Amino acid/ja: Difference between revisions

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==== 極性荷電側鎖 ====

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5つのアミノ酸は中性pHで電荷を持つ。多くの場合、これらの側鎖はタンパク質の表面に現れ、水への溶解を可能にする。反対の電荷を持つ側鎖は、[[Salt bridge (protein and supramolecular)/ja|塩橋]]と呼ばれる重要な静電的接触を形成し、1つのタンパク質内または相互作用するタンパク質間の構造を維持する。多くのタンパク質は金属を特異的にその構造に結合させ、これらの相互作用は一般的に[[aspartate/ja|アスパラギン酸]]、[[glutamate/ja|グルタミン酸]]、[[histidine/ja|ヒスチジン]]などの荷電側鎖によって媒介される。特定の条件下では、それぞれのイオン形成基が帯電し、二重塩を形成することがある。

Five amino acids possess a charge at neutral pH. Often these side chains appear at the surfaces on proteins to enable their solubility in water, and side chains with opposite charges form important electrostatic contacts called [[Salt bridge (protein and supramolecular)|~~salt bridges~~]] that maintain structures within a single protein or between interfacing proteins. Many proteins bind metal into their structures specifically, and these interactions are commonly mediated by charged side chains such as [[aspartate]], [[glutamate]] ~~and~~ [[histidine]]~~. Under certain conditions, each ion-forming group can be charged, forming double salts.~~

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 ==== 極性荷電側鎖 ====
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+つのアミノ酸は中性pHで電荷を持つ。多くの場合、これらの側鎖はタンパク質の表面に現れ、水への溶解を可能にする。反対の電荷を持つ側鎖は、[[Salt bridge (protein and supramolecular)/ja|塩橋]]と呼ばれる重要な静電的接触を形成し、1つのタンパク質内または相互作用するタンパク質間の構造を維持する。多くのタンパク質は金属を特異的にその構造に結合させ、これらの相互作用は一般的に[[aspartate/ja|アスパラギン酸]]、[[glutamate/ja|グルタミン酸]]、[[histidine/ja|ヒスチジン]]などの荷電側鎖によって媒介される。特定の条件下では、それぞれのイオン形成基が帯電し、二重塩を形成することがある。
-Five amino acids possess a charge at neutral pH. Often these side chains appear at the surfaces on proteins to enable their solubility in water, and side chains with opposite charges form important electrostatic contacts called [[Salt bridge (protein and supramolecular)|salt bridges]] that maintain structures within a single protein or between interfacing proteins. Many proteins bind metal into their structures specifically, and these interactions are commonly mediated by charged side chains such as [[aspartate]], [[glutamate]] and [[histidine]]. Under certain conditions, each ion-forming group can be charged, forming double salts.
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