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Protein/ja: Difference between revisions

Protein/ja
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{{About/ja|a class of molecules/ja|protein as a nutrient/ja|Protein (nutrient)/ja}}
{{About/ja|a class of molecules/ja|protein as a nutrient/ja|Protein (nutrient)/ja}}
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[[File:Myoglobin.png|thumb|タンパク質[[myoglobin/ja|ミオグロビン]]の3次元構造の表現で、ターコイズブルーの[[alpha helix/ja|αヘリックス]]を示す。このタンパク質は、[[X-ray crystallography/ja|X線結晶構造解析]]によって初めて構造が解明された。コイルのうち右中央には、酸素分子（赤）と結合した[[heme group/ja|ヘム基]]（灰色で表示）と呼ばれる[[prosthetic group/ja|補欠基]]がある。]]
[[File:Myoglobin.png|thumb|タンパク質[[myoglobin/ja|ミオグロビン]]の3次元構造の表現で、ターコイズブルーの[[alpha helix/ja|αヘリックス]]を示す。このタンパク質は、[[X-ray crystallography/ja|X線結晶構造解析]]によって初めて構造が解明された。コイルのうち右中央には、酸素分子（赤）と結合した[[heme group/ja|ヘム基]]（灰色で表示）と呼ばれる[[prosthetic group/ja|補欠基]]がある。]]


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平均的な大きさの[[bacteria/ja|細菌]]は、細胞あたり約200万個のタンパク質を含むと推定されている（例えば''[[Escherichia coli/ja|大腸菌]]''や''[[Staphylococcus aureus/ja|黄色ブドウ球菌]]''）。より小さな細菌、例えば''[[Mycoplasma/ja|マイコプラズマ]]''や''[[Spirochaete/ja|スピロヘータ]]''は、5万から100万のオーダーで、より少ない分子を含んでいる。対照的に、[[Eukaryote/ja|真核生物]]の細胞は大きく、そのためより多くのタンパク質を含んでいる。例えば、[[Saccharomyces cerevisiae/ja|酵母]]細胞は約5000万個のタンパク質を含み、[[human/ja|ヒト]]細胞は10億から30億個のオーダーであると推定されている。個々のタンパク質コピーの濃度は、細胞あたり数分子から2000万個に及ぶ。タンパク質をコードする遺伝子のすべてがほとんどの細胞で発現しているわけではなく、その数は例えば細胞の種類や外部からの刺激に左右される。例えば、ヒトゲノムがコードする20,000ほどのタンパク質のうち、[[lymphoblastoid/ja|リンパ芽球]]細胞で検出されるのは6,000だけである。
平均的な大きさの[[bacteria/ja|細菌]]は、細胞あたり約200万個のタンパク質を含むと推定されている（例えば''[[Escherichia coli/ja|大腸菌]]''や''[[Staphylococcus aureus/ja|黄色ブドウ球菌]]''）。より小さな細菌、例えば''[[Mycoplasma/ja|マイコプラズマ]]''や''[[Spirochaete/ja|スピロヘータ]]''は、5万から100万のオーダーで、より少ない分子を含んでいる。対照的に、[[Eukaryote/ja|真核生物]]の細胞は大きく、そのためより多くのタンパク質を含んでいる。例えば、[[Saccharomyces cerevisiae/ja|酵母]]細胞は約5000万個のタンパク質を含み、[[human/ja|ヒト]]細胞は10億から30億個のオーダーであると推定されている。個々のタンパク質コピーの濃度は、細胞あたり数分子から2000万個に及ぶ。タンパク質をコードする遺伝子のすべてがほとんどの細胞で発現しているわけではなく、その数は例えば細胞の種類や外部からの刺激に左右される。例えば、ヒトゲノムがコードする20,000ほどのタンパク質のうち、[[lymphoblastoid/ja|リンパ芽球]]細胞で検出されるのは6,000だけである。


<span id="Synthesis"></span>
==合成==
==合成==
{{Anchor|Synthesis}}
{{Anchor|Synthesis}}
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タンパク質のトポロジーは、骨格のもつれや折り畳まれた鎖内の接点の配置を記述する。タンパク質のトポロジーを特徴付けるために、[[Knotted protein/ja|結び目理論]]と[[Circuit topology/ja|回路トポロジー]]の2つの理論的枠組みが適用されている。タンパク質のトポロジーを記述できるようになることで、タンパク質工学や医薬品開発に新たな道が開かれ、神経筋疾患やがんなどのタンパク質のミスフォールディング疾患に対する理解が深まる。
タンパク質のトポロジーは、骨格のもつれや折り畳まれた鎖内の接点の配置を記述する。タンパク質のトポロジーを特徴付けるために、[[Knotted protein/ja|結び目理論]]と[[Circuit topology/ja|回路トポロジー]]の2つの理論的枠組みが適用されている。タンパク質のトポロジーを記述できるようになることで、タンパク質工学や医薬品開発に新たな道が開かれ、神経筋疾患やがんなどのタンパク質のミスフォールディング疾患に対する理解が深まる。


<span id="Cellular_functions"></span>
==細胞機能==
==細胞機能==
{{Anchor|Cellular functions}}
{{Anchor|Cellular functions}}
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多くのタンパク質が[[cell signaling/ja|細胞シグナル伝達]]や[[signal transduction/ja|シグナル伝達]]の過程に関与している。[[insulin/ja|インスリン]]のようないくつかのタンパク質は、それが合成された細胞から離れた[[biological tissue/ja|組織]]の他の細胞にシグナルを伝達する細胞外タンパク質である。他のものは[[membrane protein/ja|膜タンパク質]]で、[[receptor (biochemistry)/ja|レセプター]]として働き、その主な機能はシグナル伝達分子と結合して細胞内の生化学的反応を誘導することである。多くのレセプターは、細胞表面に露出した結合部位と細胞内のエフェクタードメインを持ち、酵素活性を持つこともあれば、細胞内の他のタンパク質によって検出される[[conformational change/ja|構造変化]]を起こすこともある。
多くのタンパク質が[[cell signaling/ja|細胞シグナル伝達]]や[[signal transduction/ja|シグナル伝達]]の過程に関与している。[[insulin/ja|インスリン]]のようないくつかのタンパク質は、それが合成された細胞から離れた[[biological tissue/ja|組織]]の他の細胞にシグナルを伝達する細胞外タンパク質である。他のものは[[membrane protein/ja|膜タンパク質]]で、[[receptor (biochemistry)/ja|レセプター]]として働き、その主な機能はシグナル伝達分子と結合して細胞内の生化学的反応を誘導することである。多くのレセプターは、細胞表面に露出した結合部位と細胞内のエフェクタードメインを持ち、酵素活性を持つこともあれば、細胞内の他のタンパク質によって検出される[[conformational change/ja|構造変化]]を起こすこともある。


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
[[Antibodies/ja|抗体]]は[[adaptive immune system/ja|適応免疫系]]のタンパク質成分であり、その主な機能は[[antigen/ja|抗原]]、すなわち体内の異物と結合し、破壊の対象とすることである。抗体は細胞外環境に[[secrete/ja|分泌]]されるか、[[plasma cell/ja|形質細胞]]として知られる特殊な[[B cell/ja|B細胞]]の膜に固定される。酵素が反応を行う必要性から基質との結合親和性に制約があるのに対し、抗体にはそのような制約はない。抗体の標的に対する結合親和性は非常に高い。
[[Antibodies]] are protein components of an [[adaptive immune system]] whose main function is to bind [[antigen]]s, or foreign substances in the body, and target them for destruction. Antibodies can be [[secrete]]d into the extracellular environment or anchored in the membranes of specialized [[B cell]]s known as [[plasma cell]]s. Whereas enzymes are limited in their binding affinity for their substrates by the necessity of conducting their reaction, antibodies have no such constraints. An antibody's binding affinity to its target is extraordinarily high.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
多くのリガンド輸送タンパク質は、特定の[[Small molecule/ja||低分子生体分子]]と結合し、多細胞生物の体内の別の場所に輸送する。これらのタンパク質は、[[ligand/ja|リガンド]]が高濃度で存在するときには高い結合親和性を持たなければならないが、標的組織中に低濃度で存在するときにはリガンドを放出しなければならない。リガンド結合タンパク質の典型例は[[hemoglobin/ja|ヘモグロビン]]であり、すべての[[vertebrate/ja|脊椎動物]]の[[lung/ja|肺]]から他の臓器や組織に[[oxygen/ja|酸素]]を輸送する。[[lectins/ja|レクチン]]は[[Glycan-protein interactions/ja|糖結合タンパク質]]であり、その糖鎖部分に非常に特異的である。[[lectins/ja|レクチン]]は通常、細胞やタンパク質が関与する生物学的な[[Molecular recognition/ja|認識]]現象において役割を果たす。[[Receptor (biochemistry)/ja|受容体]]や[[hormone/ja|ホルモン]]は特異性の高い結合タンパク質である。
Many ligand transport proteins bind particular [[Small molecule|small biomolecules]] and transport them to other locations in the body of a multicellular organism. These proteins must have a high binding affinity when their [[ligand]] is present in high concentrations, but must also release the ligand when it is present at low concentrations in the target tissues. The canonical example of a ligand-binding protein is [[haemoglobin]], which transports [[oxygen]] from the [[lung]]s to other organs and tissues in all [[vertebrate]]s and has close homologs in every biological [[kingdom (biology)|kingdom]]. [[Lectins]] are [[Glycan-protein interactions|sugar-binding proteins]] which are highly specific for their sugar moieties. [[Lectins]] typically play a role in biological [[Molecular recognition|recognition]] phenomena involving cells and proteins. [[Receptor (biochemistry)|Receptors]] and [[hormone]]s are highly specific binding proteins.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
[[Transmembrane protein/ja|膜貫通タンパク質]]は、[[small molecule/ja|小分子]]やイオンに対する細胞膜の[[Semipermeable membrane/ja|透過性]]を変化させるリガンド輸送タンパク質としても機能する。膜だけでは[[hydrophobic/ja|疎水性]]コアがあり、そこを[[chemical polarity/ja|極性]]分子や荷電分子は[[diffusion/ja|拡散]]できない。膜タンパク質は、そのような分子が細胞内に出入りするための内部チャネルを含んでいる。例えば、[[potassium/ja|カリウム]]チャネルと[[sodium/ja|ナトリウム]]チャネルは、しばしば2つのイオンのうち一方のみを識別する。
[[Transmembrane protein]]s can also serve as ligand transport proteins that alter the [[Semipermeable membrane|permeability]] of the cell membrane to [[small molecule]]s and ions. The membrane alone has a [[hydrophobic]] core through which [[Chemical polarity|polar]] or charged molecules cannot [[diffusion|diffuse]]. Membrane proteins contain internal channels that allow such molecules to enter and exit the cell. Many [[ion channel]] proteins are specialized to select for only a particular ion; for example, [[potassium]] and [[sodium]] channels often discriminate for only one of the two ions.
</div>


<span id="Structural_proteins"></span>
===構造タンパク質===
===構造タンパク質===


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
構造タンパク質は、本来は流動的な生体構成要素に硬さと剛性を与える。ほとんどの構造タンパク質は[[fibrous protein/ja|線維状タンパク質]]であり、例えば[[collagen/ja|コラーゲン]]や[[elastin/ja|エラスチン]]は[[connective tissue/ja|結合組織]]、例えば[[cartilage/ja|軟骨]]の重要な構成要素であり、[[keratin/ja|ケラチン]]は[[hair/ja|髪]]、[[nail (anatomy)/ja|爪]]、[[feather/ja|羽毛]]、[[hoof/ja|ひづめ]]、およびいくつかの[[animal shell/ja|動物の殻]]などの硬いまたは繊維状の構造に見られる。[[globular proteins/ja|球状タンパク質]]の中にも構造的な役割を果たすものがあります。例えば、[[actin/ja|アクチン]]や[[tubulin/ja|チューブリン]]は球状で単量体として可溶性であるが、[[polymer/ja|重合]]して長くて硬い繊維を形成し、[[cytoskeleton/ja|細胞骨格]]を構成し、これによって細胞はその形状とサイズを維持できる。
Structural proteins confer stiffness and rigidity to otherwise-fluid biological components. Most structural proteins are [[fibrous protein]]s; for example, [[collagen]] and [[elastin]] are critical components of [[connective tissue]] such as [[cartilage]], and [[keratin]] is found in hard or filamentous structures such as [[hair]], [[nail (anatomy)|nails]], [[feather]]s, [[hoof|hooves]], and some [[animal shell]]s. Some [[globular proteins]] can also play structural functions, for example, [[actin]] and [[tubulin]] are globular and soluble as monomers, but [[polymer]]ize to form long, stiff fibers that make up the [[cytoskeleton]], which allows the cell to maintain its shape and size.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
構造的機能を果たす他のタンパク質としては、[[myosin/ja|ミオシン]]、[[kinesin/ja|キネシン]]、[[dynin/ja|ダイニン]]などの[[motor protein/ja|モータータンパク質]]があり、これらは機械的な力を発生させることができる。これらのタンパク質は、単細胞生物の細胞[[motility/ja|運動性]]や、[[Sexual reproduction/ja|有性生殖]]を行う多くの多細胞生物の[[spermatozoon/ja|精子]]にとって極めて重要である。また、[[muscle/ja|筋肉]]の収縮によって発揮される力を生み出し、細胞内輸送において重要な役割を果たす。
Other proteins that serve structural functions are [[motor protein]]s such as [[myosin]], [[kinesin]], and [[dynein]], which are capable of generating mechanical forces. These proteins are crucial for cellular [[motility]] of single celled organisms and the [[spermatozoon|sperm]] of many multicellular organisms which reproduce [[Sexual reproduction|sexually]]. They also generate the forces exerted by contracting [[muscle]]s and play essential roles in intracellular transport.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
== タンパク質の進化 ==
== Protein evolution ==
{{Anchor|Protein evolution}}
{{Main|Molecular evolution}}
{{Main/ja|Molecular evolution/ja}}
A key question in molecular biology is how proteins evolve, i.e. how can [[mutation]]s (or rather changes in [[amino acid]] sequence) lead to new structures and functions? Most amino acids in a protein can be changed without disrupting activity or function, as can be seen from numerous [[Homology (biology)|homologous]] proteins across species (as collected in specialized databases for [[protein families]], e.g. [[Pfam|PFAM]]). In order to prevent dramatic consequences of mutations, a [[Gene duplication|gene may be duplicated]] before it can mutate freely. However, this can also lead to complete loss of gene function and thus [[Pseudogene|pseudo-genes]]. More commonly, single amino acid changes have limited consequences although some can change protein function substantially, especially in [[enzyme]]s. For instance, many enzymes can change their [[Chemical specificity|substrate specificity]] by one or a few mutations. Changes in substrate specificity are facilitated by ''substrate promiscuity'', i.e. the ability of many enzymes to bind and process multiple [[Substrate (chemistry)|substrates]]. When mutations occur, the specificity of an enzyme can increase (or decrease) and thus its enzymatic activity. Thus, bacteria (or other organisms) can adapt to different food sources, including unnatural substrates such as plastic.
分子生物学における重要な疑問は、タンパク質がどのように進化するのか、すなわちどのようにして[[mutation/ja|突然変異]]（というより[[amino acid/ja|アミノ酸]]配列の変化）が新しい構造や機能をもたらすのか、ということである。タンパク質中のほとんどのアミノ酸は、活性や機能を破壊することなく変化させることができる。これは、種を超えた数多くの[[Homology (biology)/ja|相同性]]タンパク質（[[protein families/ja|タンパク質ファミリー]]の専門データベース、例えば[[Pfam/ja|PFAM]]に収集されている）からわかる。突然変異の劇的な結果を防ぐために、[[Gene duplication/ja|遺伝子]]は自由に突然変異を起こす前に複製されることがある。しかし、これは遺伝子の機能を完全に失わせることになり、その結果[[Pseudogene/ja|偽遺伝子]]を引き起こすこともある。 より一般的には、単一のアミノ酸の変化は、特に[[enzyme/ja|酵素]]においてはタンパク質の機能を大きく変えるものもあるが、その影響は限定的である。例えば、多くの酵素は、1つまたは数個の変異によって、その[[Chemical specificity/ja|基質特異性]]を変えることができる。基質特異性の変化は、''基質多様性''、すなわち多くの酵素が複数の[[Substrate (chemistry)/ja|基質]]に結合して処理する能力によって促進される。変異が起こると、酵素の特異性は増加し（または減少し）、その結果酵素活性も増加する。変異が起こると、酵素の特異性が高まり（あるいは低下し）、その結果酵素活性が高まる。こうしてバクテリア（あるいは他の生物）は、プラスチックのような不自然な基質を含む、さまざまな食物源に適応することができる。
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
==研究方法==
==Methods of study==
{{Anchor|Methods of study}}
{{Main|Protein methods}}
{{Main/ja|Protein methods/ja}}
The activities and structures of proteins may be examined ''[[in vitro]],'' ''[[in vivo]], and [[in silico]]''. '''''In vitro''''' studies of purified proteins in controlled environments are useful for learning how a protein carries out its function: for example, [[enzyme kinetics]] studies explore the [[reaction mechanism|chemical mechanism]] of an enzyme's catalytic activity and its relative affinity for various possible substrate molecules. By contrast, '''''in vivo''''' experiments can provide information about the physiological role of a protein in the context of a [[Cell biology|cell]] or even a whole [[organism]]. '''''In silico''''' studies use computational methods to study proteins.
タンパク質の活性と構造は、''[[invitro/ja|試験管内]]''、''[[in vivo/ja|生体内]]''、''[[in silico/ja|シリコンウェハ内]]''で調べることができる。精製したタンパク質を制御された環境で'''''試験管内'''''で培養する研究は、タンパク質がどのように機能を発揮するかを知る上で有用である：例えば、[[enzyme kinetics/ja|酵素動力学]]研究では、酵素の触媒活性の[[reaction mechanism/ja|化学的メカニズム]]や、様々な基質分子に対する相対的な親和性を探る。対照的に、'''''生体内'''''実験では、[[cell biology/ja|細胞]]あるいは[[organism/ja|生物]]全体におけるタンパク質の生理的役割に関する情報を得ることができる。'''''シリコンウェア内'''''研究は、タンパク質を研究するために計算手法を用いる。
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
===タンパク質の精製===
===Protein purification===
{{Main/ja|Protein purification/ja}}
{{Main|Protein purification}}
''[[in vitro/ja|試験管内]]''分析を行うには、タンパク質を他の細胞成分から分離して精製する必要がある。このプロセスは通常[[cytolysis/ja|細胞溶解]]から始まり、細胞膜が破壊され、[[crude lysate/ja|粗溶解液]]として知られる溶液中に細胞内内容物が放出される。得られた混合物は[[ultracentrifugation/ja|超遠心分離]]を用いて精製することができ、様々な細胞成分を可溶性タンパク質、膜[[lipid/ja|脂質]]およびタンパク質、細胞[[organelle/ja|オルガネラ]]、および[[nucleic acid/ja|核酸]]を含む画分に分画する。[[salting out/ja|塩析]]として知られる方法で[[Precipitation (chemistry)/ja|沈殿]]させると、この溶解液からタンパク質を濃縮することができる。次に、分子量、正味電荷、結合親和性などの特性に基づいて、目的のタンパク質またはタンパク質を単離するために、様々な種類の[[chromatography/ja|クロマトグラフィー]]が用いられる。目的のタンパク質の分子量と[[isoelectric point/ja|等電点]]が既知であれば[[gel electrophoresis/ja|ゲル電気泳動]]で、タンパク質が識別可能な分光学的特徴を有していれば[[spectroscopy/ja|分光学]]で、タンパク質が酵素活性を有していれば[[enzyme assay/ja|酵素アッセイ]]で、精製レベルをモニターすることができる。さらに、[[electrofocusing/ja|エレクトロフォーカシング]]を用いて、タンパク質をその電荷に応じて単離することもできる。
To perform ''[[in vitro]]'' analysis, a protein must be purified away from other cellular components. This process usually begins with [[cytolysis|cell lysis]], in which a cell's membrane is disrupted and its internal contents released into a solution known as a [[crude lysate]]. The resulting mixture can be purified using [[ultracentrifugation]], which fractionates the various cellular components into fractions containing soluble proteins; membrane [[lipid]]s and proteins; cellular [[organelle]]s, and [[nucleic acid]]s. [[Precipitation (chemistry)|Precipitation]] by a method known as [[salting out]] can concentrate the proteins from this lysate. Various types of [[chromatography]] are then used to isolate the protein or proteins of interest based on properties such as molecular weight, net charge and binding affinity. The level of purification can be monitored using various types of [[gel electrophoresis]] if the desired protein's molecular weight and [[isoelectric point]] are known, by [[spectroscopy]] if the protein has distinguishable spectroscopic features, or by [[enzyme assay]]s if the protein has enzymatic activity. Additionally, proteins can be isolated according to their charge using [[electrofocusing]].
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
天然のタンパク質の場合、実験室での使用に十分な純度のタンパク質を得るためには、一連の精製工程が必要になることがある。このプロセスを簡略化するために、[[genetic engineering/ja|遺伝子工学]]はしばしば、タンパク質の構造や活性に影響を与えずに精製を容易にする化学的特徴をタンパク質に付加するために用いられる。この場合、特定のアミノ酸配列からなる「タグ」、多くの場合は一連の[[ヒスチジン]]残基（''[[His-tag/ja|His-tag]]''）がタンパク質の一方の末端に付加される。その結果、溶解液を[[nickel/ja|ニッケル]]を含むクロマトグラフィーカラムにかけると、ヒスチジン残基がニッケルに結合してカラムに付着し、溶解液中のタグのない成分はそのまま通過する。複雑な混合物から特定のタンパク質を精製するために、多くの異なるタグが開発されている。
For natural proteins, a series of purification steps may be necessary to obtain protein sufficiently pure for laboratory applications. To simplify this process, [[genetic engineering]] is often used to add chemical features to proteins that make them easier to purify without affecting their structure or activity. Here, a "tag" consisting of a specific amino acid sequence, often a series of [[histidine]] residues (a "[[His-tag]]"), is attached to one terminus of the protein. As a result, when the lysate is passed over a chromatography column containing [[nickel]], the histidine residues ligate the nickel and attach to the column while the untagged components of the lysate pass unimpeded. A number of different tags have been developed to help researchers purify specific proteins from complex mixtures.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
===細胞コンパートメント===
===Cellular localization===
[[File:Localisations02eng.jpg|thumb|right|upright=1.35|異なる[[cellular compartment/ja|細胞コンパートメント]]のタンパク質と、[[green fluorescent protein/ja|緑色蛍光タンパク質]]でタグ付けされた構造（ここでは白）。]]
[[File:Localisations02eng.jpg|thumb|right|upright=1.35|Proteins in different [[cellular compartment]]s and structures tagged with [[green fluorescent protein]] (here, white)]]
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
タンパク質の''生体内''研究は、多くの場合、細胞内でのタンパク質の合成と局在に関係している。多くの細胞内タンパク質は[[cytoplasm/ja|細胞質]]で合成され、膜結合タンパク質や分泌タンパク質は[[endoplasmic reticulum/ja|小胞体]]で合成されるが、タンパク質がどのようにして特定の小器官や細胞構造に[[protein targeting/ja|標的化]]されるかの詳細は不明なことが多い。細胞局在を評価するための有用な技術は、遺伝子工学を用いて、目的の天然タンパク質と[[green fluorescent protein/ja|緑色蛍光タンパク質]]（GFP）のような"[[reporter gene/ja|レポーター]]"とが結合した[[fusion protein/ja|融合タンパク質]]あるいは[[chimera (protein)/ja|キメラ]]を細胞内で発現させることである。融合タンパク質の細胞内での位置は、反対側の図に示すように、[[:en:microscopy|顕微鏡]]を使ってきれいかつ効率的に可視化することができる。
The study of proteins ''in vivo'' is often concerned with the synthesis and localization of the protein within the cell. Although many intracellular proteins are synthesized in the [[cytoplasm]] and membrane-bound or secreted proteins in the [[endoplasmic reticulum]], the specifics of how proteins are [[protein targeting|targeted]] to specific organelles or cellular structures is often unclear. A useful technique for assessing cellular localization uses genetic engineering to express in a cell a [[fusion protein]] or [[chimera (protein)|chimera]] consisting of the natural protein of interest linked to a "[[reporter gene|reporter]]" such as [[green fluorescent protein]] (GFP). The fused protein's position within the cell can then be cleanly and efficiently visualized using [[microscopy]], as shown in the figure opposite.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
タンパク質の細胞内局在を解明する他の方法では、小胞体、ゴルジ体、リソソームや液胞、ミトコンドリア、葉緑体、細胞膜などの領域について、既知のコンパートメントマーカーを使用する必要がある。これらのマーカーに蛍光タグを付けたものや、既知のマーカーに対する抗体を用いることで、目的のタンパク質の局在を同定することがより簡単になる。例えば、[[indirect immunofluorescence/ja|間接免疫蛍光法]]を用いれば、蛍光の共局在化と局在の証明が可能になる。蛍光色素は、同様の目的で細胞区画を標識するために用いられる。
Other methods for elucidating the cellular location of proteins requires the use of known compartmental markers for regions such as the ER, the Golgi, lysosomes or vacuoles, mitochondria, chloroplasts, plasma membrane, etc. With the use of fluorescently tagged versions of these markers or of antibodies to known markers, it becomes much simpler to identify the localization of a protein of interest. For example, [[indirect immunofluorescence]] will allow for fluorescence colocalization and demonstration of location. Fluorescent dyes are used to label cellular compartments for a similar purpose.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
他の可能性も存在する。例えば、[[immunohistochemistry/ja|免疫組織化学]]では通常、1つ以上の目的のタンパク質に対する抗体を使用し、酵素と結合させて発光シグナルまたは発色シグナルを得る。もう一つの適用可能な手法は、[[:en:isopycnic centrifugation|アイソピクニック遠心分離]]を用いたスクロース（または他の物質）勾配での共分離である。この技術は、既知の密度のコンパートメントと目的のタンパク質の共局在を証明するものではないが、可能性は高く、大規模な研究に適している。
Other possibilities exist, as well. For example, [[immunohistochemistry]] usually uses an antibody to one or more proteins of interest that are conjugated to enzymes yielding either luminescent or chromogenic signals that can be compared between samples, allowing for localization information. Another applicable technique is cofractionation in sucrose (or other material) gradients using [[isopycnic centrifugation]]. While this technique does not prove colocalization of a compartment of known density and the protein of interest, it does increase the likelihood, and is more amenable to large-scale studies.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
最後に、細胞局在化の最も標準的な方法は、[[:en:immunoelectron microscopy|免疫電子顕微鏡法]]である。この手法も、古典的な電子顕微鏡法とともに、目的のタンパク質に対する抗体を用いる。試料は通常の電子顕微鏡検査用に調製され、次に極めて電気密度の高い物質（通常は金）に結合した目的のタンパク質に対する抗体で処理される。これにより、超微細構造の詳細と目的タンパク質の局在の両方を観察することができる。
Finally, the gold-standard method of cellular localization is [[immunoelectron microscopy]]. This technique also uses an antibody to the protein of interest, along with classical electron microscopy techniques. The sample is prepared for normal electron microscopic examination, and then treated with an antibody to the protein of interest that is conjugated to an extremely electro-dense material, usually gold. This allows for the localization of both ultrastructural details as well as the protein of interest.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
[[site-directed mutagenesis/ja|部位特異的突然変異誘発]]として知られるもうひとつの遺伝子工学的応用によって、研究者はタンパク質の配列を変えることができ、それによってその構造、細胞局在性、制御に対する感受性を変えることができる。この技術によって、改変されたtRNAを用いて非天然アミノ酸をタンパク質に組み込むことも可能になり、新しい性質を持つタンパク質を合理的に[[protein design/ja|デザイン]]できるようになるかもしれない。
Through another genetic engineering application known as [[site-directed mutagenesis]], researchers can alter the protein sequence and hence its structure, cellular localization, and susceptibility to regulation. This technique even allows the incorporation of unnatural amino acids into proteins, using modified tRNAs, and may allow the rational [[protein design|design]] of new proteins with novel properties.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
===プロテオミクス===
===Proteomics===
{{Main/ja|Proteomics/ja}}
{{Main|Proteomics}}
このような大規模なデータセットの研究は、[[proteome/ja|プロテオミクス]]の分野を定義しており、[[genomics/ja|ゲノミクス]]の関連分野との類似から名付けられた。[[proteomics/ja|プロテオミクス]]の主要な実験技術には、多くのタンパク質の分離を可能にする[[Two-dimensional gel electrophoresis/ja|2D電気泳動]]、タンパク質の迅速なハイスループット同定とペプチドの配列決定（多くの場合[[in-gel digestion/ja|ゲル内消化]]の後）を可能にする[[mass spectrometry/ja|質量分析]]などがある、 [[protein microarray/ja|タンパク質マイクロアレイ]]は、細胞内に存在する様々なタンパク質の相対レベルの検出を可能にし、[[two-hybrid screening/ja|ツーハイブリッドスクリーニング]]は、[[protein–protein interaction/ja|タンパク質-タンパク質相互作用]]の系統的な探索を可能にする。生物学的に可能なこのような相互作用の総体は[[interactome/ja|インタラクトーム]]として知られている。あらゆる可能性のあるフォールドを代表するタンパク質の構造を決定する体系的な試みは、[[structural genomics/ja|構造ゲノム学]]として知られている。
The total complement of proteins present at a time in a cell or cell type is known as its [[proteome]], and the study of such large-scale data sets defines the field of [[proteomics]], named by analogy to the related field of [[genomics]]. Key experimental techniques in proteomics include [[Two-dimensional gel electrophoresis|2D electrophoresis]], which allows the separation of many proteins, [[mass spectrometry]], which allows rapid high-throughput identification of proteins and sequencing of peptides (most often after [[in-gel digestion]]), [[protein microarray]]s, which allow the detection of the relative levels of the various proteins present in a cell, and [[two-hybrid screening]], which allows the systematic exploration of [[protein–protein interaction]]s. The total complement of biologically possible such interactions is known as the [[interactome]]. A systematic attempt to determine the structures of proteins representing every possible fold is known as [[structural genomics]].
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
===構造決定===
===Structure determination===
タンパク質の3次構造、あるいは複合体の4次構造を発見することは、タンパク質がどのようにその機能を発揮し、どのようにその機能に影響を与えることができるのか、つまり[[Drug design/ja#Structure-based|薬物設計]]において重要な手がかりを提供することができる。タンパク質は[[:en:Diffraction-limited system|回折限界系]][[:en:Optical microscope|光学顕微鏡]]で見るには小さすぎるため、その構造を決定するには他の方法を採用しなければならない。一般的な実験手法としては、[[X-ray crystallography/ja|X線結晶構造解析]]と[[protein NMR/ja|NMR分光法]]があり、どちらも[[atom/ja|原子]]レベルの分解能で構造情報を得ることができる。しかし、NMR実験は、原子のペア間の距離のサブセットを推定するための情報を提供することができ、[[:en:distance geometry|距離幾何学]]問題を解くことによって、タンパク質の最終的なコンフォーメーションが決定される。[[Dual polarisation interferometry/ja|二重偏光干渉法]]は、全体的な[[protein conformation/ja|タンパク質のコンフォメーション]]や、相互作用や他の刺激による[[conformational change/ja|コンフォメーション変化]]を測定するための定量的分析法である。[[Circular dichroism/ja|円偏光二色性]]は、タンパク質の内部βシート/αヘリカル組成を決定するためのもう一つの実験技術である。[[:en:Cryoelectron microscopy|クライオ電子顕微鏡]]は、集合した[[ウイルス]]を含む非常に大きなタンパク質複合体に関する低分解能の構造情報を得るために用いられる；[[:en:electron crystallography|電子線結晶学]]と呼ばれる手法でも、特に膜タンパク質の二次元結晶の場合、高分解能の情報が得られる場合がある。解かれた構造は通常、[[Protein Data Bank/ja|Protein Data Bank]] (PDB)に寄託される。これは自由に利用できるリソースで、何千ものタンパク質に関する構造データを、タンパク質の各原子の[[:en:Cartesian coordinates|デカルト座標]]の形で得ることができる。
Discovering the tertiary structure of a protein, or the quaternary structure of its complexes, can provide important clues about how the protein performs its function and how it can be affected, i.e. in [[Drug design#Structure-based|drug design]]. As proteins are [[Diffraction-limited system|too small to be seen]] under a [[Optical microscope|light microscope]], other methods have to be employed to determine their structure. Common experimental methods include [[X-ray crystallography]] and [[protein NMR|NMR spectroscopy]], both of which can produce structural information at [[atom]]ic resolution. However, NMR experiments are able to provide information from which a subset of distances between pairs of atoms can be estimated, and the final possible conformations for a protein are determined by solving a [[distance geometry]] problem. [[Dual polarisation interferometry]] is a quantitative analytical method for measuring the overall [[protein conformation]] and [[conformational change]]s due to interactions or other stimulus. [[Circular dichroism]] is another laboratory technique for determining internal β-sheet / α-helical composition of proteins. [[Cryoelectron microscopy]] is used to produce lower-resolution structural information about very large protein complexes, including assembled [[virus]]es; a variant known as [[electron crystallography]] can also produce high-resolution information in some cases, especially for two-dimensional crystals of membrane proteins. Solved structures are usually deposited in the [[Protein Data Bank]] (PDB), a freely available resource from which structural data about thousands of proteins can be obtained in the form of [[Cartesian coordinates]] for each atom in the protein.
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遺伝子配列はタンパク質構造よりも多く知られている。さらに、解明された構造セットは、主要な構造決定手法の一つである[[X-ray crystallography/ja|X線結晶構造解析]]で必要とされる条件を容易に適用できるタンパク質に偏っている。特に、球状タンパク質は、X線結晶構造解析に向けた[[crystallize/ja|結晶化]]が比較的容易である。一方、膜タンパク質や大きなタンパク質複合体は結晶化が困難であり、PDBにはあまり登録されていない。[[Structural genomics/ja|構造ゲノミクス]]の取り組みでは、主要なフォールドクラスの代表的な構造を系統的に解くことで、これらの欠点を改善しようとしている。[[Protein structure prediction/ja|タンパク質構造予測]]法は、実験的に構造が決定されていないタンパク質に対して、もっともらしい構造を生成する手段を提供しようとするものである。
Many more gene sequences are known than protein structures. Further, the set of solved structures is biased toward proteins that can be easily subjected to the conditions required in [[X-ray crystallography]], one of the major structure determination methods. In particular, globular proteins are comparatively easy to [[crystallize]] in preparation for X-ray crystallography. Membrane proteins and large protein complexes, by contrast, are difficult to crystallize and are underrepresented in the PDB. [[Structural genomics]] initiatives have attempted to remedy these deficiencies by systematically solving representative structures of major fold classes. [[Protein structure prediction]] methods attempt to provide a means of generating a plausible structure for proteins whose structures have not been experimentally determined.
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===構造予測===
===Structure prediction===
[[File:225 Peptide Bond-01.jpg|thumb|right|upright=1.6|構成アミノ酸を分析することで、タンパク質の二次構造、三次構造、四次構造を予測することができる。
[[File:225 Peptide Bond-01.jpg|thumb|right|upright=1.6|Constituent amino-acids can be analyzed to predict secondary, tertiary and quaternary protein structure, in this case hemoglobin containing [[heme]] units]]
この場合、ヘモグロビンは[[heme/ja|ヘム]]ユニットを含む]]
{{Main|Protein structure prediction|List of protein structure prediction software}}
{{Main/ja|Protein structure prediction/ja|List of protein structure prediction software/ja}}
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構造ゲノミクスの分野を補完するものとして、''タンパク質構造予測''は、タンパク質の効率的な[[:en:mathematical model|数学モデル]]を開発し、実験室での観察によって構造を検出する代わりに、理論的に分子形成を計算で予測する。相[[:en:homology modeling|同性モデリング]]として知られる構造予測の最も成功したタイプは、モデル化されるタンパク質と配列が類似している「鋳型」構造の存在に依存している。構造ゲノミクスの目標は、残された構造のほとんどをモデル化するために、解決された構造に十分な表現を提供することである。遠縁のテンプレート構造しか利用できない場合、正確なモデルを作成することは依然として困難であるが、[[sequence alignment/ja|配列アライメント]]がこのプロセスのボトルネックであることが示唆されている。多くの構造予測手法は、[[protein engineering/ja|タンパク質工学]]という新たな分野への情報提供に役立っており、そこではすでに新規なタンパク質フォールドが設計されている。また、タンパク質（真核生物では〜33％）には、構造化されていないが生物学的に機能する大きな部分があり、[[intrinsically disordered proteins/ja|本質的に無秩序なタンパク質]]として分類される。したがって、タンパク質の無秩序を予測・解析することは、タンパク質構造解析の重要な一部である。
Complementary to the field of structural genomics, ''protein structure prediction'' develops efficient [[mathematical model]]s of proteins to computationally predict the molecular formations in theory, instead of detecting structures with laboratory observation. The most successful type of structure prediction, known as [[homology modeling]], relies on the existence of a "template" structure with sequence similarity to the protein being modeled; structural genomics' goal is to provide sufficient representation in solved structures to model most of those that remain. Although producing accurate models remains a challenge when only distantly related template structures are available, it has been suggested that [[sequence alignment]] is the bottleneck in this process, as quite accurate models can be produced if a "perfect" sequence alignment is known. Many structure prediction methods have served to inform the emerging field of [[protein engineering]], in which novel protein folds have already been designed. Also proteins (in eukaryotes ~33%) contain large unstructured but biologically functional segments and can be classified as [[intrinsically disordered proteins]]. Predicting and analysing protein disorder is, therefore, an important part of protein structure characterisation.
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===バイオインフォマティクス===
===Bioinformatics===
{{Main/ja|Bioinformatics/ja}}
{{Main|Bioinformatics}}
タンパク質の構造、機能、進化を解析するために、膨大な数の計算手法が開発されてきた。このようなツールの開発は、[[human genome/ja|ヒトゲノム]]を含む様々な生物について利用可能な大量のゲノムおよびプロテオミクスデータによって推進されてきた。すべてのタンパク質を実験的に研究することは不可能であるため、実験室での実験に供されるのはごく一部であり、計算ツールを用いて類似タンパク質を推定することが行われている。このような[[Sequence homology/ja|相同タンパク質]]は、[[sequence alignment/ja|配列アライメント]]によって遠縁の生物で効率的に同定することができる。ゲノムや遺伝子の配列は、ある特定の性質について様々なツールで検索することができる。[[Sequence profiling tool/ja|配列プロファイリングツール]]は[[restriction enzyme/ja|制限酵素]]部位や[[nucleotide/ja|ヌクレオチド]]配列中の[[open reading frame/ja|オープンリーディングフレーム]]を見つけ、[[secondary structure/ja|二次構造]]を予測することができる。[[Phylogenetic tree/ja|系統樹]]を構築し、[[:en:ClustalW|ClustalW]]のような特別なソフトウェアを使って、現代の生物の祖先とそれらが発現する遺伝子に関する[[evolution/ja|進化]]仮説を立てることができる。遺伝子やタンパク質の解析には、今や[[bioinformatics/ja|バイオインフォマティクス]]の分野が欠かせない。
A vast array of computational methods have been developed to analyze the structure, function and evolution of proteins. The development of such tools has been driven by the large amount of genomic and proteomic data available for a variety of organisms, including the [[human genome]]. It is simply impossible to study all proteins experimentally, hence only a few are subjected to laboratory experiments while computational tools are used to extrapolate to similar proteins. Such [[Sequence homology|homologous proteins]] can be efficiently identified in distantly related organisms by [[sequence alignment]]. Genome and gene sequences can be searched by a variety of tools for certain properties. [[Sequence profiling tool]]s can find [[restriction enzyme]] sites, [[open reading frame]]s in [[nucleotide]] sequences, and predict [[secondary structure]]s. [[Phylogenetic tree]]s can be constructed and [[evolution]]ary hypotheses developed using special software like [[ClustalW]] regarding the ancestry of modern organisms and the genes they express. The field of [[bioinformatics]] is now indispensable for the analysis of genes and proteins.
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<span id="In_silico_simulation_of_dynamical_processes"></span>
===動的過程のインシリコシミュレーション===
===動的過程のインシリコシミュレーション===


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より複雑な計算問題は、[[docking (molecular)/ja|分子ドッキング]]、[[protein folding/ja|タンパク質フォールディング]]、[[protein-protein interaction/ja|タンパク質間相互作用]]、化学反応性などの分子間相互作用の予測である。これらの動的過程をシミュレートする数理モデルには、[[molecular mechanics/ja|分子力学]]、特に[[molecular dynamics/ja|分子動力学]]が関与している。このような観点から、[[villin/ja|ビリン]]ヘッドピースや[[HIV/ja|HIV]]アクセサリータンパク質のような小さなα-ヘリカル[[protein domain/ja|タンパク質ドメイン]]のフォールディングを発見した'''[[in silico/ja|シリコンチップ内]]'シミュレーションや、標準的な分子動力学と[[:en:quantum mechanics/ja|量子力学]]数学を組み合わせたハイブリッド手法によって、[[rhodopsin/ja|ロドプシン]]の電子状態が探求されている。
A more complex computational problem is the prediction of intermolecular interactions, such as in [[docking (molecular)|molecular docking]], [[protein folding]], [[protein–protein interaction]] and chemical reactivity. Mathematical models to simulate these dynamical processes involve [[molecular mechanics]], in particular, [[molecular dynamics]]. In this regard, ''[[in silico]]'' simulations discovered the folding of small α-helical [[protein domain]]s such as the [[villin]] headpiece, the [[HIV]] accessory protein and hybrid methods combining standard molecular dynamics with [[quantum mechanics|quantum mechanical]] mathematics have explored the electronic states of [[rhodopsin]]s.
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古典的な分子動力学にとどまらず、[[:en:quantum dynamics|量子動力学]]手法を用いれば、量子力学的効果を正確に記述した上で、原子レベルの詳細なタンパク質のシミュレーションを行うことができる。例えば、多層[[:en:multi-configuration time-dependent Hartree|多構成時間依存ハートリー]]（MCTDH）法や[[:en:hierarchical equations of motion|階層的運動方程式]]（HEOM）アプローチなどがある、
Beyond classical molecular dynamics, [[quantum dynamics]] methods allow the simulation of proteins in atomistic detail with an accurate description of quantum mechanical effects. Examples include the multi-layer [[multi-configuration time-dependent Hartree ]](MCTDH) method and the [[hierarchical equations of motion]] (HEOM) approach, which have been applied to plant cryptochromes and bacteria light-harvesting complexes, respectively. Both quantum and classical mechanical simulations of biological-scale systems are extremely computationally demanding, so [[distributed computing]] initiatives (for example, the [[Folding@home]] project) facilitate the [[molecular modeling on GPU|molecular modeling]] by exploiting advances in [[Graphics processing unit|GPU]] parallel processing and [[Monte Carlo method|Monte Carlo]] techniques.
これらはそれぞれ植物のクリプトクロムとバクテリアの光捕集複合体に適用されている。
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生物学的なスケールのシステムの両方の量子力学的および古典力学的なシミュレーションは非常に計算コストがかかるため、[[:en:Folding@home|Folding@home]]プロジェクトのような[[:en:distributed computing|分散コンピューティング]]イニシアティブが、[[:en:Graphics processing unit|GPU]]の並列処理や[[:en:Monte Carlo method|モンテカルロ]]技術の進展を活用して[[:en:molecular modeling|分子モデリング]]を容易にしている。


<span id="Chemical_analysis"></span>
===化学分析===
===化学分析===


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有機物の総窒素含有量は主にタンパク質中のアミノ基によって形成される。総ケルダール窒素（[[TKN/ja|TKN]]）は、（廃）水、土壌、食品、飼料、および一般的には有機物の分析で広く使用される窒素の指標である。その名前が示すように、[[Kjeldahi method/ja|Kjeldahl法]]が適用される。より感度の高い方法も利用可能である。
The total nitrogen content of organic matter is mainly formed by the amino groups in proteins. The Total Kjeldahl Nitrogen ([[TKN]]) is a measure of nitrogen widely used in the analysis of (waste) water, soil, food, feed and organic matter in general. As the name suggests, the [[Kjeldahl method]] is applied. More sensitive methods are available.
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==栄養==
==Nutrition==
{{Anchor|Nutrition}}
{{further|Protein (nutrient)|Protein quality}}
{{further/ja|Protein (nutrient)/ja|Protein quality/ja}}
Most [[microorganism]]s and plants can biosynthesize all 20 standard [[amino acids]], while animals (including humans) must obtain some of the amino acids from the [[diet (nutrition)|diet]]. The amino acids that an organism cannot synthesize on its own are referred to as [[essential amino acids]]. Key enzymes that synthesize certain amino acids are not present in animals—such as [[aspartokinase]], which catalyses the first step in the synthesis of [[lysine]], [[methionine]], and [[threonine]] from [[aspartate]]. If amino acids are present in the environment, microorganisms can conserve energy by taking up the amino acids from their surroundings and [[Downregulation and upregulation|downregulating]] their biosynthetic pathways.
ほとんどの[[microorganism/ja|微生物]]と植物は20種類すべての標準的な[[amino acids/ja|アミノ酸]]を生合成することができるが、動物（ヒトを含む）はアミノ酸の一部を[[diet (nutrition)/ja|食事]]から摂取しなければならない。生物が自力で合成できないアミノ酸は[[essential amino acids/ja|必須アミノ酸]]と呼ばれる。例えば、[[aspartate/ja|アスパラギン酸]]から[[lysine/ja|リジン]]、[[methionine/ja|メチオニン]]、[[threonine/ja|スレオニン]]の合成の第一段階を触媒する[[aspartokinase/ja|アスパルトキナーゼ]]などである。環境中にアミノ酸が存在する場合、微生物は周囲からアミノ酸を取り込み、生合成経路を[[Downregulation and upregulation/ja|ダウンレギュレーション]]することでエネルギーを節約することができる。
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動物では、アミノ酸はタンパク質を含む食物を摂取することで得られる。摂取されたタンパク質は[[digestion/ja|消化]]によってアミノ酸に分解されるが、この消化には通常、[[acid/ja|酸]]にさらされることによるタンパク質の[[Denaturation (biochemistry)/ja|変性]]と、[[protease/ja|プロテアーゼ]]と呼ばれる酵素による[[hydrolysis/ja|加水分解]]が含まれる。摂取されたアミノ酸の一部はタンパク質の生合成に使われ、他のアミノ酸は[[gluconeogenesis/ja|糖新生]]によって[[glucose/ja|グルコース]]に変換されるか、[[citric acid cycle/ja|クエン酸サイクル]]に供給される。このようにタンパク質を燃料として利用することは、[[starvation/ja|飢餓]]状態において特に重要である。特に[[muscle/ja|筋肉]]に含まれるタンパク質がそうである。
動物では、アミノ酸はタンパク質を含む食物を摂取することで得られる。摂取されたタンパク質は[[digestion/ja|消化]]によってアミノ酸に分解されるが、この消化には通常、[[acid/ja|酸]]にさらされることによるタンパク質の[[Denaturation (biochemistry)/ja|変性]]と、[[protease/ja|プロテアーゼ]]と呼ばれる酵素による[[hydrolysis/ja|加水分解]]が含まれる。摂取されたアミノ酸の一部はタンパク質の生合成に使われ、他のアミノ酸は[[gluconeogenesis/ja|糖新生]]によって[[glucose/ja|グルコース]]に変換されるか、[[citric acid cycle/ja|クエン酸サイクル]]に供給される。このようにタンパク質を燃料として利用することは、[[starvation/ja|飢餓]]状態において特に重要である。特に[[muscle/ja|筋肉]]に含まれるタンパク質がそうである。
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