Protein/ja: Difference between revisions

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== タンパク質の進化 ==

== Protein evolution ==

~~A key question in molecular biology is how proteins evolve, i.e. how can~~ [[mutation]]~~s (or rather changes in~~ [[amino acid]] ~~sequence) lead to new structures and functions? Most amino acids in a protein can be changed without disrupting activity or function, as can be seen from numerous~~ [[Homology (biology)|~~homologous~~]] ~~proteins across species (as collected in specialized databases for~~ [[protein families]]~~, e.g.~~ [[Pfam|PFAM]]~~). In order to prevent dramatic consequences of mutations, a~~ [[Gene duplication|~~gene may be duplicated~~]] ~~before it can mutate freely. However, this can also lead to complete loss of gene function and thus~~ [[Pseudogene|~~pseudo-genes~~]]~~. More commonly, single amino acid changes have limited consequences although some can change protein function substantially, especially in~~ [[enzyme]]~~s. For instance, many enzymes can change their~~ [[Chemical specificity|~~substrate specificity~~]] ~~by one or a few mutations. Changes in substrate specificity are facilitated by~~ ''~~substrate promiscuity~~''~~, i.e. the ability of many enzymes to bind and process multiple~~ [[Substrate (chemistry)|~~substrates~~]]. When mutations occur, the specificity of an enzyme can increase (or decrease) and thus its enzymatic activity. Thus, bacteria (or other organisms) can adapt to different food sources, including unnatural substrates such as plastic.

分子生物学における重要な疑問は、タンパク質がどのように進化するのか、すなわちどのようにして[[mutation/ja|突然変異]]（というより[[amino acid/ja|アミノ酸]]配列の変化）が新しい構造や機能をもたらすのか、ということである。タンパク質中のほとんどのアミノ酸は、活性や機能を破壊することなく変化させることができる。これは、種を超えた数多くの[[Homology (biology)/ja|相同性]]タンパク質（[[protein families/ja|タンパク質ファミリー]]の専門データベース、例えば[[Pfam/ja|PFAM]]に収集されている）からわかる。突然変異の劇的な結果を防ぐために、[[Gene duplication/ja|遺伝子]]は自由に突然変異を起こす前に複製されることがある。しかし、これは遺伝子の機能を完全に失わせることになり、その結果[[Pseudogene/ja|偽遺伝子]]を引き起こすこともある。より一般的には、単一のアミノ酸の変化は、特に[[enzyme/ja|酵素]]においてはタンパク質の機能を大きく変えるものもあるが、その影響は限定的である。例えば、多くの酵素は、1つまたは数個の変異によって、その[[Chemical specificity/ja|基質特異性]]を変えることができる。基質特異性の変化は、''基質多様性''、すなわち多くの酵素が複数の[[Substrate (chemistry)/ja|基質]]に結合して処理する能力によって促進される。変異が起こると、酵素の特異性は増加し（または減少し）、その結果酵素活性も増加する。変異が起こると、酵素の特異性が高まり（あるいは低下し）、その結果酵素活性が高まる。こうしてバクテリア（あるいは他の生物）は、プラスチックのような不自然な基質を含む、さまざまな食物源に適応することができる。

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 構造的機能を果たす他のタンパク質としては、[[myosin/ja|ミオシン]]、[[kinesin/ja|キネシン]]、[[dynin/ja|ダイニン]]などの[[motor protein/ja|モータータンパク質]]があり、これらは機械的な力を発生させることができる。これらのタンパク質は、単細胞生物の細胞[[motility/ja|運動性]]や、[[Sexual reproduction/ja|有性生殖]]を行う多くの多細胞生物の[[spermatozoon/ja|精子]]にとって極めて重要である。また、[[muscle/ja|筋肉]]の収縮によって発揮される力を生み出し、細胞内輸送において重要な役割を果たす。
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+== タンパク質の進化 ==
-== Protein evolution ==
+{{Anchor|Protein evolution}}
-{{Main|Molecular evolution}}
+{{Main/ja|Molecular evolution/ja}}
-A key question in molecular biology is how proteins evolve, i.e. how can [[mutation]]s (or rather changes in [[amino acid]] sequence) lead to new structures and functions? Most amino acids in a protein can be changed without disrupting activity or function, as can be seen from numerous [[Homology (biology)|homologous]] proteins across species (as collected in specialized databases for [[protein families]], e.g. [[Pfam|PFAM]]). In order to prevent dramatic consequences of mutations, a [[Gene duplication|gene may be duplicated]] before it can mutate freely. However, this can also lead to complete loss of gene function and thus [[Pseudogene|pseudo-genes]]. More commonly, single amino acid changes have limited consequences although some can change protein function substantially, especially in [[enzyme]]s. For instance, many enzymes can change their [[Chemical specificity|substrate specificity]] by one or a few mutations. Changes in substrate specificity are facilitated by ''substrate promiscuity'', i.e. the ability of many enzymes to bind and process multiple [[Substrate (chemistry)|substrates]]. When mutations occur, the specificity of an enzyme can increase (or decrease) and thus its enzymatic activity. Thus, bacteria (or other organisms) can adapt to different food sources, including unnatural substrates such as plastic.
+分子生物学における重要な疑問は、タンパク質がどのように進化するのか、すなわちどのようにして[[mutation/ja|突然変異]]（というより[[amino acid/ja|アミノ酸]]配列の変化）が新しい構造や機能をもたらすのか、ということである。タンパク質中のほとんどのアミノ酸は、活性や機能を破壊することなく変化させることができる。これは、種を超えた数多くの[[Homology (biology)/ja|相同性]]タンパク質（[[protein families/ja|タンパク質ファミリー]]の専門データベース、例えば[[Pfam/ja|PFAM]]に収集されている）からわかる。突然変異の劇的な結果を防ぐために、[[Gene duplication/ja|遺伝子]]は自由に突然変異を起こす前に複製されることがある。しかし、これは遺伝子の機能を完全に失わせることになり、その結果[[Pseudogene/ja|偽遺伝子]]を引き起こすこともある。 より一般的には、単一のアミノ酸の変化は、特に[[enzyme/ja|酵素]]においてはタンパク質の機能を大きく変えるものもあるが、その影響は限定的である。例えば、多くの酵素は、1つまたは数個の変異によって、その[[Chemical specificity/ja|基質特異性]]を変えることができる。基質特異性の変化は、''基質多様性''、すなわち多くの酵素が複数の[[Substrate (chemistry)/ja|基質]]に結合して処理する能力によって促進される。変異が起こると、酵素の特異性は増加し（または減少し）、その結果酵素活性も増加する。変異が起こると、酵素の特異性が高まり（あるいは低下し）、その結果酵素活性が高まる。こうしてバクテリア（あるいは他の生物）は、プラスチックのような不自然な基質を含む、さまざまな食物源に適応することができる。
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