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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | Insulin is synthesized as an inactive precursor molecule, a 110 amino acid-long protein called "preproinsulin".<!-- Cite. Merged AA length from [[Preproinsulin]] --> Preproinsulin is [[translation (biology)|translated]] directly into the rough [[endoplasmic reticulum]] (RER), where its [[signal peptide]] is removed by [[signal peptidase]] to form "proinsulin". As the proinsulin [[protein folding|folds]], opposite ends of the protein, called the "A-chain" and the "B-chain", are fused together with three [[disulfide bond]]s. Folded proinsulin then transits through the [[Golgi apparatus]] and is packaged into specialized [[Vesicle (biology and chemistry)#Secretory vesicles|secretory vesicle]]s. In the granule, proinsulin is cleaved by [[Proprotein convertase 1|proprotein convertase 1/3]] and [[proprotein convertase 2]], removing the middle part of the protein, called the "[[C-peptide]]". Finally, [[carboxypeptidase E]] removes two pairs of amino acids from the protein's ends, resulting in active insulin – the insulin A- and B- chains, now connected with two disulfide bonds. |
| h Japanese (ja) | インスリンは不活性な前駆体分子として合成され、「プレプロインスリン」と呼ばれる110アミノ酸長のタンパク質である。プレプロインスリンは粗面[[endoplasmic reticulum/ja|小胞体]]（RER）に直接[[translation (biology)/ja|翻訳]]され、そこで[[signal peptide/ja|シグナルペプチド]]が[[signal peptidase/ja|シグナルペプチダーゼ]]によって除去され、"プロインスリン "が形成される。プロインスリンが[[protein folding/ja|折り畳み]]されると、「A鎖」と「B鎖」と呼ばれるタンパク質の反対側の末端が3つの[[disulfide bond/ja|ジスルフィド結合]]で融合される。折り畳まれたプロインスリンは[[Golgi apparatus/ja|ゴルジ装置]]を通過し、特殊な[[esicle (biology and chemistry)/ja#Secretory vesicles|分泌小胞]]にパッケージされる。顆粒では、プロインスリンは[[Proprotein convertase 1/ja|プロテイン転換酵素1/3]]と[[proprotein convertase 2/ja|プロテイン転換酵素2]]によって切断され、「[[C-peptide/ja|C-ペプチド]]」と呼ばれるタンパク質の中間部分が取り除かれる。最後に、[[carboxypeptidase E/ja|カルボキシペプチダーゼE]]がタンパク質の末端から2対のアミノ酸を除去し、2つのジスルフィド結合でつながった活性型インスリンA鎖とインスリンB鎖ができる。 |