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| | {{About/ja|the class of chemicals|the structures and properties of the standard proteinogenic amino acids/ja|Proteinogenic amino acid/ja}} |
| {{short description|Organic compounds containing amine and carboxylic groups}}
| | [[File:L-amino acid structure.svg|thumb|"中性"の典型的な<small>L</small>-α-アミノ酸の構造]] |
| {{About|the class of chemicals|the structures and properties of the standard proteinogenic amino acids|Proteinogenic amino acid}} | |
| [[File:L-amino acid structure.svg|thumb|Structure of a typical <small>L</small>-alpha-amino acid in the "neutral" form.]] | |
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| | '''アミノ酸'''は、[[amino/ja|アミノ基]]と[[carboxylic acid/ja|カルボン酸基]][[functional group/ja|官能基]]の両方を含む[[organic compound/ja|有機化合物]]である。自然界には500種類以上のアミノ酸が存在するが、[[protein/ja|タンパク質]]に組み込まれる[[Proteinogenic amino acid/ja|22種類のα-アミノ酸]]が圧倒的に重要である。生命の[[genetic code/ja|遺伝コード]]に登場するのはこの22種類だけである。 |
| '''Amino acids''' are [[organic compound]]s that contain both [[amino]] and [[carboxylic acid]] [[functional group]]s. Although over 500 amino acids exist in nature, by far the most important are the [[Proteinogenic amino acid|22 α-amino acids]] incorporated into [[protein]]s. Only these 22 appear in the [[genetic code]] of life. | |
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| | アミノ酸は、核となる構造官能基の位置によって分類することができる（[[Alpha and beta carbon/ja|α- <span style="white-space: nowrap">(α-)</span>、β- <span style="white-space: nowrap">(β-)</span>、γ- <span style="white-space: nowrap">(γ-)</span>]]アミノ酸など）。他のカテゴリは、[[Chemical polarity/ja|極性(polarity)]]、[[ionization/ja|イオン化]]、および側鎖基のタイプ（[[aliphatic/ja|脂肪族]]、[[Open-chain compound/ja|非環式]]、[[aromatic/ja|芳香族]]、[[Chemical polarity|極性(polar)]]など。 |
| Amino acids can be classified according to the locations of the core structural functional groups ([[Alpha and beta carbon|alpha- <span style="white-space: nowrap">(α-)</span>, beta- <span style="white-space: nowrap">(β-)</span>, gamma- <span style="white-space: nowrap">(γ-)</span>]] amino acids, etc.), other categories relate to [[Chemical polarity|polarity]], [[ionization]], and side chain group type ([[aliphatic]], [[Open-chain compound|acyclic]], [[aromatic]], [[Chemical polarity|polar]], etc.). In the form of proteins, amino acid ''[[Residue (chemistry)#Biochemistry|residues]]'' form the second-largest component ([[water]] being the largest) of human [[muscle]]s and other [[tissue (biology)|tissues]]. Beyond their role as residues in proteins, amino acids participate in a number of processes such as [[neurotransmitter]] transport and [[biosynthesis]]. It is thought that they played a key role in [[abiogenesis|enabling life on Earth and its emergence]].
| | タンパク質の形態において、アミノ酸[[Residue (chemistry)/ja#Biochemistry|残基]]は人間の[[muscle/ja|筋肉]]や他の[[tissue (biology)/ja|組織]]の2番目に大きな成分（[[water/ja|水]]が最も大きい）となっている。 |
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| | タンパク質の残基としての役割を超えて、アミノ酸は[[neurotransmitter/ja|神経伝達物質]]の輸送や[[biosynthesis/ja|生合成]]などの多くのプロセスに関与している。アミノ酸は[[abiogenesis/ja|地球上の生命とその出現]]において重要な役割を果たしたと考えられている。 |
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| | アミノ酸は、[[:en:International Union of Pure and Applied Chemistry|IUPAC]]-[[:en:International Union of Biochemistry and Molecular Biology|IUBMB]]によって正式に命名されている。生化学命名法に関する合同委員会では、図のような架空の「中性」構造を用いて命名している。例えば、アラニンの系統名は{{chem2|CH3\sCH(NH2)\sCOOH}}式に基づく2-アミノプロパン酸である。欧州委員会はこのアプローチを次のように正当化している： |
| Amino acids are formally named by the [[International Union of Pure and Applied Chemistry|IUPAC]]-[[International Union of Biochemistry and Molecular Biology|IUBMB]] Joint Commission on Biochemical Nomenclature in terms of the fictitious "neutral" structure shown in the illustration. For example, the systematic name of alanine is 2-aminopropanoic acid, based on the formula {{chem2|CH3\sCH(NH2)\sCOOH}}. The Commission justified this approach as follows:
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| | <blockquote>ここで示した系統名と式は、アミノ基が非プロトン化され、カルボキシル基が解離されていない仮想的な形を指している。この慣例は様々な命名上の問題を避けるために有用であるが、これらの構造がアミノ酸分子のかなりの部分を表していることを意味するものではない。</blockquote> |
| <blockquote>The systematic names and formulas given refer to hypothetical forms in which amino groups are unprotonated and carboxyl groups are undissociated. This convention is useful to avoid various nomenclatural problems but should not be taken to imply that these structures represent an appreciable fraction of the amino-acid molecules.</blockquote> | |
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| | == 歴史 == |
| ==History==
| | {{Anchor|History}} |
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| | 最初のアミノ酸は1800年代初頭に発見された。1806年、フランスの化学者[[Wikipedia:Louis-Nicolas Vauquelin|Louis-Nicolas Vauquelin]]と[[Wikipedia:Pierre Jean Robiquet|Pierre Jean Robiquet]]は[[asparagus/ja|アスパラガス]]から化合物を単離し、その後発見された最初のアミノ酸である[[asparagine/ja|アスパラギン]]と命名された。[[cystine/ja|シスチン]]は1810年に発見されたが、その単量体である[[cysteine/ja|システイン]]は1884年まで発見されなかった。[[glycine/ja|グリシン]]と[[leucine/ja|ロイシン]]は1820年に発見された。発見された20種類の一般的なアミノ酸の最後は、1935年に[[:en:William Cumming Rose|ウィリアム・カミング・ローズ]]によって[[threonine/ja|スレオニン]]であり、彼はまた[[essential amino acid/ja|必須アミノ酸]]を決定し、最適な成長のためのすべてのアミノ酸の1日の最低必要量を確立した。 |
| The first few amino acids were discovered in the early 1800s. In 1806, French chemists [[Louis-Nicolas Vauquelin]] and [[Pierre Jean Robiquet]] isolated a compound from [[asparagus]] that was subsequently named [[asparagine]], the first amino acid to be discovered. [[Cystine]] was discovered in 1810, although its monomer, [[cysteine]], remained undiscovered until 1884. [[Glycine]] and [[leucine]] were discovered in 1820. The last of the 20 common amino acids to be discovered was [[threonine]] in 1935 by [[William Cumming Rose]], who also determined the [[essential amino acid]]s and established the minimum daily requirements of all amino acids for optimal growth.
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| | 化学的カテゴリーの単一性は1865年に[[:en:Charles Adolphe Wurtz|Wurtz]]によって認識されたが、彼はそれに特別な名前を付けなかった。英語で「アミノ酸」という用語が初めて使われたのは1898年のことで、ドイツ語ではそれ以前に{{lang|de|Aminosäure}}という用語が使われていた。[[protein/ja|タンパク質]]は酵素消化または酸[[hydrolysis/ja|加水分解]]後にアミノ酸を生成することが発見された。1902年、[[:en:Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]]と[[:en:Franz Hofmeister|Franz Hofmeister]]は、タンパク質は多数のアミノ酸から形成され、それによってあるアミノ酸のアミノ基と別のアミノ酸のカルボキシル基との間に結合が形成され、Fischerが「[[peptideペプチド]]」と呼んだ直鎖構造になることを独自に提唱した。 |
| The unity of the chemical category was recognized by [[Charles Adolphe Wurtz|Wurtz]] in 1865, but he gave no particular name to it. The first use of the term "amino acid" in the English language dates from 1898, while the German term, {{lang|de|Aminosäure}}, was used earlier. [[Protein]]s were found to yield amino acids after enzymatic digestion or acid [[hydrolysis]]. In 1902, [[Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]] and [[Franz Hofmeister]] independently proposed that proteins are formed from many amino acids, whereby bonds are formed between the amino group of one amino acid with the carboxyl group of another, resulting in a linear structure that Fischer termed "[[peptide]]".
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| | ==一般的な構造== |
| ==General structure==
| | {{Anchor|General structure}} |
| [[File:ProteinogenicAminoAcids.svg|thumb|600x600px|The 21 [[Proteinogenic amino acid|proteinogenic α-amino acids]] found in [[Eukaryote|eukaryotes]], grouped according to their side chains' [[PKa|p''K''<sub>a</sub>]] values and charges carried at [[PH#Living systems|physiological pH (7.4)]].]] | | [[File:ProteinogenicAminoAcids.svg|thumb|600x600px|[[Eukaryote/ja|真核生物]]に存在する21種類の[[Proteinogenic amino acid/ja|タンパク質生成α-アミノ酸]]を、側鎖の[[PKa/ja|p''K''<sub>a</sub>]]値と[[PH/ja#Living systems|生理的pH (7.4)]]で運ばれる電荷によってグループ化した。]] |
| '''2-''', '''alpha-''', or '''α-amino acids''' have the generic [[Chemical formula|formula]] {{chem2|H2NCHRCOOH}} in most cases, where R is an [[organic chemistry|organic]] [[substituent]] known as a "[[Substituent|side chain]]". | | '''2-'''、'''α-'''、または'''α-アミノ酸'''は一般的な[[Chemical formula/ja|式]]{{chem2|H2NCHRCOOH}}を持つ。ここでRは"[[Substituent/ja|側鎖]]"として知られる[[organic chemistry/ja|有機]][[substituent/ja|置換基]]である。 |
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| | 何百種類もあるアミノ酸のうち、22種類が[[Proteinogenic amino acid/ja|タンパク原性]]（「タンパク質を作る」）である。これらの22種類の化合物が組み合わさって、[[ribosome/ja|リボソーム]]によって組み立てられる膨大な数のペプチドやタンパク質ができる。非タンパク質原性アミノ酸あるいは修飾アミノ酸は、[[post-translational modification/ja|翻訳後修飾]]から、あるいは[[nonribosomal peptide/ja|非リボソームペプチド]]合成中に生じる。 |
| Of the many hundreds of described amino acids, 22 are [[Proteinogenic amino acid|proteinogenic]] ("protein-building"). It is these 22 compounds that combine to give a vast array of peptides and proteins assembled by [[Ribosome|ribosomes]]. Non-proteinogenic or modified amino acids may arise from [[post-translational modification]] or during [[nonribosomal peptide]] synthesis.
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| | ===キラリティ=== |
| ===Chirality=== | | [[carboxyl group/ja|カルボキシル基]]の隣の[[carbon/ja|炭素]]原子は[[alpha carbon/ja|α-炭素]]と呼ばれる。タンパク質原性アミノ酸では、各アミノ酸に固有のアミンとR基または[[substituent/ja|側鎖]]を持つ。4つの異なる置換基を持つα-炭素は、グリシンを除くすべてのα-アミノ酸において[[stereogenic/ja|立体異性]]である。すべての不斉タンパク質アミノ酸は<small>L</small>配置を持つ。これらは「左巻き」の[[enantiomer/ja|エナンチオマー]]であり、α炭素の[[stereoisomers/ja|立体異性体]]を指す。 |
| The [[carbon]] atom next to the [[carboxyl group]] is called the [[alpha carbon|α–carbon]]. In proteinogenic amino acids, it bears the amine and the R group or [[Substituent|side chain]] specific to each amino acid. With four distinct substituents, the α–carbon is [[stereogenic]] in all α-amino acids except glycine. All chiral proteogenic amino acids have the <small>L</small> configuration. They are "left-handed" [[enantiomer]]s, which refers to the [[stereoisomers]] of the alpha carbon.
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| | いくつかの<small>D</small>-アミノ酸（「右巻き」）は自然界で発見されており、例えば[[bacterial envelope/ja|バクテリアのエンベロープ]]の中、[[Neuromodulation/ja|ニューロモジュレーター]]（<small>D</small>-[[serine/ja|セリン]]）、いくつかの[[antibiotic/ja|抗生物質]]の中に含まれている。まれに、[[D-Amino acid/ja|<small>D</small>-アミノ酸残基]]がタンパク質中に見られ、[[post-translational modification/ja|翻訳後修飾]]として<small>L</small>-アミノ酸から変換される。 |
| A few <small>D</small>-amino acids ("right-handed") have been found in nature, e.g., in [[bacterial envelope]]s, as a [[Neuromodulation|neuromodulator]] (<small>D</small>-[[serine]]), and in some [[antibiotic]]s. Rarely, [[D-Amino acid|<small>D</small>-amino acid residues]] are found in proteins, and are converted from the <small>L</small>-amino acid as a [[post-translational modification]].
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| | ===側鎖=== |
| ===Side chains=== | |
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ==== 極性荷電側鎖 ==== |
| ==== Polar charged side chains ==== | |
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| | 5つのアミノ酸は中性pHで電荷を持つ。多くの場合、これらの側鎖はタンパク質の表面に現れ、水への溶解を可能にする。反対の電荷を持つ側鎖は、[[Salt bridge (protein and supramolecular)/ja|塩橋]]と呼ばれる重要な静電的接触を形成し、1つのタンパク質内または相互作用するタンパク質間の構造を維持する。多くのタンパク質は金属を特異的にその構造に結合させ、これらの相互作用は一般的に[[aspartate/ja|アスパラギン酸]]、[[glutamate/ja|グルタミン酸]]、[[histidine/ja|ヒスチジン]]などの荷電側鎖によって媒介される。特定の条件下では、それぞれのイオン形成基が帯電し、二重塩を形成することがある。 |
| Five amino acids possess a charge at neutral pH. Often these side chains appear at the surfaces on proteins to enable their solubility in water, and side chains with opposite charges form important electrostatic contacts called [[Salt bridge (protein and supramolecular)|salt bridges]] that maintain structures within a single protein or between interfacing proteins. Many proteins bind metal into their structures specifically, and these interactions are commonly mediated by charged side chains such as [[aspartate]], [[glutamate]] and [[histidine]]. Under certain conditions, each ion-forming group can be charged, forming double salts.
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| | 中性pHで負に帯電した2つのアミノ酸は、[[Aspartic acid/ja|アスパラギン酸]]（Asp、D）と[[Glutamic acid/ja|グルタミン酸]]（Glu、E）である。アニオン性カルボキシレート基は、ほとんどの状況で[[Brønsted–Lowry acid–base theory/ja|ブレンステッド塩基]]として振る舞う。哺乳類の胃に存在するアスパラギン酸プロテアーゼ[[pepsin/ja|ペプシン]]のように、非常に低いpH環境にある酵素は、ブレンステッド酸として働くアスパラギン酸残基やグルタミン酸残基を触媒として持つことがある。 |
| The two negatively charged amino acids at neutral pH are [[Aspartic acid|aspartate]] (Asp, D) and [[Glutamic acid|glutamate]] (Glu, E). The anionic carboxylate groups behave as [[Brønsted–Lowry acid–base theory|Brønsted bases]] in most circumstances. Enzymes in very low pH environments, like the aspartic protease [[pepsin]] in mammalian stomachs, may have catalytic aspartate or glutamate residues that act as Brønsted acids.
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| | [[File:Histidine lysine arginine sidechains.png|thumb|450x450px|ヒスチジン（左）、リジン（中）、アルギニン（右）に見られる官能基]] |
| [[File:Histidine lysine arginine sidechains.png|thumb|450x450px|Functional groups found in histidine (left), lysine (middle) and arginine (right)]] | |
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| | [[arginine/ja|アルギニン]]（Arg、R）、[[lysine/ja|リジン]]（Lys、K）、[[histidine/ja|ヒスチジン]]（His、H）の3つである。アルギニンは荷電した[[guanidine/ja|グアニジン]]基を持ち、リジンは荷電したアルキルアミノ基を持ち、pH7で完全にプロトン化される。ヒスチジンのイミダゾール基はpK<sub>a</sub>が6.0であり、中性pHでは10%程度しかプロトン化されない。ヒスチジンは塩基性と共役酸の形で容易に見出されるため、酵素反応における触媒的プロトン移動にしばしば関与する。 |
| There are three amino acids with side chains that are cations at neutral pH: [[arginine]] (Arg, R), [[lysine]] (Lys, K) and [[histidine]] (His, H). Arginine has a charged [[Guanidine|guanidino]] group and lysine a charged alkyl amino group, and are fully protonated at pH 7. Histidine's imidazole group has a pK<sub>a</sub> of 6.0, and is only around 10 % protonated at neutral pH. Because histidine is easily found in its basic and conjugate acid forms it often participates in catalytic proton transfers in enzyme reactions.
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| | ==== 極性荷電側鎖 ==== |
| ==== Polar uncharged side chains ==== | |
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| | [[serine/ja|セリン]]（Ser, S）、[[threonine/ja|スレオニン]]（Thr, T）、[[asparagine/ja|アスパラギン]]（Asn, N）、[[glutamine/ja|グルタミン]]（Gln, Q）は、水や他のアミノ酸と容易に水素結合を形成する。通常の状態ではイオン化しないが、[[Serine protease/ja#Catalytic mechanism|セリンプロテアーゼ]]の触媒セリンは例外である。これは深刻な摂動の例であり、一般的なセリン残基の特徴ではない。スレオニンには2つの不斉中心があり、アキラルなグリシンを除くすべてのアミノ酸に共通するα-炭素の<small>L</small>（2''S''）不斉中心だけでなく、β-炭素の(3''R'')不斉中心もある。完全な立体化学的仕様は(2''S'',3''R'')-<small>L</small>-スレオニンである。 |
| The polar, uncharged amino acids [[serine]] (Ser, S), [[threonine]] (Thr, T), [[asparagine]] (Asn, N) and [[glutamine]] (Gln, Q) readily form hydrogen bonds with water and other amino acids. They do not ionize in normal conditions, a prominent exception being the catalytic serine in [[Serine protease#Catalytic mechanism|serine proteases]]. This is an example of severe perturbation, and is not characteristic of serine residues in general. Threonine has two chiral centers, not only the <small>L</small> (2''S'') chiral center at the α-carbon shared by all amino acids apart from achiral glycine, but also (3''R'') at the β-carbon. The full stereochemical specification is (2''S'',3''R'')-<small>L</small>-threonine.
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| | ==== 疎水性側鎖 ==== |
| ==== Hydrophobic side chains ==== | |
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| | 非極性アミノ酸の相互作用は、[[Protein folding/ja|折りたたみタンパク質]]が機能的な三次元構造になる過程の主要な原動力である。これらのアミノ酸の側鎖はいずれも容易にイオン化しないため、[[tyrosine/ja|チロシン]]（Tyr、Y）を除いてpK<sub>a</sub>を持たない。チロシンの水酸基は高いpHで脱プロトン化し、負に帯電したフェノラートを形成する。このため、チロシンを極性、非荷電アミノ酸のカテゴリーに入れることもできるが、水への溶解度が非常に低いため、疎水性アミノ酸の特徴とよく一致する。 |
| Nonpolar amino acid interactions are the primary driving force behind the processes that [[Protein folding|fold proteins]] into their functional three dimensional structures. None of these amino acids' side chains ionize easily, and therefore do not have pK<sub>a</sub>s, with the exception of [[tyrosine]] (Tyr, Y). The hydroxyl of tyrosine can deprotonate at high pH forming the negatively charged phenolate. Because of this one could place tyrosine into the polar, uncharged amino acid category, but its very low solubility in water matches the characteristics of hydrophobic amino acids well.
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| | ==== 特別な場合の側鎖 ==== |
| ==== Special case side chains ==== | |
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| | いくつかの側鎖は、荷電性、極性、疎水性のカテゴリーではうまく説明できない。[[Glycine/ja|グリシン]]（Gly, G）は、そのサイズが小さいため、アミノ基とカルボキシレート基によって溶解度が大きく左右されることから、極性アミノ酸と考えられる。しかし、グリシンには側鎖がないため、アミノ酸の中でも独特の柔軟性があり、タンパク質のフォールディングに大きな影響を与える。[[Cysteine/ja|システイン]]（Cys, C）も水素結合を形成しやすく、極性アミノ酸のカテゴリーに入るが、タンパク質構造中ではしばしば他のシステインと[[disulphide bonds/ja|ジスルフィド結合]]と呼ばれる共有結合を形成している。これらの結合はタンパク質の折り畳みと安定性に影響を与え、[[Antibody/ja#Structure|抗体]]の形成に不可欠である。[[Proline/ja|プロリン]]（Pro, P）はアルキル側鎖を持ち、疎水性であると考えられるが、側鎖がαアミノ基に結合しているため、タンパク質に取り込まれると特に柔軟性がなくなる。グリシンと同様に、これはアミノ酸の中でもユニークな方法でタンパク質の構造に影響を与える。[[Selenocysteine/ja|セレノシステイン]]（Sec, U）はDNAに直接コードされていないが、リボソームを介してタンパク質に組み込まれる珍しいアミノ酸である。セレノシステインは同様のシステインに比べて酸化還元電位が低く、いくつかのユニークな酵素反応に関与している。[[Pyrrolysine/ja|ピロリジン]]（Pyl, O）はDNAにコードされていない別のアミノ酸であるが、リボソームによってタンパク質に合成される。古細菌種に存在し、いくつかのメチルトランスフェラーゼの触媒活性に関与している。 |
| Several side chains are not described well by the charged, polar and hydrophobic categories. [[Glycine]] (Gly, G) could be considered a polar amino acid since its small size means that its solubility is largely determined by the amino and carboxylate groups. However, the lack of any side chain provides glycine with a unique flexibility among amino acids with large ramifications to protein folding. [[Cysteine]] (Cys, C) can also form hydrogen bonds readily, which would place it in the polar amino acid category, though it can often be found in protein structures forming covalent bonds, called [[disulphide bonds]], with other cysteines. These bonds influence the folding and stability of proteins, and are essential in the formation of [[Antibody#Structure|antibodies]]. [[Proline]] (Pro, P) has an alkyl side chain and could be considered hydrophobic, but because the side chain joins back onto the alpha amino group it becomes particularly inflexible when incorporated into proteins. Similar to glycine this influences protein structure in a way unique among amino acids. [[Selenocysteine]] (Sec, U) is a rare amino acid not directly encoded by DNA, but is incorporated into proteins via the ribosome. Selenocysteine has a lower redox potential compared to the similar cysteine, and participates in several unique enzymatic reactions. [[Pyrrolysine]] (Pyl, O) is another amino acid not encoded in DNA, but synthesized into protein by ribosomes. It is found in archaeal species where it participates in the catalytic activity of several methyltransferases.
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| | ==== β-アミノ酸とγ-アミノ酸 ==== |
| ==== β- and γ-amino acids ==== | | [[carnosine/ja|カルノシン]]や他のいくつかのペプチドの成分である[[β-alanine/ja|β-アラニン]]など、構造{{chem2|NH3+\sCXY\sCXY\sCO2-}}を持つアミノ酸はβ-アミノ酸である。構造{{chem2|NH3+\sCXY\sCXY\sCXY\sCO2-}}を持つものはγ-アミノ酸であり、XとYは2つの置換基（一方は通常H）である。 |
| Amino acids with the structure {{chem2|NH3+\sCXY\sCXY\sCO2-}}, such as [[β-alanine]], a component of [[carnosine]] and a few other peptides, are β-amino acids. Ones with the structure {{chem2|NH3+\sCXY\sCXY\sCXY\sCO2-}} are γ-amino acids, and so on, where X and Y are two substituents (one of which is normally H).
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ===双性イオン=== |
| ===Zwitterions===
| | {{main/ja|Zwitterion/ja}} |
| {{main|Zwitterion}} | |
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | [[File:Bronsted_character_of_ionizing_groups_in_proteins.png|thumb|upright=1.8|アミノ酸残基のN末端アミノ基、C末端カルボン酸基、側鎖のイオン化とブレンステッド特性]] |
| [[File:Bronsted_character_of_ionizing_groups_in_proteins.png|thumb|upright=1.8|Ionization and Brønsted character of N-terminal amino, C-terminal carboxylate, and side chains of amino acid residues]] | | アミノ酸の一般的な天然型は、{{chem2|\sNH3+}}（プロリンの場合は{{chem2|\sNH2+\s}}）と{{chem2|\sCO2-}}官能基が同じC原子に結合した[[zwitterionic/ja|双性イオン]]構造を持つ。リボソームで翻訳される過程でタンパク質中に発見される唯一のものである。 |
| The common natural forms of amino acids have a [[zwitterionic]] structure, with {{chem2|\sNH3+}} ({{chem2|\sNH2+\s}} in the case of proline) and {{chem2|\sCO2-}} functional groups attached to the same C atom, and are thus α-amino acids, and are the only ones found in proteins during translation in the ribosome.
| | 中性に近いpHの水溶液中では、アミノ酸は[[双性イオン]]、すなわち{{chem2|NH3+}}と{{chem2|CO2-}}の両方が荷電状態にある双極子イオンとして存在するため、全体の構造は{{chem2|NH3+\sCHR\sCO2-}}.となる。[[Acid–base homeostasis/ja|生理的pH]]では、いわゆる「中性型」{{chem2|\sNH2\sCHR\sCO2H}}は測定可能な程度では存在しない。双性イオン構造における2つの電荷はゼロに加算されるが、正味電荷がゼロの種を「荷電していない」と呼ぶのは誤解を招く。 |
| In aqueous solution at pH close to neutrality, amino acids exist as [[zwitterion]]s, i.e. as dipolar ions with both {{chem2|NH3+}} and {{chem2|CO2-}} in charged states, so the overall structure is {{chem2|NH3+\sCHR\sCO2-}}. At [[Acid–base homeostasis|physiological pH]] the so-called "neutral forms" {{chem2|\sNH2\sCHR\sCO2H}} are not present to any measurable degree. Although the two charges in the zwitterion structure add up to zero it is misleading to call a species with a net charge of zero "uncharged".
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 強酸性条件下（pH3以下）では、カルボン酸基がプロトン化され、構造はアンモニオカルボン酸{{chem2|NH3+\sCHR\sCO2H}}となる。これは、哺乳類の胃や[[lysosomes/ja|リソソーム]]などの酸性環境で活性を発揮するペプシンのような酵素には関係するが、細胞内酵素にはあまり当てはまらない。高塩基性条件下（pH10以上、生理的条件下では通常見られない）では、アンモニオ基は脱プロトン化されて{{chem2|NH2\sCHR\sCO2-}}を与える。 |
| In strongly acidic conditions (pH below 3), the carboxylate group becomes protonated and the structure becomes an ammonio carboxylic acid, {{chem2|NH3+\sCHR\sCO2H}}. This is relevant for enzymes like pepsin that are active in acidic environments such as the mammalian stomach and [[lysosomes]], but does not significantly apply to intracellular enzymes. In highly basic conditions (pH greater than 10, not normally seen in physiological conditions), the ammonio group is deprotonated to give {{chem2|NH2\sCHR\sCO2-}}.
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| | 酸や塩基の定義は、化学の世界では様々なものが使われているが、水溶液中の化学に有用なのは、[[Brønsted–Lowry acid–base theory/ja|ブレンステッドの理論]]だけである：酸とは、他の種にプロトンを供与できる種であり、塩基とは、プロトンを受容できる種である。この基準を用いて、上の図では基を表示している。アスパラギン酸残基とグルタミン酸残基のカルボン酸側鎖は、タンパク質中の主要なブレンステッド塩基である。同様に、リジン、チロシン、システインは通常ブレンステッド酸として働く。これらの条件下では、ヒスチジンはブレンステッド酸としても塩基としても働く。 |
| Although various definitions of acids and bases are used in chemistry, the only one that is useful for chemistry in aqueous solution is [[Brønsted–Lowry acid–base theory|that of Brønsted]]: an acid is a species that can donate a proton to another species, and a base is one that can accept a proton. This criterion is used to label the groups in the above illustration. The carboxylate side chains of aspartate and glutamate residues are the principal Brønsted bases in proteins. Likewise, lysine, tyrosine and cysteine will typically act as a Brønsted acid. Histidine under these conditions can act both as a Brønsted acid and a base.
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| | ===等電点=== |
| ===Isoelectric point=== | | [[File:Titration Curves of 20 Amino Acids Organized by Side Chain.png|thumb|right|360px|20種類のタンパク質生成アミノ酸の[[:en:titration curve|滴定曲線]]を側鎖のカテゴリー別にグループ化したものである。]] |
| [[File:Titration Curves of 20 Amino Acids Organized by Side Chain.png|thumb|right|360px|Composite of [[titration curve]]s of twenty proteinogenic amino acids grouped by side chain category]] | |
| </div>
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| | 荷電していない側鎖を持つアミノ酸の場合、2つのp''K''<sub>a</sub>値の間のpH値では双性イオンが優勢であるが、少量の正負イオンと[[Chemical equilibrium/ja|平衡]]で共存する。2つのp''K''<sub>a</sub>値の中間点では、微量の正負イオンと微量の正イオンが釣り合い、存在するすべての形態の平均正電荷はゼロになる。このpHは[[isoelectric point/ja|等電点]]p''I''と呼ばれ、p''I''={{sfrac|1|2}}(p''K''<sub>a1</sub> + p''K''<sub>a2</sub>)となる。 |
| For amino acids with uncharged side-chains the zwitterion predominates at pH values between the two p''K''<sub>a</sub> values, but coexists in [[Chemical equilibrium|equilibrium]] with small amounts of net negative and net positive ions. At the midpoint between the two p''K''<sub>a</sub> values, the trace amount of net negative and trace of net positive ions balance, so that average net charge of all forms present is zero. This pH is known as the [[isoelectric point]] p''I'', so p''I'' = {{sfrac|1|2}}(p''K''<sub>a1</sub> + p''K''<sub>a2</sub>).
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| | 荷電側鎖を持つアミノ酸の場合、側鎖のp''K''<sub>a</sub>が関与する。したがって、負の側鎖を持つアスパラギン酸やグルタミン酸の場合、末端アミノ基は基本的に完全に荷電形{{chem2|\sNH3+}}であるが、この正の電荷は、ただ1つのC末端カルボキシレート基が負に荷電している状態と釣り合う必要がある。これは2つのカルボキシレートp''K''<sub>a</sub>値の中間で起こる：p''I''={{sfrac|1|2}}(p''K''<sub>a1</sub> + p''K''<sub>a(R)</sub>)、ここでp''K''<sub>a(R)</sub>は側鎖p''K''<sub>a</sub>である。 |
| For amino acids with charged side chains, the p''K''<sub>a</sub> of the side chain is involved. Thus for aspartate or glutamate with negative side chains, the terminal amino group is essentially entirely in the charged form {{chem2|\sNH3+}}, but this positive charge needs to be balanced by the state with just one C-terminal carboxylate group is negatively charged. This occurs halfway between the two carboxylate p''K''<sub>a</sub> values: p''I'' = {{sfrac|1|2}}(p''K''<sub>a1</sub> + p''K''<sub>a(R)</sub>), where p''K''<sub>a(R)</sub> is the side chain p''K''<sub>a</sub>.
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| | グルタミン酸（アスパラギン酸に似ている）だけでなく、システイン、ヒスチジン、リジン、チロシン、アルギニンなど、イオン化可能な側鎖を持つ他のアミノ酸にも同様の考察が当てはまる。 |
| Similar considerations apply to other amino acids with ionizable side-chains, including not only glutamate (similar to aspartate), but also cysteine, histidine, lysine, tyrosine and arginine with positive side chains.
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| | アミノ酸は[[electrophoresis/ja|電気泳動]]において等電点での移動度がゼロであるが、この挙動は単一アミノ酸よりもペプチドやタンパク質の方が通常利用される。双性イオンは等電点での溶解度が最小であり、一部のアミノ酸（特に非極性側鎖を持つもの）はpHを必要な等電点に調整することで水から沈殿させて単離することができる。 |
| Amino acids have zero mobility in [[electrophoresis]] at their isoelectric point, although this behaviour is more usually exploited for peptides and proteins than single amino acids. Zwitterions have minimum solubility at their isoelectric point, and some amino acids (in particular, with nonpolar side chains) can be isolated by precipitation from water by adjusting the pH to the required isoelectric point.
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ==物理化学的性質== |
| ==Physicochemical properties==
| | {{Anchor|Physicochemical properties}} |
| The 20 canonical amino acids can be classified according to their properties. Important factors are charge, [[hydrophilicity]] or [[hydrophobicity]], size, and functional groups. These properties influence [[protein structure]] and [[protein–protein interaction]]s. The water-soluble proteins tend to have their hydrophobic residues ([[leucine|Leu]], [[isoleucine|Ile]], [[valine|Val]], [[phenylalanine|Phe]], and [[tryptophan|Trp]]) buried in the middle of the protein, whereas hydrophilic side chains are exposed to the aqueous solvent. (In [[biochemistry]], a residue refers to a specific [[monomer]] ''within'' the [[polymer]]ic chain of a [[polysaccharide]], protein or [[nucleic acid]].) The [[integral membrane protein]]s tend to have outer rings of exposed [[hydrophobic]] amino acids that anchor them in the [[lipid bilayer]]. Some [[peripheral membrane protein]]s have a patch of hydrophobic amino acids on their surface that sticks to the membrane. In a similar fashion, proteins that have to bind to positively charged molecules have surfaces rich in negatively charged amino acids such as [[glutamate]] and [[aspartate]], while proteins binding to negatively charged molecules have surfaces rich in positively charged amino acids like [[lysine]] and [[arginine]]. For example, lysine and arginine are present in large amounts in the [[Low complexity regions in proteins|low-complexity regions]] of nucleic-acid binding proteins. There are various [[hydrophobicity scale]]s of amino acid residues.
| | 20種類のアミノ酸は、その性質によって分類することができる。重要な要素は、電荷、[[hydrophilicity/ja|親水性]]または[[hydrophobicity/ja|疎水性]]、サイズ、および官能基である。これらの特性は[[protein structure/ja|タンパク質構造]]や[[protein–protein interaction/ja|タンパク質間相互作用]]に影響を与える。水溶性タンパク質は疎水性残基（[[leucine/ja|Leu]]、[[isoleucine/ja|Ile]]、[[valine/ja|Val]]、[[phenylalanine/ja|Phe]]、[[tryptophan/ja|Trp]]）がタンパク質の中央部に埋もれ、親水性側鎖が水溶媒に露出する傾向がある。[[biochemistry/ja|生化学]]では、残基は[[polysaccharide/ja|多糖]]、タンパク質、[[nucleic acid/ja|核酸]]の[[polymer/ja|ポリマー]]鎖内の特定の[[monomer/ja|モノマー]]を指す）。[[integral membrane protein/ja|積分膜タンパク質]]は、[[lipid bilayer/ja|脂質二重層]]に固定するために、露出した[[hydrophobic/ja|疎水性]]アミノ酸の外側の環を持つ傾向がある。一部の[[peripheral membrane protein/ja|周辺膜タンパク質]]は表面に疎水性アミノ酸のパッチを持ち、それが膜に付着している。同様に、正電荷を帯びた分子と結合しなければならないタンパク質は、[[glutamate/ja|グルタミン酸]]や[[aspartate/ja|アスパラギン酸]]のような負電荷を帯びたアミノ酸を表面に多く持ち、負電荷を帯びた分子と結合するタンパク質は、[[lysine/ja|リジン]]や[[arginine/ja|アルギニン]]のような正電荷を帯びたアミノ酸を表面に多く持つ。例えば、リジンとアルギニンは核酸結合タンパク質の[[Low complexity regions in proteins/ja|タンパク質の低複雑性領域]]に大量に存在する。アミノ酸残基の[[hydrophobicity scale/ja|疎水性スケール]]には様々なものがある。 |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | アミノ酸の中には特殊な性質を持つものがある。システインは他のシステイン残基と共有結合[[disulfide bond/ja|ジスルフィド結合]]を形成することができる。[[Proline/ja|プロリン]]はポリペプチド骨格に[[cyclic compound/ja|環状]]を形成し、グリシンは他のアミノ酸よりも柔軟である。 |
| Some amino acids have special properties. Cysteine can form covalent [[disulfide bond]]s to other cysteine residues. [[Proline]] forms [[cyclic compound|a cycle]] to the polypeptide backbone, and glycine is more flexible than other amino acids.
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 一方、システイン、フェニルアラニン、トリプトファン、メチオニン、バリン、ロイシン、イソロイシンは、反応性が高く、複雑で、疎水性である。 |
| Glycine and proline are strongly present within low complexity regions of both eukaryotic and prokaryotic proteins, whereas the opposite is the case with cysteine, phenylalanine, tryptophan, methionine, valine, leucine, isoleucine, which are highly reactive, or complex, or hydrophobic.
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 多くのタンパク質は様々な[[posttranslational modification/ja|翻訳後修飾]]を受け、それによってアミノ酸残基の側鎖に追加の化学基が付加され、時には[[lipoprotein/ja|リポタンパク質]]（疎水性）や[[glycoprotein/ja|糖タンパク質]]（親水性）を生成し、タンパク質が膜に一時的に付着できるようになる。例えば、シグナル伝達タンパク質は、脂肪酸[[palmitic acid/ja|パルミチン酸]]を付加し、その後除去することができるシステイン残基を含むため、細胞膜に付着し、その後剥離することができる。 |
| Many proteins undergo a range of [[posttranslational modification]]s, whereby additional chemical groups are attached to the amino acid residue side chains sometimes producing [[lipoprotein]]s (that are hydrophobic), or [[glycoprotein]]s (that are hydrophilic) allowing the protein to attach temporarily to a membrane. For example, a signaling protein can attach and then detach from a cell membrane, because it contains cysteine residues that can have the fatty acid [[palmitic acid]] added to them and subsequently removed.
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ===標準的なアミノ酸の略語と性質の表=== |
| ===Table of standard amino acid abbreviations and properties===
| | {{Main/ja|Proteinogenic amino acid/ja}} |
| {{Main|Proteinogenic amino acid}} | |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 表には1文字記号が含まれているが、IUPAC-IUBMBは「1文字記号の使用は長い配列の比較に限定すべきである」と勧告している。 |
| Although one-letter symbols are included in the table, IUPAC–IUBMB recommend that "Use of the one-letter symbols should be restricted to the comparison of long sequences".
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 1文字表記は、IUPAC-IUBが以下の規則に基づいて選択した： |
| The one-letter notation was chosen by IUPAC-IUB based on the following rules:
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | * 曖昧さがない場合は頭文字を用いる： Cシステイン、Hヒスチジン、Iイソロイシン、Mメチオニン、Sセリン、Vバリン、 |
| * Initial letters are used where there is no ambuiguity: C cysteine, H histidine, I isoleucine, M methionine, S serine, V valine, | | * 任意の割り当てが必要な場合は、構造的に単純なアミノ酸を優先する： A アラニン、G グリシン、L ロイシン、P プロリン、T スレオニン、 |
| * Where arbitrary assignment is needed, the structurally simpler amino acids are given precedence: A Alanine, G glycine, L leucine, P proline, T threonine, | | * F''PH''エニルアラニンとR a''R''ジニンは、音韻的に暗示的であることによって割り当てられる、 |
| * F ''PH''enylalanine and R a''R''ginine are assigned by being phonetically suggestive, | | * Wトリプトファンは、二重環がかさばる文字Wを視覚的に示唆することに基づいて割り当てられる、 |
| * W tryptophane is assigned based on the double ring being visually suggestive to the bulky letter W, | | * KリジンとYチロシンは、頭文字のLとTに最も近いアルファベットとして割り当てられた（UはVとの類似性から避けられ、Xは未定または非定型のアミノ酸のために確保されたことに注意）；チロシンについては、t''Y''rosineというニーモニックも提案された、 |
| * K lysine and Y tyrosine are assigned as alphabetically nearest to their initials L and T (note that U was avoided for its similarity with V, while X was reserved for undetermined or atypical amino acids); for tyrosine the mnemonic t''Y''rosine was also proposed, | | * Dアスパラギン酸は任意に割り当てられ、aspar''D''ic acidというニーモニックが提案された。Eグルタミン酸はアルファベット順に割り当てられ、1つの[[Methylene group/ja|メチレン]]-CH2-基だけ大きくなった、 |
| * D aspartate was assigned arbitrarily, with the proposed mnemonic aspar''D''ic acid; E glutamate was assigned in alphabetical sequence being larger by merely one [[Methylene group|methylene]] –CH2– group, | | * Nアスパラギンは任意に割り当てられ、asparagi''N''eというニーモニックが提案された。Qグルタミンは、まだ利用可能なもののアルファベット順に割り当てられ（Dとの類似性のためにOが避けられたことに再度注意）、''Q''lutamineというニーモニックが提案された。 |
| * N asparagine was assigned arbitrarily, with the proposed mnemonic asparagi''N''e; Q glutamine was assigned in alphabetical sequence of those still available (note again that O was avoided due to similarity with D), with the proposed mnemonic ''Q''lutamine. | |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| |
| {| class="wikitable sortable" style="text-align:center;" | | {| class="wikitable sortable" style="text-align:center;" |
| ! rowspan=2 | Amino acid | | ! rowspan=2 | アミノ酸 |
| ! colspan=2 | 3- and 1-letter symbols | | ! colspan=2 | 3 と 1文字記号 |
| ! colspan=3 | Side chain | | ! colspan=3 | 側鎖 |
| ! rowspan=2 | [[Hydropathy index|Hydropathy <br/>index]] | | ! rowspan=2 | [[Hydropathy index|ハイドロパシー<br/>i指数]] |
| ! colspan=2 | [[Molar absorptivity]] | | ! colspan=2 | [[Molar absorptivity/ja]] |
| ! rowspan=2 | [[Molecular mass]] | | ! rowspan=2 | [[Molecular mass/ja]] |
| ! rowspan=2 | Abundance in<br/>proteins (%) | | ! rowspan=2 | タンパク質中の<br/>存在量 (%) |
| ! rowspan=2 | Standard genetic coding,<br/>[[Nucleic acid notation#IUPAC notation|IUPAC notation]] | | ! rowspan=2 | 標準的な遺伝子コーディング、<br/>[[:en:Nucleic acid notation#IUPAC notation|IUPAC表記法]] |
| |- | | |- |
| ! 3 | | ! 3 |
| ! 1 | | ! 1 |
| ! Class | | ! クラス |
| ! [[Chemical polarity]] | | ! [[Chemical polarity/ja]] |
| ! Net charge<br/>at pH 7.4 | | ! pH 7.4での<br/>正味電荷 |
| ! Wavelength,<br/>''λ''<sub>max</sub> (nm) | | ! 波長,<br/>''λ''<sub>最大</sub> (nm) |
| ! Coefficient ''ε''<br/>(mM<sup>−1</sup>·cm<sup>−1</sup>) | | ! 係数 ''ε''<br/>(mM<sup>−1</sup>·cm<sup>−1</sup>) |
| |- | | |- |
| | [[Alanine]] | | | [[Alanine/ja]] |
| | Ala | | | Ala |
| | A | | | A |
| | Aliphatic | | | 脂肪族 |
| | Nonpolar | | | 無極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | 1.8 | | | 1.8 |
| | | | | |
| Line 218: |
Line 137: |
| | GCN | | | GCN |
| |- | | |- |
| | [[Arginine]] | | | [[Arginine/ja]] |
| | Arg | | | Arg |
| | R | | | R |
| | Fixed cation | | | 固定陽イオン |
| | Basic polar | | | 基本極性 |
| | Positive | | | ポジティブ |
| | −4.5 | | | −4.5 |
| | | | | |
| Line 231: |
Line 150: |
| | MGR, CGY | | | MGR, CGY |
| |- | | |- |
| | [[Asparagine]] | | | [[Asparagine/ja]] |
| | Asn | | | Asn |
| | N | | | N |
| | Amide | | | アミド |
| | Polar | | | 極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | −3.5 | | | −3.5 |
| | | | | |
| Line 244: |
Line 163: |
| | AAY | | | AAY |
| |- | | |- |
| | [[Aspartate]] | | | [[Aspartate/ja]] |
| | Asp | | | Asp |
| | D | | | D |
| | Anion | | | 陰イオン |
| | [[Brønsted base]] | | | [[Brønsted base/ja|ブレンステッド塩基]] |
| | Negative | | | ネガティブ |
| | −3.5 | | | −3.5 |
| | | | | |
| Line 257: |
Line 176: |
| | GAY | | | GAY |
| |- | | |- |
| | [[Cysteine]] | | | [[Cysteine/ja]] |
| | Cys | | | Cys |
| | C | | | C |
| | Thiol | | | チオール |
| | Brønsted acid | | | ブレンステッド塩基 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | 2.5 | | | 2.5 |
| | 250 | | | 250 |
| Line 270: |
Line 189: |
| | UGY | | | UGY |
| |- | | |- |
| | [[Glutamine]] | | | [[Glutamine/ja]] |
| | Gln | | | Gln |
| | Q | | | Q |
| | Amide | | | アミド |
| | Polar | | | 極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | −3.5 | | | −3.5 |
| | | | | |
| Line 283: |
Line 202: |
| | CAR | | | CAR |
| |- | | |- |
| | [[Glutamate]] | | | [[Glutamate/ja]] |
| | Glu | | | Glu |
| | E | | | E |
| | Anion | | | 陰イオン |
| | Brønsted base | | | ブレンステッド塩基 |
| | Negative | | | ネガティブ |
| | −3.5 | | | −3.5 |
| | | | | |
| Line 296: |
Line 215: |
| | GAR | | | GAR |
| |- | | |- |
| | [[Glycine]] | | | [[Glycine/ja]] |
| | Gly | | | Gly |
| | G | | | G |
| | Aliphatic | | | 脂肪族 |
| | Nonpolar | | | 無極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | −0.4 | | | −0.4 |
| | | | | |
| Line 309: |
Line 228: |
| | GGN | | | GGN |
| |- | | |- |
| | [[Histidine]] | | | [[Histidine/ja]] |
| | His | | | His |
| | H | | | H |
| | Cationic | | | 陽イオン性 |
| | Brønsted acid and base | | | ブレンステッド酸と塩基 |
| | Positive, 10%<br/>Neutral, 90% | | | ポジティブ, 10%<br/>ニュートラル, 90% |
| | −3.2 | | | −3.2 |
| | 211 | | | 211 |
| Line 322: |
Line 241: |
| | CAY | | | CAY |
| |- | | |- |
| | [[Isoleucine]] | | | [[Isoleucine/ja]] |
| | Ile | | | Ile |
| | I | | | I |
| | Aliphatic | | | 脂肪族 |
| | Nonpolar | | | 無極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | 4.5 | | | 4.5 |
| | | | | |
| Line 335: |
Line 254: |
| | AUH | | | AUH |
| |- | | |- |
| | [[Leucine]] | | | [[Leucine/ja]] |
| | Leu | | | Leu |
| | L | | | L |
| | Aliphatic | | | 脂肪族 |
| | Nonpolar | | | 無極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | 3.8 | | | 3.8 |
| | | | | |
| Line 348: |
Line 267: |
| | YUR, CUY | | | YUR, CUY |
| |- | | |- |
| | [[Lysine]] | | | [[Lysine/ja]] |
| | Lys | | | Lys |
| | K | | | K |
| | Cation | | | 陽イオン |
| | Brønsted acid | | | ブレンステッド酸 |
| | Positive | | | ポジティブ |
| | −3.9 | | | −3.9 |
| | | | | |
| Line 361: |
Line 280: |
| | AAR | | | AAR |
| |- | | |- |
| | [[Methionine]] | | | [[Methionine/ja]] |
| | Met | | | Met |
| | M | | | M |
| | Thioether | | | チオエーテル |
| | Nonpolar | | | 無極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | 1.9 | | | 1.9 |
| | | | | |
| Line 374: |
Line 293: |
| | AUG | | | AUG |
| |- | | |- |
| | [[Phenylalanine]] | | | [[Phenylalanine/ja]] |
| | Phe | | | Phe |
| | F | | | F |
| | Aromatic | | | 芳香族 |
| | Nonpolar | | | 無極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | 2.8 | | | 2.8 |
| | 257, 206, 188 | | | 257, 206, 188 |
| Line 387: |
Line 306: |
| | UUY | | | UUY |
| |- | | |- |
| | [[Proline]] | | | [[Proline/ja]] |
| | Pro | | | Pro |
| | P | | | P |
| | Cyclic | | | 環状 |
| | Nonpolar | | | 無極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | −1.6 | | | −1.6 |
| | | | | |
| Line 400: |
Line 319: |
| | CCN | | | CCN |
| |- | | |- |
| | [[Serine]] | | | [[Serine/ja]] |
| | Ser | | | Ser |
| | S | | | S |
| | Hydroxylic | | | ヒドロキシル |
| | Polar | | | 極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | −0.8 | | | −0.8 |
| | | | | |
| Line 413: |
Line 332: |
| | UCN, AGY | | | UCN, AGY |
| |- | | |- |
| | [[Threonine]] | | | [[Threonine/ja]] |
| | Thr | | | Thr |
| | T | | | T |
| | Hydroxylic | | | ヒドロキシル |
| | Polar | | | 極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | −0.7 | | | −0.7 |
| | | | | |
| Line 426: |
Line 345: |
| | ACN | | | ACN |
| |- | | |- |
| | [[Tryptophan]] | | | [[Tryptophan/ja]] |
| | Trp | | | Trp |
| | W | | | W |
| | Aromatic | | | 芳香族 |
| | Nonpolar | | | 無極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | −0.9 | | | −0.9 |
| | 280, 219 | | | 280, 219 |
| Line 439: |
Line 358: |
| | UGG | | | UGG |
| |- | | |- |
| | [[Tyrosine]] | | | [[Tyrosine/ja]] |
| | Tyr | | | Tyr |
| | Y | | | Y |
| | Aromatic | | | 芳香族 |
| | Brønsted acid | | | ブレンステッド酸 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | −1.3 | | | −1.3 |
| | 274, 222, 193 | | | 274, 222, 193 |
| Line 452: |
Line 371: |
| | UAY | | | UAY |
| |- | | |- |
| | [[Valine]] | | | [[Valine/ja]] |
| | Val | | | Val |
| | V | | | V |
| | Aliphatic | | | 脂肪族 |
| | Nonpolar | | | 無極性 |
| | Neutral | | | ニュートラル |
| | 4.2 | | | 4.2 |
| | | | | |
| Line 465: |
Line 384: |
| | GUN | | | GUN |
| |} | | |} |
| </div>
| |
|
| |
|
| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 通常[[stop codon/ja|ストップコドン]]と解釈される[[codons/ja|コドン]]によって、さらに2つのアミノ酸がコードされている種もある： |
| Two additional amino acids are in some species coded for by [[codons]] that are usually interpreted as [[stop codon]]s:
| |
| </div>
| |
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
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| {| class="wikitable" style="text-align:center;" | | {| class="wikitable" style="text-align:center;" |
| |- | | |- |
| ! 21st and 22nd amino acids | | ! 21番目と22番目のアミノ酸 |
| ! 3-letter | | ! 3文字 |
| ! 1-letter | | ! 1文字 |
| ! [[Molecular mass]] | | ! [[Molecular mass/ja]] |
| |- | | |- |
| | [[Selenocysteine]] | | | [[Selenocysteine/ja]] |
| | Sec | | | Sec |
| | U | | | U |
| | 168.064 | | | 168.064 |
| |- | | |- |
| | [[Pyrrolysine]] | | | [[Pyrrolysine/ja]] |
| | Pyl | | | Pyl |
| | O | | | O |
| | 255.313 | | | 255.313 |
| |} | | |} |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 特定のアミノ酸コードに加えて、プレースホルダーは、ペプチドやタンパク質の[[Protein sequencing/ja|化学的]]または[[X-ray crystallography/ja|結晶学的]]解析で残基の同一性を決定できない場合に使用される。また、[[Conserved sequence/ja|保存タンパク質配列]]モチーフを要約するためにも使われる。類似した残基の集合を示すために単一の文字を使用することは、[[Nucleic acid notation/ja|縮退塩基の略号コード]]の使用と似ている。 |
| In addition to the specific amino acid codes, placeholders are used in cases where [[Protein sequencing|chemical]] or [[X-ray crystallography|crystallographic]] analysis of a peptide or protein cannot conclusively determine the identity of a residue. They are also used to summarize [[Conserved sequence|conserved protein sequence]] motifs. The use of single letters to indicate sets of similar residues is similar to the use of [[Nucleic acid notation|abbreviation codes for degenerate bases]].
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
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| {| class="wikitable" style="text-align:center;" | | {| class="wikitable" style="text-align:center;" |
| |- | | |- |
| ! Ambiguous amino acids | | ! あいまいなアミノ酸 |
| ! 3-letter | | ! 3文字 |
| ! 1-letter | | ! 1文字 |
| ! Amino acids included | | ! 含まれるアミノ酸 |
| ! Codons included | | ! 含まれるコドン |
| |- | | |- |
| | Any / unknown | | | いずれか／不明 |
| | Xaa | | | Xaa |
| | X | | | X |
| Line 510: |
Line 421: |
| | NNN | | | NNN |
| |- | | |- |
| | [[Asparagine]] or [[aspartate]] | | | [[Asparagine/ja]]あるいは[[aspartate/ja]] |
| | Asx | | | Asx |
| | B | | | B |
| Line 516: |
Line 427: |
| | RAY | | | RAY |
| |- | | |- |
| | [[Glutamine]] or [[glutamate]] | | | [[Glutamine/ja]]あるいは[[glutamate/ja]] |
| | Glx | | | Glx |
| | Z | | | Z |
| Line 522: |
Line 433: |
| | SAR | | | SAR |
| |- | | |- |
| | [[Leucine]] or isoleucine | | | [[Leucine/ja]]あるいはイソロイシン |
| | Xle | | | Xle |
| | J | | | J |
| Line 528: |
Line 439: |
| | YTR, ATH, CTY | | | YTR, ATH, CTY |
| |- | | |- |
| | [[Hydrophobic]] | | | [[Hydrophobic/ja]] |
| | | | | |
| | Φ | | | Φ |
| Line 534: |
Line 445: |
| | NTN, TAY, TGG | | | NTN, TAY, TGG |
| |- | | |- |
| | [[Aromatic]] | | | [[Aromatic/ja]] |
| | | | | |
| | Ω | | | Ω |
| Line 540: |
Line 451: |
| | YWY, TTY, TGG | | | YWY, TTY, TGG |
| |- | | |- |
| | [[Aliphatic]] (non-aromatic) | | | [[Aliphatic/ja]] (非芳香族) |
| | | | | |
| | Ψ | | | Ψ |
| Line 552: |
Line 463: |
| | BCN, RGY, GGR | | | BCN, RGY, GGR |
| |- | | |- |
| | [[Hydrophilic]] | | | [[Hydrophilic/ja]] |
| | | | | |
| | ζ | | | ζ |
| Line 558: |
Line 469: |
| | VAN, WCN, CGN, AGY | | | VAN, WCN, CGN, AGY |
| |- | | |- |
| | [[Cation|Positively-charged]] | | | [[Cation/ja|正電化]] |
| | | | | |
| | + | | | + |
| Line 564: |
Line 475: |
| | ARR, CRY, CGR | | | ARR, CRY, CGR |
| |- | | |- |
| | [[Anion|Negatively-charged]] | | | [[Anion/ja|負電荷]] |
| | | | | |
| | − | | | − |
| Line 570: |
Line 481: |
| | GAN | | | GAN |
| |} | | |} |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | '''Xaa'''の代わりに'''Unk'''が使われることもあるが、標準的ではない。 |
| '''Unk''' is sometimes used instead of '''Xaa''', but is less standard. | |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | '''Ter'''または'''*'''(terminationから)は、停止コドンが発生した場合のタンパク質の変異の表記に使われる。これはアミノ酸が全くないことに相当する。 |
| '''Ter''' or '''*''' (from termination) is used in notation for mutations in proteins when a stop codon occurs. It corresponds to no amino acid at all. | |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | さらに、多くの[[Non-proteinogenic amino acids/ja|非標準アミノ酸]]は特定のコードを持っている。例えば、[[Bortezomib/ja|ボルテゾミブ]]や[[MG132/ja|MG132]]などのいくつかのペプチド薬物は、[[peptide synthesis/ja|人工合成]]され、特定のコードを持つ[[protecting group/ja|保護基]]を保持している。ボルテゾミブは[[pyrazinoic acid/ja|Pyz]]-Phe-boroLeuであり、MG132は[[Carboxybenzyl/ja|Z]]-Leu-Leu-Leu-alである。タンパク質の構造解析を助けるために、[[photo-reactive amino acid analog/ja|光反応性アミノ酸アナログ]]が利用できる。これらには[[photoleucine/ja|光ロイシン]]（'''pLeu'''）や[[photomethionine/ja|光メチオニン]]（'''pMet'''）が含まれる。 |
| In addition, many [[Non-proteinogenic amino acids|nonstandard amino acids]] have a specific code. For example, several peptide drugs, such as [[Bortezomib]] and [[MG132]], are [[peptide synthesis|artificially synthesized]] and retain their [[protecting group]]s, which have specific codes. Bortezomib is [[pyrazinoic acid|Pyz]]–Phe–boroLeu, and MG132 is [[Carboxybenzyl|Z]]–Leu–Leu–Leu–al. To aid in the analysis of protein structure, [[photo-reactive amino acid analog]]s are available. These include [[photoleucine]] ('''pLeu''') and [[photomethionine]] ('''pMet''').
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ==生化学における存在と機能== |
| ==Occurrence and functions in biochemistry==
| | {{Anchor|Occurrence and functions in biochemistry}} |
| {{multiple image | | {{multiple image |
| <!-- Layout parameters --> | | <!-- Layout parameters --> |
| Line 594: |
Line 498: |
| | header_align = <!-- center (default), left, right --> | | | header_align = <!-- center (default), left, right --> |
| | header = | | | header = |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
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| <!--image 5--> | | <!--image 5--> |
| | image5 = Protein primary structure.svg | | | image5 = Protein primary structure.svg |
| | alt5 = A protein depicted as a long unbranched string of linked circles each representing amino acids | | | alt5 = タンパク質は、アミノ酸を表す円がつながった、枝分かれしていない長いひもとして描かれる |
| | width5 = | | | width5 = |
| | height5 = | | | height5 = |
| | caption5 = A [[polypeptide]] is an unbranched chain of amino acids | | | caption5 = [[polypeptide/ja|ポリペプチド]]はアミノ酸の分岐していない鎖である |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
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| <!--image 6--> | | <!--image 6--> |
| | image6 = Beta alanine comparison.svg | | | image6 = Beta alanine comparison.svg |
| | alt6 = Diagrammatic comparison of the structures of β-alanine and α-alanine | | | alt6 = β-アラニンとα-アラニンの構造比較図 |
| | width6 = | | | width6 = |
| | height6 = | | | height6 = |
| | caption6 = β-Alanine and its α-alanine isomer | | | caption6 = β-アラニンとそのα-アラニン異性体 |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
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| <!--image 7--> | | <!--image 7--> |
| | image7 = Selenocysteine skeletal 3D.svg | | | image7 = Selenocysteine skeletal 3D.svg |
| | alt7 = A diagram showing the structure of selenocysteine | | | alt7 = セレノシステインの構造を示す図 |
| | width7 = | | | width7 = |
| | height7 = | | | height7 = |
| | caption7 = The amino acid [[selenocysteine]] | | | caption7 = アミノ酸[[selenocysteine/ja|セレノシステイン]] |
| }} | | }} |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ===タンパク質生成アミノ酸=== |
| ===Proteinogenic amino acids=== | | {{main/ja|Proteinogenic amino acid/ja}} {{See also/ja|Protein primary structure/ja|Posttranslational modification/ja}} |
| {{main|Proteinogenic amino acid}} {{See also|Protein primary structure|Posttranslational modification}} | |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | アミノ酸はタンパク質の前駆体である。アミノ酸は縮合反応によって結合し、ペプチドと呼ばれる短いポリマー鎖、あるいはポリペプチドまたはタンパク質と呼ばれる長い鎖を形成する。これらの鎖は直鎖状で枝分かれしておらず、鎖内の各アミノ酸残基は隣接する2つのアミノ酸に結合している。自然界では、DNA/RNA遺伝物質によってコードされたタンパク質が作られる過程は''[[translation (biology)/ja|翻訳]]'':と呼ばれ、[[ribosome/ja|リボソーム]]と呼ばれる[[ribozyme/ja|リボザイム]]によって、成長するタンパク質鎖にアミノ酸が段階的に付加されていく。アミノ酸が付加される順序は、生物の[[gene/ja|遺伝子]]の1つを[[RNA/ja|RNA]]コピーした[[messenger RNA/ja|mRNA]]を鋳型とする[[genetic code/ja|遺伝コード]]によって読み取られる。 |
| Amino acids are the precursors to proteins. They join by condensation reactions to form short polymer chains called peptides or longer chains called either polypeptides or proteins. These chains are linear and unbranched, with each amino acid residue within the chain attached to two neighboring amino acids. In nature, the process of making proteins encoded by DNA/RNA genetic material is called ''[[translation (biology)|translation]]'' and involves the step-by-step addition of amino acids to a growing protein chain by a [[ribozyme]] that is called a [[ribosome]] The order in which the amino acids are added is read through the [[genetic code]] from an [[Messenger RNA|mRNA]] template, which is an [[RNA]] copy of one of the organism's [[gene]]s.
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 22種類のアミノ酸は自然にポリペプチドに組み込まれ、[[proteinogenic/ja|タンパク原性]]または天然アミノ酸と呼ばれる。このうち20種類は普遍的な遺伝暗号によってコード化されている。残りの2つ、[[a|selenocysteineセレノシステイン]]と[[pyrrolysine/ja|ピロリジン]]は、独自の合成機構によってタンパク質に組み込まれる。セレノシステインは、翻訳されるmRNAに[[SECIS element/ja|SECISエレメント]]が含まれ、UGAコドンが停止コドンの代わりにセレノシステインをコードするようになると組み込まれる。[[Pyrrolysine/ja|ピロリジン]]は、いくつかの[[methanogen/ja|メタン生成]]菌[[archaea/ja|古細菌]]が[[methane/ja|メタン]]を生成するための酵素に用いる。これはコドンUAGでコードされ、他の生物では通常停止コドンである。このUAGコドンの後に[[PYLIS downstream sequence/ja|PYLIS下流配列]]が続く。 |
| Twenty-two amino acids are naturally incorporated into polypeptides and are called [[proteinogenic]] or natural amino acids. Of these, 20 are encoded by the universal genetic code. The remaining 2, [[selenocysteine]] and [[pyrrolysine]], are incorporated into proteins by unique synthetic mechanisms. Selenocysteine is incorporated when the mRNA being translated includes a [[SECIS element]], which causes the UGA codon to encode selenocysteine instead of a stop codon. [[Pyrrolysine]] is used by some [[methanogen]]ic [[archaea]] in enzymes that they use to produce [[methane]]. It is coded for with the codon UAG, which is normally a stop codon in other organisms. This UAG codon is followed by a [[PYLIS downstream sequence]].
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | いくつかの独立した進化学的研究により、Gly、Ala、Asp、Val、Ser、Pro、Glu、Leu、Thrは初期の遺伝暗号を構成していたアミノ酸群に属し、Cys、Met、Tyr、Trp、His、Pheは後に遺伝暗号に追加されたアミノ酸群に属する可能性が示唆されている。 |
| Several independent evolutionary studies have suggested that Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr may belong to a group of amino acids that constituted the early genetic code, whereas Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe may belong to a group of amino acids that constituted later additions of the genetic code.
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ===標準アミノ酸と非標準アミノ酸の比較=== |
| ===Standard vs nonstandard amino acids=== | |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 普遍的な遺伝コードのコドンによって直接コードされる20種類のアミノ酸は、''標準''または''カノニカル''アミノ酸と呼ばれる。メチオニンの修飾型（[[N-Formylmethionine/ja|''N''-ホルミルメチオニン]]）は、バクテリア、ミトコンドリア、葉緑体のタンパク質の初期アミノ酸として、メチオニンの代わりに組み込まれることが多い。その他のアミノ酸は''非標準''または''非正規''と呼ばれる。非標準アミノ酸のほとんどは非タンパク質生成性（翻訳中にタンパク質に取り込まれない）であるが、そのうちの2つは、普遍的遺伝コードにコードされていない情報を利用することで、翻訳によってタンパク質に組み込むことができるため、タンパク質生成能を持つ。 |
| The 20 amino acids that are encoded directly by the codons of the universal genetic code are called ''standard'' or ''canonical'' amino acids. A modified form of methionine ([[N-Formylmethionine|''N''-formylmethionine]]) is often incorporated in place of methionine as the initial amino acid of proteins in bacteria, mitochondria and chloroplasts. Other amino acids are called ''nonstandard'' or ''non-canonical''. Most of the nonstandard amino acids are also non-proteinogenic (i.e. they cannot be incorporated into proteins during translation), but two of them are proteinogenic, as they can be incorporated translationally into proteins by exploiting information not encoded in the universal genetic code.
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 2つの非標準タンパク質生成アミノ酸は、セレノシステイン（多くの非真核生物とほとんどの真核生物に存在するが、DNAによって直接コードされていない）と[[pyrrolysine/ja|ピロリジン]]（いくつかの[[archaea/ja|古細菌]]と少なくとも1つの[[bacterium/ja|細菌]]にのみ存在する）である。これらの非標準アミノ酸が組み込まれることは稀である。例えば、25のヒトタンパク質がその一次構造にセレノシステインを含み、構造的に特徴付けられている酵素（セレノ酵素）は、その活性部位の触媒[[moiety (chemistry)/ja|部位]]としてセレノシステインを採用している。ピロリジンとセレノシステインは変異コドンを介してコードされている。例えば、セレノシステインは停止コドンと[[SECIS element/ja|SECIS要素]]によってコードされる。 |
| The two nonstandard proteinogenic amino acids are selenocysteine (present in many non-eukaryotes as well as most eukaryotes, but not coded directly by DNA) and [[pyrrolysine]] (found only in some [[archaea]] and at least one [[bacterium]]). The incorporation of these nonstandard amino acids is rare. For example, 25 human proteins include selenocysteine in their primary structure, and the structurally characterized enzymes (selenoenzymes) employ selenocysteine as the catalytic [[moiety (chemistry)|moiety]] in their active sites. Pyrrolysine and selenocysteine are encoded via variant codons. For example, selenocysteine is encoded by stop codon and [[SECIS element]].
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | [[N-Formylmethionine/ja|''N''-ホルミルメチオニン]]（細菌、[[Mitochondrion/ja|ミトコンドリア]]、[[chloroplast/ja|葉緑体]]のタンパク質の初期アミノ酸であることが多い）は、一般に、別のタンパク質生成アミノ酸としてではなく、[[methionine/ja|メチオニン]]の一形態として考えられている。自然界には存在しないコドン-[[transfer RNA/ja|tRNA]]の組み合わせも、[[Expanded genetic code/ja|遺伝コードの「拡張」]]に使われ、[[non-proteinogenic amino acid/ja|非タンパク質生成アミノ酸]]を組み込んだ[[alloprotein/ja|アロプロテイン]]として知られる新規タンパク質を形成することができる。 |
| [[N-Formylmethionine|''N''-formylmethionine]] (which is often the initial amino acid of proteins in bacteria, [[Mitochondrion|mitochondria]], and [[chloroplast]]s) is generally considered as a form of [[methionine]] rather than as a separate proteinogenic amino acid. Codon–[[transfer RNA|tRNA]] combinations not found in nature can also be used to [[Expanded genetic code|"expand" the genetic code]] and form novel proteins known as [[alloprotein]]s incorporating [[non-proteinogenic amino acid]]s. | |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ===非タンパク質性アミノ酸=== |
| ===Non-proteinogenic amino acids===
| | {{main/ja|Non-proteinogenic amino acids/ja}} |
| {{main|Non-proteinogenic amino acids}} | |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 22種類の[[proteinogenic amino acid/ja|タンパク質生成アミノ酸]]以外に、多くの''非タンパク質生成アミノ酸''が知られている。それらはタンパク質に含まれないか（例えば[[carnitine/ja|カルニチン]]、[[Gamma-aminobutyric acid/ja|GABA]]、[[levothyroxine/ja|レボチロキシン]]）、あるいは標準的な細胞機構によって直接かつ単独では生成されない。例えば、[[hydroxyproline/ja|ヒドロキシプロリン]]である。ヒドロキシプロリンは[[proline/ja|プロリン]]から合成される。もう一つの例は[[selenomethionine/ja|セレノメチオニン]]である。） |
| Aside from the 22 [[proteinogenic amino acid]]s, many ''non-proteinogenic'' amino acids are known. Those either are not found in proteins (for example [[carnitine]], [[Gamma-aminobutyric acid|GABA]], [[levothyroxine]]) or are not produced directly and in isolation by standard cellular machinery. For example, [[hydroxyproline]] , is synthesised from [[proline]]. Another example is [[selenomethionine]]).
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | タンパク質に含まれる非タンパク質原性アミノ酸は、[[post-translational modification/ja|翻訳後修飾]]によって形成される。このような修飾はタンパク質の局在を決定することもある。例えば、長い疎水基の付加はタンパク質を[[phospholipid/ja|リン脂質]]膜に結合させる。例としては |
| Non-proteinogenic amino acids that are found in proteins are formed by [[post-translational modification]]. Such modifications can also determine the localization of the protein, e.g., the addition of long hydrophobic groups can cause a protein to bind to a [[phospholipid]] membrane. Examples:
| | *[[glutamate/ja|グルタミン酸]]の[[carboxylation/ja|カルボキシル化]]は[[calcium in biology/ja|カルシウムカチオン]]の結合をより良くする、 |
| *the [[carboxylation]] of [[glutamate]] allows for better binding of [[calcium in biology|calcium cations]], | | *[[Hydroxyproline/ja|ヒドロキシプロリン]]は[[proline/ja|プロリン]]の[[hydroxylation/ja|ヒドロキシル化]]によって生成され、[[connective tissue/ja|結合組織]][[collagen/ja|コラーゲン]]の主要成分である。 |
| *[[Hydroxyproline]], generated by [[hydroxylation]] of [[proline]], is a major component of the [[connective tissue]] [[collagen]]. | | * [[Eukaryotic initiation factor/ja|翻訳開始因子]]の[[hypusine/ja|ヒプシン]][[EIF5A/ja|EIF5A]]は、リジンの修飾を含んでいる。 |
| * [[Hypusine]] in the [[Eukaryotic initiation factor|translation initiation factor]] [[EIF5A]], contains a modification of lysine. | |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 非タンパク質生成アミノ酸の中には、タンパク質に含まれないものもある。例えば、[[2-aminoisobutyric acid/ja|2-アミノイソ酪酸]]や神経伝達物質である[[gamma-aminobutyric acid/ja|γ-アミノ酪酸]]などである。非タンパク質原性アミノ酸は、標準アミノ酸の[[metabolic pathway/ja|代謝経路]]の中間体として生じることが多い -例えば、[[ornithine/ja|オルニチン]]と[[citrulline/ja|シトルリン]]は、アミノ酸の[[catabolism/ja|異化]]の一部である[[urea cycle/ja|尿素サイクル]]で生じる（下記参照）。生物学におけるα-アミノ酸の優位性に対するまれな例外はβ-アミノ酸[[beta alanine/ja|βアラニン]]（3-アミノプロパン酸）であり、これは植物や微生物において[[coenzyme A/ja|補酵素A]]の成分である[[pantothenic acid/ja|パントテン酸]]（ビタミンB<sub>5</sub>）の合成に用いられる。 |
| Some non-proteinogenic amino acids are not found in proteins. Examples include [[2-aminoisobutyric acid]] and the neurotransmitter [[gamma-aminobutyric acid]]. Non-proteinogenic amino acids often occur as intermediates in the [[metabolic pathway]]s for standard amino acids – for example, [[ornithine]] and [[citrulline]] occur in the [[urea cycle]], part of amino acid [[catabolism]] (see below). A rare exception to the dominance of α-amino acids in biology is the β-amino acid [[beta alanine]] (3-aminopropanoic acid), which is used in plants and microorganisms in the synthesis of [[pantothenic acid]] (vitamin B<sub>5</sub>), a component of [[coenzyme A]].
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ===哺乳類の栄養=== |
| ===In mammalian nutrition===
| | [[File:Amino acids in food and blood.png|thumb|right|380px|様々なヒトの食事に含まれるアミノ酸の割合と、その結果生じるヒトの血清中のアミノ酸の混合。食品中ではグルタミン酸とグルタミンが10％以上と最も多く、血液中ではアラニン、グルタミン、グリシンが最も多い。|alt=多様な食餌から得られた血清中のアミノ酸の相対的含有量を示す図。]] |
| [[File:Amino acids in food and blood.png|thumb|right|380px|Share of amino acid in various human diets and the resulting mix of amino acids in human blood serum. Glutamate and glutamine are the most frequent in food at over 10%, while alanine, glutamine, and glycine are the most common in blood.|alt=Diagram showing the relative occurrence of amino acids in blood serum as obtained from diverse diets.]] | | {{Main/ja|Essential amino acid/ja}} |
| {{Main|Essential amino acid}} | | {{further/ja|Protein (nutrient)/ja|Amino acid synthesis/ja}} |
| {{further|Protein (nutrient)|Amino acid synthesis}} | |
| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | アミノ酸は食品の典型的な成分ではない。動物はタンパク質を食べる。タンパク質は消化の過程でアミノ酸に分解される。アミノ酸はその後、新しいタンパク質や他の生体分子の合成に使われたり、エネルギー源として[[urea/ja|尿素]]と[[carbon dioxide/ja|二酸化炭素]]に酸化されたりする。酸化経路は[[transaminase/ja|トランスアミナーゼ]]によるアミノ基の除去から始まり、アミノ基はその後[[urea cycle/ja|尿素サイクル]]に供給される。トランスアミド化のもう1つの生成物は[[keto acid/ja|ケト酸]]で、[[citric acid cycle/ja|クエン酸サイクル]]に入る。[[Glucogenic amino acid/ja|糖原性アミノ酸]]はまた、[[gluconeogenesis/ja|糖新生]]によってグルコースに変換される。 |
| Amino acids are not typical component of food: animals eat proteins. The protein is broken down into amino acids in the process of digestion. They are then used to synthesize new proteins, other biomolecules, or are oxidized to [[urea]] and [[carbon dioxide]] as a source of energy. The oxidation pathway starts with the removal of the amino group by a [[transaminase]]; the amino group is then fed into the [[urea cycle]]. The other product of transamidation is a [[keto acid]] that enters the [[citric acid cycle]]. [[Glucogenic amino acid]]s can also be converted into glucose, through [[gluconeogenesis]].
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | 20種類の標準アミノ酸のうち、9種類（[[Histidine/ja|His]]、[[Isoleucine/ja|Ile]]、[[Leucine/ja|Leu]]、[[Lysine/ja|Lys]]、[[Methionine/ja|Met]]、[[Phenylalanine/ja|Phe]]、[[Threonine/ja|Thr]]、 [[Tryptophan/ja|Trp]]、[[Valine/ja|Val]]）は、[[human body/ja|人体]]が正常な成長に必要なレベルで他の化合物から[[Biosynthesis/ja|合成]]できないため、食物から摂取しなければならず、[[Essential amino acid/ja|必須アミノ酸]]と呼ばれている。 |
| Of the 20 standard amino acids, nine ([[Histidine|His]], [[Isoleucine|Ile]], [[Leucine|Leu]], [[Lysine|Lys]], [[Methionine|Met]], [[Phenylalanine|Phe]], [[Threonine|Thr]], [[Tryptophan|Trp]] and [[Valine|Val]]) are called [[essential amino acid]]s because the [[human body]] cannot [[biosynthesis|synthesize]] them from other compounds at the level needed for normal growth, so they must be obtained from food.
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| </div>
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ====準必須アミノ酸と条件付き必須アミノ酸、および幼少期の必要量==== |
| ====Semi-essential and conditionally essential amino acids, and juvenile requirements==== | | さらに、システイン、[[tyrosine/ja|チロシン]]、[[arginine/ja|アルギニン]]は準必須アミノ酸とみなされ、タウリンは小児では準必須アミノスルホン酸である。一部のアミノ酸は、特定の年齢や病状に[[Essential amino acid/ja#Essentiality in humans|条件付き必須]]である。必須アミノ酸も[[species/ja|種]]によって異なる場合がある。これらのモノマーを合成する代謝経路は完全には発達していない。 |
| In addition, cysteine, [[tyrosine]], and [[arginine]] are considered semiessential amino acids, and taurine a semi-essential aminosulfonic acid in children. Some amino acids are [[Essential amino acid#Essentiality in humans|conditionally essential]] for certain ages or medical conditions. Essential amino acids may also vary from [[species]] to species. The metabolic pathways that synthesize these monomers are not fully developed.
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| | ===タンパク質以外の機能=== |
| ===Non-protein functions=== | | {{Catecholamine and trace amine biosynthesis|align=right|caption=[[Catecholamine/ja|カテコールアミン]]と[[trace amine/ja|微量アミン]]は、ヒトではフェニルアラニンとチロシンから合成される。}} |
| {{Catecholamine and trace amine biosynthesis|align=right|caption=[[Catecholamine]]s and [[trace amine]]s are synthesized from phenylalanine and tyrosine in humans.}} | | {{Further/ja|Amino acid neurotransmitter/ja}} |
| {{Further|Amino acid neurotransmitter}} | |
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| | ヒトの場合、アミノ酸は多様な生合成経路においても重要な役割を担っている。[[Plant defense against herbivory/ja|植物の草食動物に対する防御]]では、アミノ酸が使われることがある。例えば、以下のようなものがある： |
| Many proteinogenic and non-proteinogenic amino acids have biological functions beyond being precursors to proteins and peptides.In humans, amino acids also have important roles in diverse biosynthetic pathways. [[Plant defense against herbivory|Defenses against herbivores]] in plants sometimes employ amino acids. Examples:
| | ====標準アミノ酸==== |
| ====Standard amino acids==== | | * [[Tryptophan/ja|トリプトファン]]は神経伝達物質[[serotonin/ja|セロトニン]]の前駆体である。 |
| * [[Tryptophan]] is a precursor of the neurotransmitter [[serotonin]]. | | * [[Tyrosine/ja|チロシン]](およびその前駆体のフェニルアラニン)は[[catecholamine/ja|カテコールアミン]][[neurotransmitter/ja|神経伝達物質]]である[[dopamine/ja|ドーパミン]]、[[epinephrine/ja|エピネフリン]]、[[norepinephrine/ja|ノルエピネフリン]]、さまざまな[[trace amine/ja|微量アミン]]の前駆体である。 |
| * [[Tyrosine]] (and its precursor phenylalanine) are precursors of the [[catecholamine]] [[neurotransmitter]]s [[dopamine]], [[epinephrine]] and [[norepinephrine]] and various [[trace amine]]s. | | * [[Phenylalanine/ja|フェニルアラニン]]は、ヒトでは[[phenethylamine/ja|フェネチルアミン]]とチロシンの前駆体である。植物では、植物の代謝に重要な様々な[[phenylpropanoid/ja|フェニルプロパノイド]]の前駆体である。 |
| * [[Phenylalanine]] is a precursor of [[phenethylamine]] and tyrosine in humans. In plants, it is a precursor of various [[phenylpropanoid]]s, which are important in plant metabolism. | | * [[Glycine/ja|グリシン]]は[[heme/ja|ヘム]]などの[[porphyrin/ja|ポルフィリン]]の前駆体である。 |
| * [[Glycine]] is a precursor of [[porphyrin]]s such as [[heme]]. | | * [[Arginine/ja|アルギニン]]は[[nitric oxide/ja|一酸化窒素]]の前駆体である。 |
| * [[Arginine]] is a precursor of [[nitric oxide]]. | | * [[Ornithine/ja|オルニチン]]と[[S-Adenosyl methionine/ja|''S''-アデノシルメチオニン]]は[[polyamine/ja|ポリアミン]]の前駆体である。 |
| * [[Ornithine]] and [[S-Adenosyl methionine|''S''-adenosylmethionine]] are precursors of [[polyamine]]s. | | * [[Aspartate/ja|アスパラギン酸]]、[[glycine/ja|グリシン]]、[[glutamine/ja|グルタミン]]は[[nucleotide/ja|ヌクレオチド]]の前駆体である。しかし、他の豊富な非標準アミノ酸の機能のすべてではない。 |
| * [[Aspartate]], [[glycine]], and [[glutamine]] are precursors of [[nucleotide]]s. However, not all of the functions of other abundant nonstandard amino acids are known. | |
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| | ====非標準アミノ酸の役割==== |
| ====Roles for nonstandard amino acids==== | | *[[Carnitine/ja|カルニチン]]は[[lipid/ja|脂質輸送]]に使われる。 |
| *[[Carnitine]] is used in [[lipid|lipid transport]]. | | *[[gamma-aminobutyric acid/ja|γ-アミノ酪酸]]は神経伝達物質である。 |
| *[[gamma-aminobutyric acid]] is a neurotransmitter. | | *[[5-HTP/ja|5-HTP]]（5-ヒドロキシトリプトファン）はうつ病の実験的治療に用いられる。 |
| *[[5-HTP]] (5-hydroxytryptophan) is used for experimental treatment of depression. | | *[[L-DOPA/ja|<small>L</small>-DOPA]]（<small>L</small>-ジヒドロキシフェニルアラニン）は[[Parkinson's/ja|パーキンソン病]]の治療に用いられる、 |
| *[[L-DOPA|<small>L</small>-DOPA]] (<small>L</small>-dihydroxyphenylalanine) for [[Parkinson's]] treatment, | | *[[Eflornithine/ja|エフロルニチン]]は[[ornithine decarboxylase/ja|オルニチン脱炭酸酵素]]を阻害し、[[African trypanosomiasis/ja|眠り病]]の治療に用いられる。 |
| *[[Eflornithine]] inhibits [[ornithine decarboxylase]] and used in the treatment of [[African trypanosomiasis|sleeping sickness]]. | | *[[Canavanine/ja|カナバニン]](アルギニンの類似体)は多くの[[legume/ja|マメ科]]植物に含まれており、植物を捕食者から守る[[antifeedant/ja|摂食阻害物質]]である。 |
| *[[Canavanine]], an analogue of [[arginine]] found in many [[legume]]s is an [[antifeedant]], protecting the plant from predators. | | *いくつかのマメ科植物に含まれる[[Mimosine/ja|ミモシン]]もまた[[antifeedant/ja|摂食阻害物質]]の可能性がある。この化合物は[[tyrosine/ja|チロシン]]のアナログであり、これらの植物を草食する動物を毒殺することができる。 |
| *[[Mimosine]] found in some legumes, is another possible [[antifeedant]]. This compound is an analogue of [[tyrosine]] and can poison animals that graze on these plants. | |
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| | ==産業における用途== |
| ==Uses in industry==
| | {{Anchor|Uses in industry}} |
| ===Animal feed=== | | ===動物用飼料=== |
| Amino acids are sometimes added to [[Compound feed|animal feed]] because some of the components of these feeds, such as [[soybean]]s, have low levels of some of the [[essential amino acid]]s, especially of lysine, methionine, threonine, and tryptophan. Likewise amino acids are used to chelate metal cations in order to improve the absorption of minerals from feed supplements.
| | アミノ酸が[[Compound feed/ja|動物用飼料]]に添加されることがあるのは、[[soybean/ja|大豆]]などの飼料の成分には、いくつかの[[essential amino acid/ja|必須アミノ酸]]、特にリジン、メチオニン、スレオニン、トリプトファンのレベルが低いからである。同様に、アミノ酸は、飼料サプリメントからのミネラルの吸収を改善するために、金属陽イオンをキレートするために使用される。 |
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| | ===食品=== |
| ===Food===
| | [[food industry/ja|食品産業]]はアミノ酸、特に[[flavor enhancer/ja|旨味調味料]]として使用される[[glutamic acid/ja|グルタミン酸]]、[[artificial sweetener/ja|人工甘味料]]として使用される[[aspartame/ja|アスパルテーム]]（アスパルチルフェニルアラニン1-メチルエステル）の主要な消費者である。アミノ酸は、ミネラルの吸収を改善し、無機ミネラルの補給による副作用を軽減することで、貧血などのミネラル不足の症状を緩和するために、メーカーが食品に添加することがある。 |
| The [[food industry]] is a major consumer of amino acids, especially [[glutamic acid]], which is used as a [[flavor enhancer]], and [[aspartame]] (aspartylphenylalanine 1-methyl ester), which is used as an [[artificial sweetener]]. Amino acids are sometimes added to food by manufacturers to alleviate symptoms of mineral deficiencies, such as anemia, by improving mineral absorption and reducing negative side effects from inorganic mineral supplementation.
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| | ===化学的構成要素=== |
| ===Chemical building blocks===
| | {{further/ja|Asymmetric synthesis/ja}} |
| {{further|Asymmetric synthesis}} | |
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| | アミノ酸は[[chiral pool synthesis/ja|キラルプール合成]]において[[enantiomer/ja||エナンチオマー的に純粋な]]ビルディングブロックとして使用される低コストの[[feedstock/ja|原料]]である。 |
| Amino acids are low-cost [[feedstock]]s used in [[chiral pool synthesis]] as [[enantiomer|enantiomerically pure]] building blocks.
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| | アミノ酸はいくつかの[[:ja:化粧品|化粧品]]の合成に使われる。 |
| Amino acids are used in the synthesis of some [[cosmetics]].
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ==意欲的な用途== |
| ==Aspirational uses==
| | {{Anchor|Aspirational uses}} |
| ===Fertilizer=== | | ===肥料=== |
| The [[Chelation|chelating]] ability of amino acids is sometimes used in fertilizers to facilitate the delivery of minerals to plants in order to correct mineral deficiencies, such as iron chlorosis. These fertilizers are also used to prevent deficiencies from occurring and to improve the overall health of the plants.
| | アミノ酸の[[Chelation/ja|キレート化]]能力は、鉄クロロシスなどのミネラル欠乏症を改善するために、植物へのミネラルの供給を促進するために肥料に使用されることがある。これらの肥料はまた、欠乏症の発生を予防し、植物の全体的な健康状態を改善するためにも使用される。 |
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| | ===生分解性プラスチック=== |
| ===Biodegradable plastics=== | | {{further/ja|Biodegradable plastic|Biopolymer/ja}} |
| {{further|Biodegradable plastic|Biopolymer}} | | アミノ酸は生分解性ポリマーの成分として考えられており、[[:en:environmentally friendly|環境に優しい]]包装材として、また[[drug delivery/ja|薬物送達]]や[[prosthetic implant/ja|人工インプラント]]の構築といった医療分野での応用がある。このような材料の興味深い例として、使い捨て[[:en:diaper|紙おむつ]]や農業への応用が期待される水溶性の生分解性ポリマーである[[polyaspartate/ja|ポリアスパラギン酸塩]]がある。その溶解性と金属イオンを[[chelate/ja|キレート]]する能力から、ポリアスパラギン酸塩は生分解性の[[:en:Fouling|防汚]]剤や[[corrosion inhibitor/ja|腐食防止剤]]としても使用されている。 |
| Amino acids have been considered as components of biodegradable polymers, which have applications as [[environmentally friendly]] packaging and in medicine in [[drug delivery]] and the construction of [[prosthetic implant]]s. An interesting example of such materials is [[polyaspartate]], a water-soluble biodegradable polymer that may have applications in disposable [[diaper]]s and agriculture. Due to its solubility and ability to [[chelate]] metal ions, polyaspartate is also being used as a biodegradable anti[[Fouling|scaling]] agent and a [[corrosion inhibitor]].
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| | ==合成== |
| ==Synthesis==
| | {{Anchor|Synthesis}} |
| {{Main|Amino acid synthesis}} | | {{Main/ja|Amino acid synthesis/ja}} |
| [[File:Strecker amino acid synthesis scheme.svg|thumb|400px|right|The Strecker amino acid synthesis|alt=For the steps in the reaction, see the text.]] | | [[File:Strecker amino acid synthesis scheme.svg|thumb|400px|right|ストレッカー式アミノ酸合成|alt=反応のステップについては、本文を参照のこと。]] |
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| | ===化学合成=== |
| ===Chemical synthesis=== | | アミノ酸の商業的生産は通常、グルコースを炭素源として個々のアミノ酸を過剰生産する変異細菌に依存している。いくつかのアミノ酸は、合成中間体の酵素変換によって生産される。例えば、[[2-アミノチアゾリン-4-カルボン酸]]は[[cysteine/ja|<small>L</small>-システイン]]の工業的合成の中間体である。[[aspartic acid/ja|アスパラギン酸]]は、リアーゼを用いた[[fumarate/ja|フマル酸]]へのアンモニアの付加によって生成される。 |
| The commercial production of amino acids usually relies on mutant bacteria that overproduce individual amino acids using glucose as a carbon source. Some amino acids are produced by enzymatic conversions of synthetic intermediates. [[2-Aminothiazoline-4-carboxylic acid]] is an intermediate in one industrial synthesis of [[cysteine|<small>L</small>-cysteine]] for example. [[Aspartic acid]] is produced by the addition of ammonia to [[fumarate]] using a lyase.
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| | ===生合成=== |
| ===Biosynthesis===
| | 植物では、窒素はまずミトコンドリア内でα-ケトグルタル酸とアンモニアから生成される[[glutamate/ja|グルタミン酸]]の形で有機化合物に同化される。他のアミノ酸については、植物は[[transaminase/ja|トランスアミナーゼ]]を用いてグルタミン酸から別のα-ケト酸にアミノ基を移動させる。例えば、アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼは、グルタミン酸とオキサロ酢酸をα-ケトグルタル酸とアスパラギン酸に変換する。他の生物もアミノ酸合成にトランスアミナーゼを使っている。 |
| In plants, nitrogen is first assimilated into organic compounds in the form of [[glutamate]], formed from alpha-ketoglutarate and ammonia in the mitochondrion. For other amino acids, plants use [[transaminase]]s to move the amino group from glutamate to another alpha-keto acid. For example, aspartate aminotransferase converts glutamate and oxaloacetate to alpha-ketoglutarate and aspartate. Other organisms use transaminases for amino acid synthesis, too.
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| | 非標準アミノ酸は通常、標準アミノ酸の修飾によって形成される。例えば、[[homocysteine/ja|ホモシステイン]]は中間代謝産物[[S-adenosylmethionine/ja|''S''-アデノシルメチオニン]]を介した[[トランス硫酸化経路]]またはメチオニンの脱メチル化によって形成され、[[hydroxyproline/ja|ヒドロキシプロリン]]は[[proline/ja|プロリン]]の[[post translational modification/ja|翻訳後修飾]]によって作られる。 |
| Nonstandard amino acids are usually formed through modifications to standard amino acids. For example, [[homocysteine]] is formed through the [[transsulfuration pathway]] or by the demethylation of methionine via the intermediate metabolite [[S-adenosylmethionine|''S''-adenosylmethionine]], while [[hydroxyproline]] is made by a [[post translational modification]] of [[proline]].
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| | [[microorganism/ja|微生物]]や植物は、多くの珍しいアミノ酸を合成する。例えば、[[2-aminoisobutyric acid/ja|2-アミノイソ酪酸]]やアラニンの硫化架橋誘導体である[[lanthionine/ja|ランチオニン]]を作る微生物もいる。これらのアミノ酸はどちらも、[[alamethicin/ja|アラメチシン]]のようなペプチド性の[[lantibiotics/ja|ランティバイオティクス]]に含まれている。しかし植物では、[[1-aminocyclopropane-1-carboxylic acid/ja|1-アミノシクロプロパン-1-カルボン酸]]は小さな二置換環状アミノ酸であり、植物ホルモン[[ethylene/ja#Ethylene as a plant hormone|エチレン]]の生成の中間体である。 |
| [[Microorganism]]s and plants synthesize many uncommon amino acids. For example, some microbes make [[2-aminoisobutyric acid]] and [[lanthionine]], which is a sulfide-bridged derivative of alanine. Both of these amino acids are found in peptidic [[lantibiotics]] such as [[alamethicin]]. However, in plants, [[1-aminocyclopropane-1-carboxylic acid]] is a small disubstituted cyclic amino acid that is an intermediate in the production of the plant hormone [[ethylene#Ethylene as a plant hormone|ethylene]]. | |
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| | ===原始合成=== |
| ===Primordial synthesis===
| | アミノ酸とペプチドの形成は、[[abiogenesis/ja|地球上の生命の発生]]に先行し、おそらくそれを誘発すると考えられている。アミノ酸は様々な条件下で単純な前駆体から形成される。アミノ酸や非常に小さな化合物の表面化学代謝によって、アミノ酸、補酵素、リン酸ベースの小さな炭素分子が蓄積された可能性がある。アミノ酸や類似の構成要素は、プロト[[peptide/ja|ペプチド]]に精巧化された可能性があり、ペプチドは生命の起源において重要な役割を果たすと考えられている。 |
| The formation of amino acids and peptides are assumed to precede and perhaps induce the [[abiogenesis|emergence of life on earth]]. Amino acids can form from simple precursors under various conditions. Surface-based chemical metabolism of amino acids and very small compounds may have led to the build-up of amino acids, coenzymes and phosphate-based small carbon molecules. Amino acids and similar building blocks could have been elaborated into proto-[[peptide]]s, with peptides being considered key players in the origin of life.
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| | 有名な[[:en:Urey-Miller experiment|ユーレイ・ミラー実験]]では、メタン、水素、アンモニアの混合物に電気アークを通すと、大量のアミノ酸が生成された。それ以来，科学者たちは，凝縮剤，自己複製ペプチドの設計，アミノ酸が出現してペプチドに精緻化する多くの非酵素的メカニズムなど，ペプチドの潜在的なプレバイオティック形成と化学進化が起こったかもしれない様々な方法と構成要素を発見してきた。いくつかの仮説は、シアン化水素、単純なアルデヒド、アンモニア、水がアミノ酸を生成する[[Strecker synthesis/ja|Strecker合成]]を提唱している。 |
| In the famous [[Urey-Miller experiment]], the passage of an electric arc through a mixture of methane, hydrogen, and ammonia produces a large number of amino acids. Since then, scientists have discovered a range of ways and components by which the potentially prebiotic formation and chemical evolution of peptides may have occurred, such as condensing agents, the design of self-replicating peptides and a number of non-enzymatic mechanisms by which amino acids could have emerged and elaborated into peptides. Several hypotheses invoke the [[Strecker synthesis]] whereby hydrogen cyanide, simple aldehydes, ammonia, and water produce amino acids.
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| | ある総説によれば、アミノ酸、そしてペプチドさえも、「単純な化学物質から調理された[[primordial soup/ja|様々な実験用スープ]]の中に、かなり規則的に出てくる。なぜなら、[[nucleotide/ja|ヌクレオチド]]はアミノ酸よりも化学的に合成するのがはるかに難しいからである。」 時系列的な順序としては、「タンパク質の世界」か少なくとも「ポリペプチドの世界」があったはずで、おそらくその後に「[[RNA world/ja|RNAの世界]]」と「[[DNA world/ja|DNAの世界]]」が続いたのだろうということを示唆している。[[Codon/ja|コドン]]-アミノ酸のマッピングは、地球上の生命の原初の起源における[[biology/ja|生物学的]]情報システムであったかもしれない。アミノ酸、ひいては単純なペプチドは、実験的に証明されたさまざまな地球化学的シナリオのもとで形成されたに違いないが、無生物世界から最初の生命体への移行は、まだ未解決の部分が多い。 |
| According to a review, amino acids, and even peptides, "turn up fairly regularly in the [[primordial soup|various experimental broths]] that have been allowed to be cooked from simple chemicals. This is because [[nucleotide]]s are far more difficult to synthesize chemically than amino acids." For a chronological order, it suggests that there must have been a 'protein world' or at least a 'polypeptide world', possibly later followed by the '[[RNA world]]' and the '[[DNA world]]'. [[Codon]]–amino acids mappings may be the [[biology|biological]] information system at the primordial origin of life on Earth. While amino acids and consequently simple peptides must have formed under different experimentally probed geochemical scenarios, the transition from an abiotic world to the first life forms is to a large extent still unresolved.
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ==反応== |
| ==Reactions==
| | {{Anchor|Reactions}} |
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | アミノ酸は、構成する官能基に期待される反応を起こす。 |
| Amino acids undergo the reactions expected of the constituent functional groups.
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| <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
| | ===ペプチド結合の形成=== |
| ===Peptide bond formation=== | | {{see also/ja|Peptide synthesis/ja|Peptide bond/ja}} |
| {{see also|Peptide synthesis|Peptide bond}} | |
| </div>
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| | [[File:Peptidformationball.svg|thumbnail|right|400px|2つのアミノ酸が縮合して[[dipeptide/ja|ジペプチド]]を形成する。2つのアミノ酸''残基''は''[[peptide bond/ja|ペプチド結合]]を介して結合している。一方はカルボキシル基（COOH）から水素と酸素を失い、もう一方はアミノ基（NH2）から水素を失う。この反応により、1分子の水（H2O）と、ペプチド結合（-CO-NH-）で結合した2つのアミノ酸が生成される。結合した2つのアミノ酸はジペプチドと呼ばれる。]] |
| [[File:Peptidformationball.svg|thumbnail|right|400px|The condensation of two amino acids to form a [[dipeptide]]. The two amino acid ''residues'' are linked through a ''[[peptide bond]]''|alt=Two amino acids are shown next to each other. One loses a hydrogen and oxygen from its carboxyl group (COOH) and the other loses a hydrogen from its amino group (NH2). This reaction produces a molecule of water (H2O) and two amino acids joined by a peptide bond (–CO–NH–). The two joined amino acids are called a dipeptide.]] | |
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| | アミノ酸のアミン基とカルボン酸基の両方が反応してアミド結合を形成することができるため、あるアミノ酸分子が別のアミノ酸分子と反応し、アミド結合を介して結合することができる。このアミノ酸の[[polymerization/ja|重合]]がタンパク質を作り出す。この[[condensation reaction/ja|縮合反応]]によって、新しく形成されたペプチド結合と1分子の水が得られる。細胞内では、この反応は直接起こるのではなく、まずアミノ酸が[[ester/ja|エステル]]結合を介して[[transfer RNA/ja|転移RNA]]分子に結合することで活性化される。このアミノアシルtRNAは、[[aminoacyl tRNA synthetase/ja|アミノアシルtRNA合成酵素]]によって行われる[[Adenosine triphosphate/ja|ATP]]依存的反応で生成される。このアミノアシルtRNAは次にリボソームの基質となり、リボソームは伸長するタンパク質鎖のアミノ基のエステル結合への攻撃を触媒する。このメカニズムの結果、リボソームによって作られる全てのタンパク質は、その''N''末端から始まり、''C''末端に向かって合成される。 |
| As both the amine and carboxylic acid groups of amino acids can react to form amide bonds, one amino acid molecule can react with another and become joined through an amide linkage. This [[polymerization]] of amino acids is what creates proteins. This [[condensation reaction]] yields the newly formed peptide bond and a molecule of water. In cells, this reaction does not occur directly; instead, the amino acid is first activated by attachment to a [[transfer RNA]] molecule through an [[ester]] bond. This aminoacyl-tRNA is produced in an [[Adenosine triphosphate|ATP]]-dependent reaction carried out by an [[aminoacyl tRNA synthetase]]. This aminoacyl-tRNA is then a substrate for the ribosome, which catalyzes the attack of the amino group of the elongating protein chain on the ester bond. As a result of this mechanism, all proteins made by ribosomes are synthesized starting at their ''N''-terminus and moving toward their ''C''-terminus.
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| | しかし、すべてのペプチド結合がこのようにして形成されるわけではない。いくつかの場合、ペプチドは特定の酵素によって合成される。例えば、トリペプチド[[glutathione/ja|グルタチオン]]は、酸化ストレスに対する細胞の防御に不可欠な部分である。このペプチドは遊離アミノ酸から2段階で合成される。最初のステップでは、[[gamma-glutamylcysteine synthetase/ja|γ-グルタミルシステイン合成酵素]]が、グルタミン酸の側鎖カルボキシル（この側鎖のγ炭素）とシステインのアミノ基の間に形成されるペプチド結合を介して、システインと[[glutamate/ja|グルタミン酸]]を縮合させる。このジペプチドは次に[[glutathione synthetase/ja|グルタチオン合成酵素]]によってグリシンと縮合してグルタチオンを形成する。 |
| However, not all peptide bonds are formed in this way. In a few cases, peptides are synthesized by specific enzymes. For example, the tripeptide [[glutathione]] is an essential part of the defenses of cells against oxidative stress. This peptide is synthesized in two steps from free amino acids. In the first step, [[gamma-glutamylcysteine synthetase]] condenses cysteine and [[glutamate]] through a peptide bond formed between the side chain carboxyl of the glutamate (the gamma carbon of this side chain) and the amino group of the cysteine. This dipeptide is then condensed with glycine by [[glutathione synthetase]] to form glutathione.
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| | 化学では、ペプチドは様々な反応によって合成される。最もよく使われる[[peptide synthesis/ja|固相ペプチド合成]]のひとつは、活性化ユニットとしてアミノ酸の芳香族オキシム誘導体を使う。固相ペプチド合成では、活性化ユニットとしてアミノ酸の芳香族オキシム誘導体を使用し、成長するペプチド鎖に順番に付加していく。ペプチドのライブラリーは[[high-throughput screening/ja|ハイスループットスクリーニング]]を通じて薬物発見に使われる。 |
| In chemistry, peptides are synthesized by a variety of reactions. One of the most-used in [[peptide synthesis|solid-phase peptide synthesis]] uses the aromatic oxime derivatives of amino acids as activated units. These are added in sequence onto the growing peptide chain, which is attached to a solid resin support. Libraries of peptides are used in drug discovery through [[high-throughput screening]].
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| | 官能基の組み合わせにより、アミノ酸は金属-アミノ酸キレートの効果的な多座配位子となる。 |
| The combination of functional groups allow amino acids to be effective polydentate ligands for metal–amino acid chelates.
| | アミノ酸の複数の側鎖は化学反応を起こすこともできる。 |
| The multiple side chains of amino acids can also undergo chemical reactions.
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| | ===異化=== |
| ===Catabolism=== | | [[File:Amino acid catabolism revised.png|thumb|300px|タンパク質生成アミノ酸の異化。アミノ酸はその主な分解産物の性質によって分類することができる： |
| [[File:Amino acid catabolism revised.png|thumb|300px|Catabolism of proteinogenic amino acids. Amino acids can be classified according to the properties of their main degradation products: | | <br/>* ''糖原性''、生成物は[[gluconeogenesis/ja|糖新生]]によって[[glucose/ja|グルコース]]を形成する能力を持つ。 |
| <br/>* ''Glucogenic'', with the products having the ability to form [[glucose]] by [[gluconeogenesis]] | | <br/>* ''ケトジェニック''、グルコースを形成する能力を持たない。これらの生成物はまだ[[ketogenesis/ja|ケトジェネシス]]または[[lipid synthesis/ja|脂質合成]]のために使用されるかもしれない。 |
| <br/>* ''Ketogenic'', with the products not having the ability to form glucose. These products may still be used for [[ketogenesis]] or [[lipid synthesis]]. | | <br/>*アミノ酸はグルコース生成とケトン生成の両方に異化される。]] |
| <br/>* Amino acids catabolized into both glucogenic and ketogenic products.]] | |
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| | アミノ酸の分解には、そのアミノ基をα-ケトグルタル酸に移動させ、[[glutamate/ja|グルタミン酸]]を形成する[[deamination/ja|脱アミノ化]]がしばしば関与する。このプロセスにはトランスアミナーゼが関与し、多くの場合、合成時のアミノ化で使われるものと同じである。多くの脊椎動物では、アミノ基はその後[[urea cycle/ja|尿素サイクル]]を通じて除去され、[[urea/ja|尿素]]の形で排泄される。しかし、アミノ酸の分解によって代わりに[[uric acid/ja|尿酸]]やアンモニアが生成されることもある。例えば、[[serine dehydratase/ja|セリンデヒドラターゼ]]はセリンをピルビン酸とアンモニアに変換する。1つ以上のアミノ基を除去した後の分子の残りは、新しいアミノ酸を合成するために使われることもあるし、右の画像に詳しくあるように、[[glycolysis/ja|解糖]]や[[citric acid cycle/ja|クエン酸サイクル]]に入ることでエネルギーとして使われることもある。 |
| Degradation of an amino acid often involves [[deamination]] by moving its amino group to α-ketoglutarate, forming [[glutamate]]. This process involves transaminases, often the same as those used in amination during synthesis. In many vertebrates, the amino group is then removed through the [[urea cycle]] and is excreted in the form of [[urea]]. However, amino acid degradation can produce [[uric acid]] or ammonia instead. For example, [[serine dehydratase]] converts serine to pyruvate and ammonia. After removal of one or more amino groups, the remainder of the molecule can sometimes be used to synthesize new amino acids, or it can be used for energy by entering [[glycolysis]] or the [[citric acid cycle]], as detailed in image at right.
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| | ===複合化=== |
| ===Complexation=== | |
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| | アミノ酸は二座配位子であり、[[transition metal amino acid complexes/ja|遷移金属アミノ酸錯体]]を形成する。 |
| Amino acids are bidentate ligands, forming [[transition metal amino acid complexes]].
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| [[File:AAcomplexation.png|420 px]] | | [[File:AAcomplexation.png|420 px]] |
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| | ==化学分析== |
| ==Chemical analysis==
| | {{Anchor|Chemical analysis}} |
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| | 有機物に含まれる全窒素は、主にタンパク質中のアミノ基によって形成される。全ケルダール窒素（[[TKN/ja|TKN]]）は、（排水）、土壌、食品、飼料、有機物全般の分析に広く用いられる窒素の指標である。その名の通り、[[Kjeldahl method/ja|ケルダール法]]が適用される。より感度の高い方法もある。 |
| The total nitrogen content of organic matter is mainly formed by the amino groups in proteins. The Total Kjeldahl Nitrogen ([[TKN]]) is a measure of nitrogen widely used in the analysis of (waste) water, soil, food, feed and organic matter in general. As the name suggests, the [[Kjeldahl method]] is applied. More sensitive methods are available.
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| | == こちらも参照 == |
| == See also ==
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| {{Portal|Biology|Chemistry}} | | {{Portal|Biology|Chemistry}} |
| {{div col|colwidth=20em}} | | {{div col|colwidth=20em}} |
| * [[Amino acid dating]] | | * [[Amino acid dating/ja]] |
| * [[Beta-peptide]] | | * [[Beta-peptide/ja]] |
| * [[Degron]] | | * [[Degron/ja]] |
| * [[Erepsin]] | | * [[Erepsin/ja]] |
| * [[Homochirality]] | | * [[Homochirality/ja]] |
| * [[Hyperaminoacidemia]] | | * [[Hyperaminoacidemia/ja]] |
| * [[Leucines]] | | * [[Leucines/ja]] |
| * [[Miller–Urey experiment]] | | * [[Miller–Urey experiment/ja]] |
| * [[Nucleic acid sequence]] | | * [[Nucleic acid sequence/ja]] |
| * [[RNA codon table]] | | * [[RNA codon table/ja]] |
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| | == さらに読む == |
| == Further reading ==
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| * {{cite book | last = Tymoczko | first = John L. | name-list-style = vanc | year = 2012 | title = Biochemistry | url = https://archive.org/details/biochemistryseve00berg | url-access = limited | publisher = W. H. Freeman and company | location = New York | chapter = Protein Composition and Structure | pages = 28–31 | chapter-url = https://archive.org/details/biochemistryseve00berg/page/n61 | isbn = 9781429229364}} | | * {{cite book | last = Tymoczko | first = John L. | name-list-style = vanc | year = 2012 | title = Biochemistry | url = https://archive.org/details/biochemistryseve00berg | url-access = limited | publisher = W. H. Freeman and company | location = New York | chapter = Protein Composition and Structure | pages = 28–31 | chapter-url = https://archive.org/details/biochemistryseve00berg/page/n61 | isbn = 9781429229364}} |
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| * {{cite book | last = Meierhenrich | first = Uwe | name-list-style = vanc | author-link = Uwe Meierhenrich | year = 2008 | title = Amino acids and the asymmetry of life | publisher = [[Springer Verlag]] | location = Berlin | isbn = 978-3-540-76885-2 | lccn = 2008930865 | url = http://rogov.zwz.ru/Macroevolution/amino.pdf | url-status = dead | archive-url = https://web.archive.org/web/20120112005425/http://rogov.zwz.ru/Macroevolution/amino.pdf | archive-date = 12 January 2012}} | | * {{cite book | last = Meierhenrich | first = Uwe | name-list-style = vanc | author-link = Uwe Meierhenrich | year = 2008 | title = Amino acids and the asymmetry of life | publisher = [[Springer Verlag]] | location = Berlin | isbn = 978-3-540-76885-2 | lccn = 2008930865 | url = http://rogov.zwz.ru/Macroevolution/amino.pdf | url-status = dead | archive-url = https://web.archive.org/web/20120112005425/http://rogov.zwz.ru/Macroevolution/amino.pdf | archive-date = 12 January 2012}} |
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| | == 外部リンク == |
| == External links ==
| | * {{Commons-inline|Amino acid}} |
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| | {{Amino acids/ja}} |
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| {{二次利用|date=24 March 2024}}
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| {{DEFAULTSORT:Amino Acid}} | | {{DEFAULTSORT:Amino Acid}} |
| [[Category:Amino acids| ]] | | [[Category:Amino acids| ]] |
| [[Category:Nitrogen cycle]] | | [[Category:Nitrogen cycle]] |
| [[Category:Zwitterions]] | | [[Category:Zwitterions]] |
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