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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | Proteins are not entirely rigid molecules. In addition to these levels of structure, proteins may shift between several related structures while they perform their functions. In the context of these functional rearrangements, these tertiary or quaternary structures are usually referred to as "[[Chemical conformation|conformations]]", and transitions between them are called ''conformational changes.'' Such changes are often induced by the binding of a [[Substrate (biochemistry)|substrate]] molecule to an enzyme's [[active site]], or the physical region of the protein that participates in chemical catalysis. In solution, proteins also undergo variation in structure through thermal vibration and the collision with other molecules. |
| h Japanese (ja) | タンパク質は完全に硬い分子ではない。これらの構造レベルに加え、タンパク質はその機能を果たす間に、いくつかの関連した構造の間を移動することがある。このような機能的転位の文脈において、これらの三次構造や四次構造は通常「[[Chemical conformation/ja|コンフォーメーション]]」と呼ばれ、それらの間の遷移は''コンフォーメーション変化''と呼ばれる。このような変化は、酵素の[[active site/ja|活性部位]]、すなわち化学的触媒作用に関与するタンパク質の物理的領域に[[Substrate (biochemistry)/ja|基質]]分子が結合することによって誘発されることが多い。溶液中では、タンパク質は熱振動や他の分子との衝突によっても構造が変化する。 |