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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | <!-- Structure --> The human insulin protein is composed of 51 [[amino acid]]s, and has a [[molecular mass]] of 5808 [[Dalton (unit)|Da]]. It is a hetero[[protein dimer|dimer]] of an A-chain and a B-chain, which are linked together by [[disulfide bond]]s. Insulin's structure varies slightly between [[species]] of animals. Insulin from non-human animal sources differs somewhat in effectiveness (in [[carbohydrate metabolism]] effects) from human insulin because of these variations. [[Pig|Porcine]] insulin is especially close to the [[human]] version, and was widely used to treat type 1 diabetics before human insulin could be produced in large quantities by [[Recombinant DNA#Applications of recombinant DNA technology|recombinant DNA]] technologies. |
| h Japanese (ja) | <!-- Structure --> ヒトのインスリンタンパク質は51個の[[amino acid/ja|アミノ酸]]から構成され、5808[[Dalton (unit)/ja|Da]]の[[molecular mass/ja|分子量]]を持つ。A鎖とB鎖が[[disulfide bond/ja|ジスルフィド結合]]で結合したヘテロ[[protein dimer/ja|ダイマー]]である。インスリンの構造は動物の[[species/ja|種]]間でわずかに異なる。ヒト以外の動物由来のインスリンは、これらの変異のため、ヒトのインスリンとは有効性（[[carbohydrate metabolism/ja|糖代謝]]効果）が多少異なる。特に[[Pig/ja|豚]]のインスリンは[[human/ja|ヒト]]のものに近く、ヒトのインスリンが[[Recombinant DNA/ja#Applications of recombinant DNA technology|組換えDNA]]技術によって大量に生産できるようになる前は、1型糖尿病患者の治療に広く用いられていた。 |