Amino acid/ja: Difference between revisions

Amino acid/ja
Created page with "荷電していない側鎖を持つアミノ酸の場合、2つのp''K''<sub>a</sub>値の間のpH値では双性イオンが優勢であるが、少量の正負イオンと平衡で共存する。2つのp''K''<sub>a</sub>値の中間点では、微量の正負イオンと微量の正イオンが釣り合い、存在するすべての形態の平均正電荷はゼロになる。このpHは等電点p''I''と呼ばれ..."
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荷電していない側鎖を持つアミノ酸の場合、2つのp''K''<sub>a</sub>値の間のpH値では双性イオンが優勢であるが、少量の正負イオンと[[Chemical equilibrium/ja|平衡]]で共存する。2つのp''K''<sub>a</sub>値の中間点では、微量の正負イオンと微量の正イオンが釣り合い、存在するすべての形態の平均正電荷はゼロになる。このpHは[[isoelectric point/ja|等電点]]p''I''と呼ばれ、p''I''={{sfrac|1|2}}(p''K''<sub>a1</sub> + p''K''<sub>a2</sub>)となる。
荷電していない側鎖を持つアミノ酸の場合、2つのp''K''<sub>a</sub>値の間のpH値では双性イオンが優勢であるが、少量の正負イオンと[[Chemical equilibrium/ja|平衡]]で共存する。2つのp''K''<sub>a</sub>値の中間点では、微量の正負イオンと微量の正イオンが釣り合い、存在するすべての形態の平均正電荷はゼロになる。このpHは[[isoelectric point/ja|等電点]]p''I''と呼ばれ、p''I''={{sfrac|1|2}}(p''K''<sub>a1</sub> + p''K''<sub>a2</sub>)となる。


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荷電側鎖を持つアミノ酸の場合、側鎖のp''K''<sub>a</sub>が関与する。したがって、負の側鎖を持つアスパラギン酸やグルタミン酸の場合、末端アミノ基は基本的に完全に荷電形{{chem2|\sNH3+}}であるが、この正の電荷は、ただ1つのC末端カルボキシレート基が負に荷電している状態と釣り合う必要がある。これは2つのカルボキシレートp''K''<sub>a</sub>値の中間で起こる:p''I''={{sfrac|1|2}}(p''K''<sub>a1</sub> + p''K''<sub>a(R)</sub>)、ここでp''K''<sub>a(R)</sub>は側鎖p''K''<sub>a</sub>である。
For amino acids with charged side chains, the p''K''<sub>a</sub> of the side chain is involved. Thus for aspartate or glutamate with negative side chains, the terminal amino group is essentially entirely in the charged form {{chem2|\sNH3+}}, but this positive charge needs to be balanced by the state with just one C-terminal carboxylate group is negatively charged. This occurs halfway between the two carboxylate p''K''<sub>a</sub> values: p''I'' = {{sfrac|1|2}}(p''K''<sub>a1</sub> + p''K''<sub>a(R)</sub>), where p''K''<sub>a(R)</sub> is the side chain p''K''<sub>a</sub>.
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グルタミン酸(アスパラギン酸に似ている)だけでなく、システイン、ヒスチジン、リジン、チロシン、アルギニンなど、イオン化可能な側鎖を持つ他のアミノ酸にも同様の考察が当てはまる。
Similar considerations apply to other amino acids with ionizable side-chains, including not only glutamate (similar to aspartate), but also cysteine, histidine, lysine, tyrosine and arginine with positive side chains.
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アミノ酸は[[electrophoresis/ja|電気泳動]]において等電点での移動度がゼロであるが、この挙動は単一アミノ酸よりもペプチドやタンパク質の方が通常利用される。双性イオンは等電点での溶解度が最小であり、一部のアミノ酸(特に非極性側鎖を持つもの)はpHを必要な等電点に調整することで水から沈殿させて単離することができる。
Amino acids have zero mobility in [[electrophoresis]] at their isoelectric point, although this behaviour is more usually exploited for peptides and proteins than single amino acids. Zwitterions have minimum solubility at their isoelectric point, and some amino acids (in particular, with nonpolar side chains) can be isolated by precipitation from water by adjusting the pH to the required isoelectric point.
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