Collagen/ja: Difference between revisions

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コラーゲンは単なる構造タンパク質ではない。細胞表現型の決定、細胞接着、組織調節、およびインフラストラクチャーにおいて重要な役割を担っているため、その非プロリンリッチ領域の多くの部分が、細胞またはマトリックスとの会合／調節の役割を担っている。幾何学的に拘束された[[carboxyl/ja|カルボキシル]]基と（二次的な）[[amino/ja|アミノ]]基を持つプロリン環とヒドロキシプロリン環が比較的多く、グリシンが豊富であることが、個々のポリペプチド鎖が鎖内水素結合なしに自発的に左巻きらせんを形成する傾向を説明する。

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グリシンは側鎖を持たない最小のアミノ酸であるため、繊維状構造タンパク質においてユニークな役割を果たしている。コラーゲンでは、三重らせんの組み立てにより、この残基がらせんの内側（軸）に置かれるため、グリシンの[[hydrogen/ja|水素]]原子1個よりも大きな側基を置くスペースがないため、3番目ごとにグリシンが必要とされる。同じ理由で、ProとHypの環は外側を向いていなければならない。魚のように[[thermoregulation/ja|体温]]がほとんどの温血動物よりも低い動物では、より低濃度のアミノ酸が必要とされる。より低いプロリンとヒドロキシプロリン含量は冷水性魚類に特徴的であるが、温水性魚類には特徴的ではない。冷水魚やその他の[[poikilothermic/ja|恒温動物]]のプロリンやヒドロキシプロリン含量が低いということは、そのコラーゲンが哺乳類のコラーゲンよりも熱安定性が低いということにつながる。この低い熱安定性は、魚類コラーゲン由来の[[gelatin/ja|ゼラチン]]が多くの食品や工業用途に適していないことを意味する。

Because glycine is the smallest amino acid with no side chain, it plays a unique role in fibrous structural proteins. In collagen, Gly is required at every third position because the assembly of the triple helix puts this residue at the interior (axis) of the helix, where there is no space for a larger side group than glycine's single [[hydrogen]] atom. For the same reason, the rings of the Pro and Hyp must point outward. These two amino acids help stabilize the triple helix – Hyp even more so than Pro; a lower concentration of them is required in animals such as fish, whose [[thermoregulation|~~body temperatures~~]] are lower than most warm-blooded animals. Lower proline and hydroxyproline contents are characteristic of cold-water, but not warm-water fish; the latter tend to have similar proline and hydroxyproline contents to mammals. The lower proline and hydroxyproline contents of cold-water fish and other [[poikilothermic|~~poikilotherm~~]] ~~animals leads to their collagen having a lower thermal stability than mammalian collagen. This lower thermal stability means that~~ [[gelatin]] ~~derived from fish collagen is not suitable for many food and industrial applications.~~

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 コラーゲンは単なる構造タンパク質ではない。細胞表現型の決定、細胞接着、組織調節、およびインフラストラクチャーにおいて重要な役割を担っているため、その非プロリンリッチ領域の多くの部分が、細胞またはマトリックスとの会合／調節の役割を担っている。幾何学的に拘束された[[carboxyl/ja|カルボキシル]]基と（二次的な）[[amino/ja|アミノ]]基を持つプロリン環とヒドロキシプロリン環が比較的多く、グリシンが豊富であることが、個々のポリペプチド鎖が鎖内水素結合なしに自発的に左巻きらせんを形成する傾向を説明する。
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+グリシンは側鎖を持たない最小のアミノ酸であるため、繊維状構造タンパク質においてユニークな役割を果たしている。コラーゲンでは、三重らせんの組み立てにより、この残基がらせんの内側（軸）に置かれるため、グリシンの[[hydrogen/ja|水素]]原子1個よりも大きな側基を置くスペースがないため、3番目ごとにグリシンが必要とされる。同じ理由で、ProとHypの環は外側を向いていなければならない。魚のように[[thermoregulation/ja|体温]]がほとんどの温血動物よりも低い動物では、より低濃度のアミノ酸が必要とされる。より低いプロリンとヒドロキシプロリン含量は冷水性魚類に特徴的であるが、温水性魚類には特徴的ではない。冷水魚やその他の[[poikilothermic/ja|恒温動物]]のプロリンやヒドロキシプロリン含量が低いということは、そのコラーゲンが哺乳類のコラーゲンよりも熱安定性が低いということにつながる。この低い熱安定性は、魚類コラーゲン由来の[[gelatin/ja|ゼラチン]]が多くの食品や工業用途に適していないことを意味する。
-Because glycine is the smallest amino acid with no side chain, it plays a unique role in fibrous structural proteins. In collagen, Gly is required at every third position because the assembly of the triple helix puts this residue at the interior (axis) of the helix, where there is no space for a larger side group than glycine's single [[hydrogen]] atom. For the same reason, the rings of the Pro and Hyp must point outward. These two amino acids help stabilize the triple helix – Hyp even more so than Pro; a lower concentration of them is required in animals such as fish, whose [[thermoregulation|body temperatures]] are lower than most warm-blooded animals. Lower proline and hydroxyproline contents are characteristic of cold-water, but not warm-water fish; the latter tend to have similar proline and hydroxyproline contents to mammals. The lower proline and hydroxyproline contents of cold-water fish and other [[poikilothermic|poikilotherm]] animals leads to their collagen having a lower thermal stability than mammalian collagen. This lower thermal stability means that [[gelatin]] derived from fish collagen is not suitable for many food and industrial applications.
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