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Amino acid/ja: Difference between revisions

Amino acid/ja
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20種類のアミノ酸は、その性質によって分類することができる。重要な要素は、電荷、[[hydrophilicity/ja|親水性]]または[[hydrophobicity/ja|疎水性]]、サイズ、および官能基である。これらの特性は[[protein structure/ja|タンパク質構造]]や[[protein–protein interaction/ja|タンパク質間相互作用]]に影響を与える。水溶性タンパク質は疎水性残基（[[leucine/ja|Leu]]、[[isoleucine/ja|Ile]]、[[valine/ja|Val]]、[[phenylalanine/ja|Phe]]、[[tryptophan/ja|Trp]]）がタンパク質の中央部に埋もれ、親水性側鎖が水溶媒に露出する傾向がある。[[biochemistry/ja|生化学]]では、残基は[[polysaccharide/ja|多糖]]、タンパク質、[[nucleic acid/ja|核酸]]の[[polymer/ja|ポリマー]]鎖内の特定の[[monomer/ja|モノマー]]を指す）。[[integral membrane protein/ja|積分膜タンパク質]]は、[[lipid bilayer/ja|脂質二重層]]に固定するために、露出した[[hydrophobic/ja|疎水性]]アミノ酸の外側の環を持つ傾向がある。一部の[[peripheral membrane protein/ja|周辺膜タンパク質]]は表面に疎水性アミノ酸のパッチを持ち、それが膜に付着している。同様に、正電荷を帯びた分子と結合しなければならないタンパク質は、[[glutamate/ja|グルタミン酸]]や[[aspartate/ja|アスパラギン酸]]のような負電荷を帯びたアミノ酸を表面に多く持ち、負電荷を帯びた分子と結合するタンパク質は、[[lysine/ja|リジン]]や[[arginine/ja|アルギニン]]のような正電荷を帯びたアミノ酸を表面に多く持つ。例えば、リジンとアルギニンは核酸結合タンパク質の[[Low complexity regions in proteins/ja|タンパク質の低複雑性領域]]に大量に存在する。アミノ酸残基の[[hydrophobicity scale/ja|疎水性スケール]]には様々なものがある。
20種類のアミノ酸は、その性質によって分類することができる。重要な要素は、電荷、[[hydrophilicity/ja|親水性]]または[[hydrophobicity/ja|疎水性]]、サイズ、および官能基である。これらの特性は[[protein structure/ja|タンパク質構造]]や[[protein–protein interaction/ja|タンパク質間相互作用]]に影響を与える。水溶性タンパク質は疎水性残基（[[leucine/ja|Leu]]、[[isoleucine/ja|Ile]]、[[valine/ja|Val]]、[[phenylalanine/ja|Phe]]、[[tryptophan/ja|Trp]]）がタンパク質の中央部に埋もれ、親水性側鎖が水溶媒に露出する傾向がある。[[biochemistry/ja|生化学]]では、残基は[[polysaccharide/ja|多糖]]、タンパク質、[[nucleic acid/ja|核酸]]の[[polymer/ja|ポリマー]]鎖内の特定の[[monomer/ja|モノマー]]を指す）。[[integral membrane protein/ja|積分膜タンパク質]]は、[[lipid bilayer/ja|脂質二重層]]に固定するために、露出した[[hydrophobic/ja|疎水性]]アミノ酸の外側の環を持つ傾向がある。一部の[[peripheral membrane protein/ja|周辺膜タンパク質]]は表面に疎水性アミノ酸のパッチを持ち、それが膜に付着している。同様に、正電荷を帯びた分子と結合しなければならないタンパク質は、[[glutamate/ja|グルタミン酸]]や[[aspartate/ja|アスパラギン酸]]のような負電荷を帯びたアミノ酸を表面に多く持ち、負電荷を帯びた分子と結合するタンパク質は、[[lysine/ja|リジン]]や[[arginine/ja|アルギニン]]のような正電荷を帯びたアミノ酸を表面に多く持つ。例えば、リジンとアルギニンは核酸結合タンパク質の[[Low complexity regions in proteins/ja|タンパク質の低複雑性領域]]に大量に存在する。アミノ酸残基の[[hydrophobicity scale/ja|疎水性スケール]]には様々なものがある。


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アミノ酸の中には特殊な性質を持つものがある。システインは他のシステイン残基と共有結合[[disulfide bond/ja|ジスルフィド結合]]を形成することができる。[[Proline/ja|プロリン]]はポリペプチド骨格に[[cyclic compound/ja|環状]]を形成し、グリシンは他のアミノ酸よりも柔軟である。
Some amino acids have special properties. Cysteine can form covalent [[disulfide bond]]s to other cysteine residues. [[Proline]] forms [[cyclic compound|a cycle]] to the polypeptide backbone, and glycine is more flexible than other amino acids.
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一方、システイン、フェニルアラニン、トリプトファン、メチオニン、バリン、ロイシン、イソロイシンは、反応性が高く、複雑で、疎水性である。
Glycine and proline are strongly present within low complexity regions of both eukaryotic and prokaryotic proteins, whereas the opposite is the case with cysteine, phenylalanine, tryptophan, methionine, valine, leucine, isoleucine, which are highly reactive, or complex, or hydrophobic.
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