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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | Complementary to the field of structural genomics, ''protein structure prediction'' develops efficient [[mathematical model]]s of proteins to computationally predict the molecular formations in theory, instead of detecting structures with laboratory observation. The most successful type of structure prediction, known as [[homology modeling]], relies on the existence of a "template" structure with sequence similarity to the protein being modeled; structural genomics' goal is to provide sufficient representation in solved structures to model most of those that remain. Although producing accurate models remains a challenge when only distantly related template structures are available, it has been suggested that [[sequence alignment]] is the bottleneck in this process, as quite accurate models can be produced if a "perfect" sequence alignment is known. Many structure prediction methods have served to inform the emerging field of [[protein engineering]], in which novel protein folds have already been designed. Also proteins (in eukaryotes ~33%) contain large unstructured but biologically functional segments and can be classified as [[intrinsically disordered proteins]]. Predicting and analysing protein disorder is, therefore, an important part of protein structure characterisation. |
| h Japanese (ja) | 構造ゲノミクスの分野を補完するものとして、''タンパク質構造予測''は、タンパク質の効率的な[[:en:mathematical model|数学モデル]]を開発し、実験室での観察によって構造を検出する代わりに、理論的に分子形成を計算で予測する。相[[:en:homology modeling|同性モデリング]]として知られる構造予測の最も成功したタイプは、モデル化されるタンパク質と配列が類似している「鋳型」構造の存在に依存している。構造ゲノミクスの目標は、残された構造のほとんどをモデル化するために、解決された構造に十分な表現を提供することである。遠縁のテンプレート構造しか利用できない場合、正確なモデルを作成することは依然として困難であるが、[[sequence alignment/ja|配列アライメント]]がこのプロセスのボトルネックであることが示唆されている。多くの構造予測手法は、[[protein engineering/ja|タンパク質工学]]という新たな分野への情報提供に役立っており、そこではすでに新規なタンパク質フォールドが設計されている。また、タンパク質（真核生物では〜33％）には、構造化されていないが生物学的に機能する大きな部分があり、[[intrinsically disordered proteins/ja|本質的に無秩序なタンパク質]]として分類される。したがって、タンパク質の無秩序を予測・解析することは、タンパク質構造解析の重要な一部である。 |