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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | A "serendipitous pathway" was found in an overexpression library that could suppress the auxotrophy caused by the deletion of pdxB (encoding erythronate 4 phosphate dehydrogenase) in ''E. coli''. The serendipitous pathway was very inefficient, but was possible due to the [[enzyme promiscuity|promiscuous activity]] of various enzymes. It started with 3-phosphohydroxypyruvate (the product of the ''serA''-encoded enzyme in serine biosynthesis) and did not require erythronate-4-phosphate. 3PHP was dephosphorylated, resulting in an unstable intermediate that decarboxylates spontaneously (hence the presence of the phosphate in the serine biosynthetic pathway) to glycaldehyde. Glycaldehyde was condensed with glycine and the phosphorylated product was 4-phosphohydroxythreonine (4PHT), the canonical substate for 4-PHT dehydrogenase (''pdxA''). |
| h Japanese (ja) | ''大腸菌''において、pdxB(エリスロン酸4リン酸脱水素酵素をコードする)の欠失によって引き起こされる補助栄養を抑制することができる「セレンディピタス経路」が過剰発現ライブラリーから発見された。セレンディピタス経路は非常に非効率的であったが、様々な酵素の[[enzyme promiscuity/ja|プロミスキューティ活性]]のおかげで可能であった。この経路は3-ホスホヒドロキシピルビン酸(セリン生合成の''serA''コード酵素の産物)から始まり、エリスロネート-4-リン酸を必要としなかった。3PHPは脱リン酸化され、その結果、不安定な中間体が生じ、この中間体は自発的に脱炭酸し(それゆえ、セリン生合成経路にはリン酸が存在する)、グリカルデヒドになる。グリカルデヒドはグリシンと縮合し、リン酸化された生成物は4-ホスホヒドロキシスレオニン(4PHT)であり、4-PHTデヒドロゲナーゼ(''pdxA'')の正規の基質である。 |