Translations:Protein/20/ja: Difference between revisions

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Message definition (Protein)
Most proteins consist of linear [[polymer]]s built from series of up to 20 different [[Chirality (chemistry)#In biochemistry|<small>L</small>-α-]] amino acids. All [[proteinogenic amino acid]]s possess common structural features, including an [[alpha carbon|α-carbon]] to which an [[amino]] group, a [[carboxyl]] group, and a variable [[side chain]] are [[chemical bond|bonded]]. Only [[proline]] differs from this basic structure as it contains an unusual ring to the N-end amine group, which forces the CO–NH amide moiety into a fixed conformation. The side chains of the standard amino acids, detailed in the [[list of standard amino acids]], have a great variety of chemical structures and properties; it is the combined effect of all of the amino acid side chains in a protein that ultimately determines its three-dimensional structure and its chemical reactivity.
The amino acids in a polypeptide chain are linked by [[peptide bond]]s. Once linked in the protein chain, an individual amino acid is called a ''residue,'' and the linked series of carbon, nitrogen, and oxygen atoms are known as the ''main chain'' or ''protein backbone.''

ほとんどのタンパク質は、最大20種類のL-α-アミノ酸からなる直鎖状のポリマーから構成されている。すべてのタンパク質性アミノ酸は、α-炭素アミノ基カルボキシル基、および可変の側鎖|結合しているα-炭素を含む共通の構造的特徴を持っている。プロリンだけはこの基本構造とは異なり、N末端のアミン基に変わった環を持ち、CO-NHアミド部分を固定したコンフォメーションにする。標準アミノ酸の側鎖は、標準アミノ酸リストに詳述されているが、実に多様な化学構造と性質を持っている。タンパク質の立体構造と化学反応性を最終的に決定するのは、タンパク質中のアミノ酸側鎖すべての複合効果である。 ポリペプチド鎖のアミノ酸はペプチド結合によって結合している。タンパク質鎖に連結された個々のアミノ酸は残基と呼ばれ、連結された一連の炭素、窒素、酸素原子は主鎖またはタンパク質骨格と呼ばれる。