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Amino acid/ja: Difference between revisions

Amino acid/ja
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==== 極性荷電側鎖 ====
==== 極性荷電側鎖 ====


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[[serine/ja|セリン]]（Ser, S）、[[threonine/ja|スレオニン]]（Thr, T）、[[asparagine/ja|アスパラギン]]（Asn, N）、[[glutamine/ja|グルタミン]]（Gln, Q）は、水や他のアミノ酸と容易に水素結合を形成する。通常の状態ではイオン化しないが、[[Serine protease/ja#Catalytic mechanism|セリンプロテアーゼ]]の触媒セリンは例外である。これは深刻な摂動の例であり、一般的なセリン残基の特徴ではない。スレオニンには2つの不斉中心があり、アキラルなグリシンを除くすべてのアミノ酸に共通するα-炭素の<small>L</small>（2''S''）不斉中心だけでなく、β-炭素の(3''R'')不斉中心もある。完全な立体化学的仕様は(2''S'',3''R'')-<small>L</small>-スレオニンである。　
[[serine/ja|セリン]]（Ser, S）、[[threonine/ja|スレオニン]]（Thr, T）、[[asparagine/ja|アスパラギン]]（Asn, N）、[[glutamine/ja|グルタミン]]（Gln, Q）は、水や他のアミノ酸と容易に水素結合を形成する。通常の状態ではイオン化しないが、[[Serine protease/ja#Catalytic mechanism|セリンプロテアーゼ]]の触媒セリンは例外である。これは深刻な摂動の例であり、一般的なセリン残基の特徴ではない。スレオニンには2つの不斉中心があり、アキラルなグリシンを除くすべてのアミノ酸に共通するα-炭素の<small>L</small>（2''S''）不斉中心だけでなく、β-炭素の(3''R''）不斉中心もある。完全な立体化学的仕様は(2''S'',3''R'')-<small>L</small>-スレオニンである。
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==== 疎水性側鎖 ====
==== 疎水性側鎖 ====
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アミノ酸のアミン基とカルボン酸基の両方が反応してアミド結合を形成することができるため、あるアミノ酸分子が別のアミノ酸分子と反応し、アミド結合を介して結合することができる。このアミノ酸の[[polymerization/ja|重合]]がタンパク質を作り出す。この[[condensation reaction/ja|縮合反応]]によって、新しく形成されたペプチド結合と1分子の水が得られる。細胞内では、この反応は直接起こるのではなく、まずアミノ酸が[[ester/ja|エステル]]結合を介して[[transfer RNA/ja|転移RNA]]分子に結合することで活性化される。このアミノアシルtRNAは、[[aminoacyl tRNA synthetase/ja|アミノアシルtRNA合成酵素]]によって行われる[[Adenosine triphosphate/ja|ATP]]依存的反応で生成される。このアミノアシルtRNAは次にリボソームの基質となり、リボソームは伸長するタンパク質鎖のアミノ基のエステル結合への攻撃を触媒する。このメカニズムの結果、リボソームによって作られる全てのタンパク質は、その''N''末端から始まり、''C''末端に向かって合成される。
アミノ酸のアミン基とカルボン酸基の両方が反応してアミド結合を形成することができるため、あるアミノ酸分子が別のアミノ酸分子と反応し、アミド結合を介して結合することができる。このアミノ酸の[[polymerization/ja|重合]]がタンパク質を作り出す。この[[condensation reaction/ja|縮合反応]]によって、新しく形成されたペプチド結合と1分子の水が得られる。細胞内では、この反応は直接起こるのではなく、まずアミノ酸が[[ester/ja|エステル]]結合を介して[[transfer RNA/ja|転移RNA]]分子に結合することで活性化される。このアミノアシルtRNAは、[[aminoacyl tRNA synthetase/ja|アミノアシルtRNA合成酵素]]によって行われる[[Adenosine triphosphate/ja|ATP]]依存的反応で生成される。このアミノアシルtRNAは次にリボソームの基質となり、リボソームは伸長するタンパク質鎖のアミノ基のエステル結合への攻撃を触媒する。このメカニズムの結果、リボソームによって作られる全てのタンパク質は、その''N''末端から始まり、''C''末端に向かって合成される。


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しかし、すべてのペプチド結合がこのようにして形成されるわけではない。いくつかの場合、ペプチドは特定の酵素によって合成される。例えば、トリペプチド[[glutathione/ja|グルタチオン]]は、酸化ストレスに対する細胞の防御に不可欠な部分である。このペプチドは遊離アミノ酸から2段階で合成される。最初のステップでは、[[gamma-glutamylcysteine synthetase/ja|γ-グルタミルシステイン合成酵素]]が、グルタミン酸の側鎖カルボキシル（この側鎖のγ炭素）とシステインのアミノ基の間に形成されるペプチド結合を介して、システインと[[glutamate/ja|グルタミン酸]]を縮合させる。このジペプチドは次に[[glutathione synthetase/ja|グルタチオン合成酵素]]によってグリシンと縮合してグルタチオンを形成する。
However, not all peptide bonds are formed in this way. In a few cases, peptides are synthesized by specific enzymes. For example, the tripeptide [[glutathione]] is an essential part of the defenses of cells against oxidative stress. This peptide is synthesized in two steps from free amino acids. In the first step, [[gamma-glutamylcysteine synthetase]] condenses cysteine and [[glutamate]] through a peptide bond formed between the side chain carboxyl of the glutamate (the gamma carbon of this side chain) and the amino group of the cysteine. This dipeptide is then condensed with glycine by [[glutathione synthetase]] to form glutathione.
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化学では、ペプチドは様々な反応によって合成される。最もよく使われる[[peptide synthesis/ja|固相ペプチド合成]]のひとつは、活性化ユニットとしてアミノ酸の芳香族オキシム誘導体を使う。固相ペプチド合成では、活性化ユニットとしてアミノ酸の芳香族オキシム誘導体を使用し、成長するペプチド鎖に順番に付加していく。ペプチドのライブラリーは[[high-throughput screening/ja|ハイスループットスクリーニング]]を通じて薬物発見に使われる。
In chemistry, peptides are synthesized by a variety of reactions. One of the most-used in [[peptide synthesis|solid-phase peptide synthesis]] uses the aromatic oxime derivatives of amino acids as activated units. These are added in sequence onto the growing peptide chain, which is attached to a solid resin support. Libraries of peptides are used in drug discovery through [[high-throughput screening]].
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官能基の組み合わせにより、アミノ酸は金属-アミノ酸キレートの効果的な多座配位子となる。
The combination of functional groups allow amino acids to be effective polydentate ligands for metal–amino acid chelates.
アミノ酸の複数の側鎖は化学反応を起こすこともできる。
The multiple side chains of amino acids can also undergo chemical reactions.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
===異化===
===Catabolism===
[[File:Amino acid catabolism revised.png|thumb|300px|タンパク質生成アミノ酸の異化。アミノ酸はその主な分解産物の性質によって分類することができる：
[[File:Amino acid catabolism revised.png|thumb|300px|Catabolism of proteinogenic amino acids. Amino acids can be classified according to the properties of their main degradation products:
<br/>* ''糖原性''、生成物は[[gluconeogenesis/ja|糖新生]]によって[[glucose/ja|グルコース]]を形成する能力を持つ。
<br/>* ''Glucogenic'', with the products having the ability to form [[glucose]] by [[gluconeogenesis]]
<br/>* ''ケトジェニック''、グルコースを形成する能力を持たない。これらの生成物はまだ[[ketogenesis/ja|ケトジェネシス]]または[[lipid synthesis/ja|脂質合成]]のために使用されるかもしれない。
<br/>* ''Ketogenic'', with the products not having the ability to form glucose. These products may still be used for [[ketogenesis]] or [[lipid synthesis]].
<br/>*アミノ酸はグルコース生成とケトン生成の両方に異化される。]]
<br/>* Amino acids catabolized into both glucogenic and ketogenic products.]]
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
アミノ酸の分解には、そのアミノ基をα-ケトグルタル酸に移動させ、[[glutamate/ja|グルタミン酸]]を形成する[[deamination/ja|脱アミノ化]]がしばしば関与する。このプロセスにはトランスアミナーゼが関与し、多くの場合、合成時のアミノ化で使われるものと同じである。多くの脊椎動物では、アミノ基はその後[[urea cycle/ja|尿素サイクル]]を通じて除去され、[[urea/ja|尿素]]の形で排泄される。しかし、アミノ酸の分解によって代わりに[[uric acid/ja|尿酸]]やアンモニアが生成されることもある。例えば、[[serine dehydratase/ja|セリンデヒドラターゼ]]はセリンをピルビン酸とアンモニアに変換する。1つ以上のアミノ基を除去した後の分子の残りは、新しいアミノ酸を合成するために使われることもあるし、右の画像に詳しくあるように、[[glycolysis/ja|解糖]]や[[citric acid cycle/ja|クエン酸サイクル]]に入ることでエネルギーとして使われることもある。
Degradation of an amino acid often involves [[deamination]] by moving its amino group to α-ketoglutarate, forming [[glutamate]]. This process involves transaminases, often the same as those used in amination during synthesis. In many vertebrates, the amino group is then removed through the [[urea cycle]] and is excreted in the form of [[urea]]. However, amino acid degradation can produce [[uric acid]] or ammonia instead. For example, [[serine dehydratase]] converts serine to pyruvate and ammonia. After removal of one or more amino groups, the remainder of the molecule can sometimes be used to synthesize new amino acids, or it can be used for energy by entering [[glycolysis]] or the [[citric acid cycle]], as detailed in image at right.
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===複合化===
===複合化===
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