Protein/ja: Difference between revisions

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アミノ酸残基の直鎖を[[polypeptide/ja|ポリペプチド]]と呼ぶ。タンパク質は少なくとも1つの長いポリペプチドを含む。20-30残基以下の短いポリペプチドはタンパク質とみなされることはほとんどなく、一般に[[peptide/ja|ペプチド]]と呼ばれる。個々のアミノ酸残基は[[peptide bond/ja|ペプチド結合]]と隣接するアミノ酸残基によって結合されている。タンパク質中のアミノ酸残基の[[Protein primary structure/ja|配列]]は、[[genetic code/ja|遺伝暗号]]にコードされた遺伝子の[[DNA sequencing/ja|配列]]によって定義される。一般的に、遺伝暗号は20の標準アミノ酸を規定しているが、ある種の生物では遺伝暗号に[[selenocysteine/ja|セレノシステイン]]や、ある種の[[archaea/ja古細菌]]では[[pyrrolysine/ja|ピロリジン]]が含まれることがある。合成後まもなく、あるいは合成中であっても、タンパク質中の残基はしばしば[[post-translational modification/ja|翻訳後修飾]]によって化学的に修飾される。タンパク質の中には、[[prosthetic group/ja|補欠基]]または[[Cofactor (biochemistry)/ja|補因子]]と呼ばれる、ペプチド以外の基が結合しているものもある。タンパク質はまた、特定の機能を達成するために協働することができ、しばしば会合して安定した[[protein complex/ja|タンパク質複合体]]を形成する。

~~A linear chain of amino acid residues is called a~~ [[polypeptide]]~~. A protein contains at least one long polypeptide. Short polypeptides, containing less than 20–30 residues, are rarely considered to be proteins and are commonly called~~ [[peptide]]~~s. The individual amino acid residues are bonded together by~~ [[peptide bond]]~~s and adjacent amino acid residues. The~~ [[Protein primary structure|~~sequence~~]] ~~of amino acid residues in a protein is defined by the~~ [[~~DNA sequencing~~|~~sequence~~]] ~~of a gene, which is encoded in the~~ [[~~genetic code~~]]~~. In general, the genetic code specifies 20 standard amino acids; but in certain organisms the genetic code can include~~ [[selenocysteine]] ~~and—in certain~~ [[archaea]]—[[pyrrolysine]]~~. Shortly after or even during synthesis, the residues in a protein are often chemically modified by~~ [[post-translational modification]]~~, which alters the physical and chemical properties, folding, stability, activity, and ultimately, the function of the proteins. Some proteins have non-peptide groups attached, which can be called~~ [[prosthetic group]]~~s or~~ [[Cofactor (biochemistry)|~~cofactors~~]]~~. Proteins can also work together to achieve a particular function, and they often associate to form stable~~ [[protein complex]]~~es.~~

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 '''タンパク質'''は、[[amino acid/ja|アミノ酸]][[residue (biochemistry)/ja|残基]]の1本以上の長い鎖からなる大きな大きな[[biomolecule/ja|生体分子]]であり、[[macromolecule/ja|高分子]]である。タンパク質は、[[Enzyme catalysis/ja|代謝反応の触媒]]、[[DNA replication/ja|DNA複製]]、[[Cell signaling/ja|刺激への応答]]、[[Cytoskeleton/ja|細胞への構造]]および[[Fibrous protein/ja|生物]]の提供、および[[Intracellular transport/ja|ある場所から別の場所への分子の輸送]]など、生物内で膨大な機能を果たす。タンパク質は主にアミノ酸の配列において互いに異なっており、それは[[gene/ja|遺伝子]]の[[nucleic acid sequence/ja|ヌクレオチド配列]]によって決定され、その結果、通常、[[protein folding/ja|タンパク質]]はその活性を決定する特定の[[Protein structure/ja|3次元構造]]に折り畳まれる。
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+アミノ酸残基の直鎖を[[polypeptide/ja|ポリペプチド]]と呼ぶ。タンパク質は少なくとも1つの長いポリペプチドを含む。20-30残基以下の短いポリペプチドはタンパク質とみなされることはほとんどなく、一般に[[peptide/ja|ペプチド]]と呼ばれる。個々のアミノ酸残基は[[peptide bond/ja|ペプチド結合]]と隣接するアミノ酸残基によって結合されている。タンパク質中のアミノ酸残基の[[Protein primary structure/ja|配列]]は、[[genetic code/ja|遺伝暗号]]にコードされた遺伝子の[[DNA sequencing/ja|配列]]によって定義される。一般的に、遺伝暗号は20の標準アミノ酸を規定しているが、ある種の生物では遺伝暗号に[[selenocysteine/ja|セレノシステイン]]や、ある種の[[archaea/ja古細菌]]では[[pyrrolysine/ja|ピロリジン]]が含まれることがある。合成後まもなく、あるいは合成中であっても、タンパク質中の残基はしばしば[[post-translational modification/ja|翻訳後修飾]]によって化学的に修飾される。タンパク質の中には、[[prosthetic group/ja|補欠基]]または[[Cofactor (biochemistry)/ja|補因子]]と呼ばれる、ペプチド以外の基が結合しているものもある。タンパク質はまた、特定の機能を達成するために協働することができ、しばしば会合して安定した[[protein complex/ja|タンパク質複合体]]を形成する。
-A linear chain of amino acid residues is called a [[polypeptide]]. A protein contains at least one long polypeptide. Short polypeptides, containing less than 20–30 residues, are rarely considered to be proteins and are commonly called [[peptide]]s. The individual amino acid residues are bonded together by [[peptide bond]]s and adjacent amino acid residues. The [[Protein primary structure|sequence]] of amino acid residues in a protein is defined by the [[DNA sequencing|sequence]] of a gene, which is encoded in the [[genetic code]]. In general, the genetic code specifies 20 standard amino acids; but in certain organisms the genetic code can include [[selenocysteine]] and—in certain [[archaea]]—[[pyrrolysine]]. Shortly after or even during synthesis, the residues in a protein are often chemically modified by [[post-translational modification]], which alters the physical and chemical properties, folding, stability, activity, and ultimately, the function of the proteins. Some proteins have non-peptide groups attached, which can be called [[prosthetic group]]s or [[Cofactor (biochemistry)|cofactors]]. Proteins can also work together to achieve a particular function, and they often associate to form stable [[protein complex]]es.
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