Amino acid/ja: Difference between revisions

[[serine/ja|セリン]]（Ser, S）、[[threonine/ja|スレオニン]]（Thr, T）、[[asparagine/ja|アスパラギン]]（Asn, N）、[[glutamine/ja|グルタミン]]（Gln, Q）は、水や他のアミノ酸と容易に水素結合を形成する。通常の状態ではイオン化しないが、[[Serine protease/ja#Catalytic mechanism|セリンプロテアーゼ]]の触媒セリンは例外である。これは深刻な摂動の例であり、一般的なセリン残基の特徴ではない。スレオニンには2つの不斉中心があり、アキラルなグリシンを除くすべてのアミノ酸に共通するα-炭素の<small>L</small>（2''S''）不斉中心だけでなく、β-炭素の(3''R'')不斉中心もある。完全な立体化学的仕様は(2''S'',3''R'')-<small>L</small>-スレオニンである。　

===ペプチド結合の形成===

{{see also/ja|Peptide synthesis/ja|Peptide bond/ja}}

[[File:Peptidformationball.svg|thumbnail|right|400px|2つのアミノ酸が縮合して[[dipeptide/ja|ジペプチド]]を形成する。2つのアミノ酸''残基''は''[[peptide bond/ja|ペプチド結合]]を介して結合している。一方はカルボキシル基（COOH）から水素と酸素を失い、もう一方はアミノ基（NH2）から水素を失う。この反応により、1分子の水（H2O）と、ペプチド結合（-CO-NH-）で結合した2つのアミノ酸が生成される。結合した2つのアミノ酸はジペプチドと呼ばれる。]]

アミノ酸のアミン基とカルボン酸基の両方が反応してアミド結合を形成することができるため、あるアミノ酸分子が別のアミノ酸分子と反応し、アミド結合を介して結合することができる。このアミノ酸の[[polymerization/ja|重合]]がタンパク質を作り出す。この[[condensation reaction/ja|縮合反応]]によって、新しく形成されたペプチド結合と1分子の水が得られる。細胞内では、この反応は直接起こるのではなく、まずアミノ酸が[[ester/ja|エステル]]結合を介して[[transfer RNA/ja|転移RNA]]分子に結合することで活性化される。このアミノアシルtRNAは、[[aminoacyl tRNA synthetase/ja|アミノアシルtRNA合成酵素]]によって行われる[[Adenosine triphosphate/ja|ATP]]依存的反応で生成される。このアミノアシルtRNAは次にリボソームの基質となり、リボソームは伸長するタンパク質鎖のアミノ基のエステル結合への攻撃を触媒する。このメカニズムの結果、リボソームによって作られる全てのタンパク質は、その''N''末端から始まり、''C''末端に向かって合成される。

しかし、すべてのペプチド結合がこのようにして形成されるわけではない。いくつかの場合、ペプチドは特定の酵素によって合成される。例えば、トリペプチド[[glutathione/ja|グルタチオン]]は、酸化ストレスに対する細胞の防御に不可欠な部分である。このペプチドは遊離アミノ酸から2段階で合成される。最初のステップでは、[[gamma-glutamylcysteine synthetase/ja|γ-グルタミルシステイン合成酵素]]が、グルタミン酸の側鎖カルボキシル（この側鎖のγ炭素）とシステインのアミノ基の間に形成されるペプチド結合を介して、システインと[[glutamate/ja|グルタミン酸]]を縮合させる。このジペプチドは次に[[glutathione synthetase/ja|グルタチオン合成酵素]]によってグリシンと縮合してグルタチオンを形成する。

化学では、ペプチドは様々な反応によって合成される。最もよく使われる[[peptide synthesis/ja|固相ペプチド合成]]のひとつは、活性化ユニットとしてアミノ酸の芳香族オキシム誘導体を使う。固相ペプチド合成では、活性化ユニットとしてアミノ酸の芳香族オキシム誘導体を使用し、成長するペプチド鎖に順番に付加していく。ペプチドのライブラリーは[[high-throughput screening/ja|ハイスループットスクリーニング]]を通じて薬物発見に使われる。

官能基の組み合わせにより、アミノ酸は金属-アミノ酸キレートの効果的な多座配位子となる。

===異化===

[[File:Amino acid catabolism revised.png|thumb|300px|タンパク質生成アミノ酸の異化。アミノ酸はその主な分解産物の性質によって分類することができる：

<br/>* ''糖原性''、生成物は[[gluconeogenesis/ja|糖新生]]によって[[glucose/ja|グルコース]]を形成する能力を持つ。

<br/>* ''ケトジェニック''、グルコースを形成する能力を持たない。これらの生成物はまだ[[ketogenesis/ja|ケトジェネシス]]または[[lipid synthesis/ja|脂質合成]]のために使用されるかもしれない。

<br/>*アミノ酸はグルコース生成とケトン生成の両方に異化される。]]

アミノ酸の分解には、そのアミノ基をα-ケトグルタル酸に移動させ、[[glutamate/ja|グルタミン酸]]を形成する[[deamination/ja|脱アミノ化]]がしばしば関与する。このプロセスにはトランスアミナーゼが関与し、多くの場合、合成時のアミノ化で使われるものと同じである。多くの脊椎動物では、アミノ基はその後[[urea cycle/ja|尿素サイクル]]を通じて除去され、[[urea/ja|尿素]]の形で排泄される。しかし、アミノ酸の分解によって代わりに[[uric acid/ja|尿酸]]やアンモニアが生成されることもある。例えば、[[serine dehydratase/ja|セリンデヒドラターゼ]]はセリンをピルビン酸とアンモニアに変換する。1つ以上のアミノ基を除去した後の分子の残りは、新しいアミノ酸を合成するために使われることもあるし、右の画像に詳しくあるように、[[glycolysis/ja|解糖]]や[[citric acid cycle/ja|クエン酸サイクル]]に入ることでエネルギーとして使われることもある。