Latest revision as of 20:08, 11 March 2024
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Message definition (Glucagon-like peptide-1 ) Once secreted, GLP-1 is extremely susceptible to the catalytic activity of the proteolytic enzyme [[dipeptidyl peptidase-4]] ([[DPP-4]]). Specifically, [[DPP-4]] cleaves the [[peptide bond]] between [[alanine|Ala]]<sup>8</sup>-[[glutamic acid|Glu]]<sup>9</sup> resulting in the abundant GLP-1 (9–36) amide constituting 60–80 % of total GLP-1 in circulation. [[DPP-4]] is widely expressed in multiple tissues and cell types and exists in both a membrane-anchored and soluble circulating form. Notably, [[DPP-4]] is expressed on the surface of [[endothelial cells]], including those located directly adjacent to GLP-1 secretion sites. Consequently, less than 25% of secreted GLP-1 is estimated to leave the gut intact. Additionally, presumably due to the high concentration of [[DPP-4]] found on [[hepatocytes]], 40–50% of the remaining active GLP-1 is degraded across the [[liver]]. Thus, due to the activity of [[DPP-4]] only 10–15 % of secreted GLP-1 reaches circulation intact.
分泌されたGLP-1は、タンパク質分解酵素ジペプチジルペプチダーゼ-4 （DPP-4 ）の触媒活性に極めて弱い。具体的には、DPP-4 はAla 8 -Glu 9 間のペプチド結合 を切断し、GLP-1 (9-36)アミドを生成する。DPP-4 は様々な組織や細胞で広く発現しており、膜に固定された形と可溶性の循環型の両方が存在する。特にDPP-4 は内皮細胞 の表面に発現しており、その中にはGLP-1の分泌部位に直接隣接している細胞も含まれている。その結果、分泌されたGLP-1の25％以下がそのまま腸から排出されると推定される。さらに、おそらく肝細胞 に高濃度のDPP-4 が存在するため、残りの活性型GLP-1の40～50％は肝臓 で分解される。したがって、DPP-4 の活性のために、分泌されたGLP-1の10-15%だけがそのまま循環に到達する。