Latest revision as of 19:48, 11 March 2024
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Message definition (Glucagon-like peptide-1 ) In the gut and brain, [[proglucagon]] is catalysed by PC 1/3 giving rise to glicentin, which may be further processed to GRPP and [[oxyntomodulin]], GLP-1, intervening peptide-2 (IP-2) and [[glucagon-like peptide-2]] ([[GLP-2]]). Initially, GLP-1 was thought to correspond to proglucagon (72–108) suitable with the [[N-terminal]] of the MGPF, but sequencing experiments of endogenous GLP-1 revealed a structure corresponding to proglucagon (78–107) from which two discoveries were found. Firstly, the full-length GLP-1 (1–37) was found to be catalysed by [[endopeptidase]] to the biologically active GLP-1 (7–37). Secondly, the [[glycine]] corresponding to proglucagon(108) was found to serve as a substrate for [[amidation]] of the [[C-terminal]] [[arginine]] resulting in the equally potent GLP-1 (7–36) amide. In humans, almost all (>80%) secreted GLP-1 is amidated, whereas a considerable part remains GLP-1 (7–37) in other species.
腸と脳では、プログルカゴン はPC 1/3によって触媒され、グリセンチンを生じ、さらにGRPPとオキシントモジュリン 、GLP-1、介在ペプチド-2（IP-2）、グルカゴン様ペプチド-2 （GLP-2 ）に処理される。当初、GLP-1はMGPFのN-末端 に適したプログルカゴン（72-108）に対応すると考えられていたが、内因性GLP-1の塩基配列決定実験により、プログルカゴン（78-107）に対応する構造が明らかになり、そこから2つの発見がなされた。第一に、全長GLP-1 (1-37)はエンドペプチダーゼ によって生物学的に活性なGLP-1 (7-37)に触媒されることがわかった。第二に、プログルカゴン(108)に対応するグリシン が、C-末端 アルギニン のアミド化 の基質となることが見いだされた。その結果、同様に強力なGLP-1 (7-36)アミドが生じる。ヒトでは分泌されたGLP-1のほとんど全て（80％以上）がアミド化されるが、他の生物種ではかなりの部分がGLP-1 (7-37)のままである。