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^h English (en)	Although the vast majority of PLP-dependent enzymes form an internal aldimine with PLP via an active site lysine residue, some PLP-dependent enzymes do not have this lysine residue, but instead have a histidine in the active site. In such a case, the histidine cannot form the internal aldimine, and, therefore, the co-factor does not become covalently tethered to the enzyme. [[ColD\|GDP-4-keto-6-deoxymannose-3-dehydratase (ColD)]] is an example of such an enzyme. Human [[Serine hydroxymethyltransferase]] 2 regulates one-carbon transfer reactions required for amino acid and nucleotide metabolism, and exists in dimeric and tetrameric forms. The dimeric SHMT2 variant is a potent inhibitor of the BRISC deubiquitylase enzyme complex, which regulates immune-based cell signaling. Recent studies show that SJMT2 tetramerization is induced by PLP. This prevents interaction with the BRISC deubiqutylase complex, potentially linking vitamin B6 levels and metabolism to inflammation.
^h Japanese (ja)	大多数のPLP依存性酵素は、活性部位のリジン残基を介してPLPと内部アルジミンを形成するが、一部のPLP依存性酵素はこのリジン残基を持たず、代わりに活性部位にヒスチジンを持つ。このような場合、ヒスチジンは内部アルジミンを形成することができないため、補酵素は酵素に共有結合しない。[[ColD/ja\|GDP-4-ケト-6-デオキシマンノース-3-デヒドラターゼ（ColD）]]はそのような酵素の例である。ヒトの[[Serine hydroxymethyltransferase/ja\|セリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ]]2は、アミノ酸とヌクレオチドの代謝に必要な一炭素移動反応を制御しており、二量体と四量体が存在する。二量体のSHMT2変異体は、免疫ベースの細胞シグナル伝達を制御するBRISC脱ユビキチラーゼ酵素複合体の強力な阻害剤である。最近の研究で、SJMT2の四量体化はPLPによって誘導されることが示された。これにより、BRISC脱ユビキチラーゼ複合体との相互作用が阻害され、ビタミンB6レベルと代謝が炎症に関連する可能性がある。