Spectroscopy===
+基質の結合は酵素のスペクトル特性に反映され、390&nbsp;nmで吸光度が増加し、420&nbsp;nmで減少する。これは差スペクトルによって測定することができ、"type&nbsp;I"差スペクトルと呼ばれる（図の挿入グラフ参照）。 基質によっては、スペクトル特性に逆の変化、すなわち "逆タイプ&nbsp;I"スペクトルを引き起こすものもあり、その過程はまだ不明である。 ヘム鉄に直接結合する阻害剤とある種の基質は、430&nbsp;nmに極大、390&nbsp;nmに極小を持つタイプ&nbsp;II差スペクトルを生じる（図の挿入グラフ参照）。 還元当量がない場合、この複合体は安定なままである可能性があり、吸光度測定から結合の程度を''試験管内''で決定することができる。
-Binding of substrate is reflected in the spectral properties of the enzyme, with an increase in absorbance at 390&nbsp;nm and a decrease at 420&nbsp;nm. This can be measured by difference spectroscopies and is referred to as the "type&nbsp;I" difference spectrum (see inset graph in figure).  Some substrates cause an opposite change in spectral properties, a "reverse type&nbsp;I" spectrum, by processes that are as yet unclear.  Inhibitors and certain substrates that bind directly to the heme iron give rise to the type&nbsp;II difference spectrum, with a maximum at 430&nbsp;nm and a minimum at 390&nbsp;nm (see inset graph in figure).  If no reducing equivalents are available, this complex may remain stable, allowing the degree of binding to be determined from absorbance measurements ''in vitro''
+C: 一酸化炭素（CO）が還元型P450に結合すると、触媒サイクルは中断される。この反応により、450&nbsp;nmに極大を持つ古典的なCO差スペクトルが得られる。しかし、COの触媒阻害作用はCYPによって異なり、CYP3Aファミリーは比較的影響を受けにくい。
-C: If carbon monoxide (CO) binds to reduced P450, the catalytic cycle is interrupted. This reaction yields the classic CO difference spectrum with a maximum at 450&nbsp;nm. However, the interruptive and inhibitory effects of CO varies upon different CYPs such that the CYP3A family is relatively less affected.
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