Protein/ja: Difference between revisions

Protein/ja
Created page with "== タンパク質の進化 == {{Anchor|Protein evolution}} {{Main/ja|Molecular evolution/ja}} 分子生物学における重要な疑問は、タンパク質がどのように進化するのか、すなわちどのようにして突然変異(というよりアミノ酸配列の変化)が新しい構造や機能をもたらすのか、ということである。タンパク質中のほとんどのアミノ酸は、活性や機能を..."
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分子生物学における重要な疑問は、タンパク質がどのように進化するのか、すなわちどのようにして[[mutation/ja|突然変異]](というより[[amino acid/ja|アミノ酸]]配列の変化)が新しい構造や機能をもたらすのか、ということである。タンパク質中のほとんどのアミノ酸は、活性や機能を破壊することなく変化させることができる。これは、種を超えた数多くの[[Homology (biology)/ja|相同性]]タンパク質([[protein families/ja|タンパク質ファミリー]]の専門データベース、例えば[[Pfam/ja|PFAM]]に収集されている)からわかる。突然変異の劇的な結果を防ぐために、[[Gene duplication/ja|遺伝子]]は自由に突然変異を起こす前に複製されることがある。しかし、これは遺伝子の機能を完全に失わせることになり、その結果[[Pseudogene/ja|偽遺伝子]]を引き起こすこともある。 より一般的には、単一のアミノ酸の変化は、特に[[enzyme/ja|酵素]]においてはタンパク質の機能を大きく変えるものもあるが、その影響は限定的である。例えば、多くの酵素は、1つまたは数個の変異によって、その[[Chemical specificity/ja|基質特異性]]を変えることができる。基質特異性の変化は、''基質多様性''、すなわち多くの酵素が複数の[[Substrate (chemistry)/ja|基質]]に結合して処理する能力によって促進される。変異が起こると、酵素の特異性は増加し(または減少し)、その結果酵素活性も増加する。変異が起こると、酵素の特異性が高まり(あるいは低下し)、その結果酵素活性が高まる。こうしてバクテリア(あるいは他の生物)は、プラスチックのような不自然な基質を含む、さまざまな食物源に適応することができる。
分子生物学における重要な疑問は、タンパク質がどのように進化するのか、すなわちどのようにして[[mutation/ja|突然変異]](というより[[amino acid/ja|アミノ酸]]配列の変化)が新しい構造や機能をもたらすのか、ということである。タンパク質中のほとんどのアミノ酸は、活性や機能を破壊することなく変化させることができる。これは、種を超えた数多くの[[Homology (biology)/ja|相同性]]タンパク質([[protein families/ja|タンパク質ファミリー]]の専門データベース、例えば[[Pfam/ja|PFAM]]に収集されている)からわかる。突然変異の劇的な結果を防ぐために、[[Gene duplication/ja|遺伝子]]は自由に突然変異を起こす前に複製されることがある。しかし、これは遺伝子の機能を完全に失わせることになり、その結果[[Pseudogene/ja|偽遺伝子]]を引き起こすこともある。 より一般的には、単一のアミノ酸の変化は、特に[[enzyme/ja|酵素]]においてはタンパク質の機能を大きく変えるものもあるが、その影響は限定的である。例えば、多くの酵素は、1つまたは数個の変異によって、その[[Chemical specificity/ja|基質特異性]]を変えることができる。基質特異性の変化は、''基質多様性''、すなわち多くの酵素が複数の[[Substrate (chemistry)/ja|基質]]に結合して処理する能力によって促進される。変異が起こると、酵素の特異性は増加し(または減少し)、その結果酵素活性も増加する。変異が起こると、酵素の特異性が高まり(あるいは低下し)、その結果酵素活性が高まる。こうしてバクテリア(あるいは他の生物)は、プラスチックのような不自然な基質を含む、さまざまな食物源に適応することができる。


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==研究方法==
==Methods of study==
{{Anchor|Methods of study}}
{{Main|Protein methods}}
{{Main/ja|Protein methods/ja}}
The activities and structures of proteins may be examined ''[[in vitro]],'' ''[[in vivo]], and [[in silico]]''. '''''In vitro''''' studies of purified proteins in controlled environments are useful for learning how a protein carries out its function: for example, [[enzyme kinetics]] studies explore the [[reaction mechanism|chemical mechanism]] of an enzyme's catalytic activity and its relative affinity for various possible substrate molecules. By contrast, '''''in vivo''''' experiments can provide information about the physiological role of a protein in the context of a [[Cell biology|cell]] or even a whole [[organism]]. '''''In silico''''' studies use computational methods to study proteins.
タンパク質の活性と構造は、''[[invitro/ja|試験管内]]''''[[in vivo/ja|生体内]]''、''[[in silico/ja|シリコンウェハ内]]''で調べることができる。精製したタンパク質を制御された環境で'''''試験管内'''''で培養する研究は、タンパク質がどのように機能を発揮するかを知る上で有用である:例えば、[[enzyme kinetics/ja|酵素動力学]]研究では、酵素の触媒活性の[[reaction mechanism/ja|化学的メカニズム]]や、様々な基質分子に対する相対的な親和性を探る。対照的に、'''''生体内'''''実験では、[[cell biology/ja|細胞]]あるいは[[organism/ja|生物]]全体におけるタンパク質の生理的役割に関する情報を得ることができる。'''''シリコンウェア内'''''研究は、タンパク質を研究するために計算手法を用いる。
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