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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | Soybean proteins are mainly composed of 7S and 11S proteins. The negative surface charges on these [[globulin]]s usually cause them to repel each other. Heating soy milk denatures the proteins and exposes hydrophobic groups normally oriented toward the inside of the globulin structure. Cations from coagulants bind the negatively charged groups. As the net charges of the protein molecules are neutralized, attractive [[Hydrophobic effect|hydrophobic interactions]] dominate over repulsive electrostatic charges, and [[protein aggregates]] are formed. |
| h Japanese (ja) | 大豆タンパク質は主に7Sおよび11Sタンパク質から構成されている。これらの[[globulin/ja|グロブリン]]の負の表面電荷は通常、互いに反発し合う原因となる。豆乳を加熱するとタンパク質が変性し、通常グロブリン構造の内側に向いている疎水性基が露出する。凝固剤からの陽イオンが負に帯電した基と結合する。タンパク質分子の正味電荷が中和されると、反発性の静電荷よりも魅力的な[[Hydrophobic effect/ja|疎水性相互作用]]が優勢になり、[[protein aggregates/ja|タンパク質凝集体]]が形成される。 |