Insulin/ja: Difference between revisions
Insulin/ja
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低グルコース状態では、[[PDX1/ja|PDX1]]（膵・十二指腸ホメオボックスタンパク質1）は、[[HDAC1/ja|HDAC1]]および[[HDAC2/ja|2]]との相互作用の結果、核周辺に位置し、インスリン分泌のダウンレギュレーションをもたらす。血中[[glucose/ja|グルコース]]濃度の上昇は[[PDX1/ja|PDX1]]の[[phosphorylation/ja|リン酸化]]を引き起こし、核内転移してインスリンプロモーター内のA3エレメントに結合する。核内移行したPDX1は、コアクチベーター[[EP300/ja|HAT p300]]および[[SETD7/ja|SETD7]]と相互作用する。[[PDX1/ja|PDX1]]は、[[methylation/ja|メチル化]]だけでなく、[[acetylation/ja|アセチル化]]や脱アセチル化を通して[[histone/ja|ヒストン]]の修飾に影響を与える。また、[[glucagon/ja|グルカゴン]]を抑制するとも言われている。 | 低グルコース状態では、[[PDX1/ja|PDX1]]（膵・十二指腸ホメオボックスタンパク質1）は、[[HDAC1/ja|HDAC1]]および[[HDAC2/ja|2]]との相互作用の結果、核周辺に位置し、インスリン分泌のダウンレギュレーションをもたらす。血中[[glucose/ja|グルコース]]濃度の上昇は[[PDX1/ja|PDX1]]の[[phosphorylation/ja|リン酸化]]を引き起こし、核内転移してインスリンプロモーター内のA3エレメントに結合する。核内移行したPDX1は、コアクチベーター[[EP300/ja|HAT p300]]および[[SETD7/ja|SETD7]]と相互作用する。[[PDX1/ja|PDX1]]は、[[methylation/ja|メチル化]]だけでなく、[[acetylation/ja|アセチル化]]や脱アセチル化を通して[[histone/ja|ヒストン]]の修飾に影響を与える。また、[[glucagon/ja|グルカゴン]]を抑制するとも言われている。 | ||
β2としても知られる[[NeuroD1/ja|NeuroD1]]は、エキソサイトーシスに関与する[[genes/ja|遺伝子]]の発現を直接誘導することで、膵臓の[[β cells/ja|β細胞]]におけるインスリンのエキソサイトーシスを制御している。β2は[[cytosol/ja|細胞質]]に局在しているが、高[[glucose/ja|グルコース]]に応答すると[[OGT (gene)/ja|OGT]]によって[[glycosylated/ja|糖鎖]]化され、[[Extracellular signal-regulated kinases/ja|ERK]]によって[[phosphorylated/ja|リン酸化]]される。核内でβ2は[[TCF3/ja|E47]]とヘテロ二量体化し、インスリンプロモーターのE1エレメントに結合し、β2をアセチル化するコアクチベーター[[EP300/ja|p300]]をリクルートする。インスリン遺伝子の活性化において、他の転写因子とも相互作用することができる。 | |||
[[NeuroD1]] | |||
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