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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | Prenylcysteine lyase (PCLase) catalyzes the cleavage of prenylcysteine (a protein modification) to form an isoprenoid aldehyde and the freed cysteine residue on the protein target. The FAD is non-covalently bound to PCLase. Not many mechanistic studies have been done looking at the reactions of the flavin, but the proposed mechanism is shown below. A hydride transfer from the C1 of the prenyl moiety to FAD is proposed, resulting in the reduction of the flavin to FADH<sub>2</sub>. COformED IS a [[carbocation]] that is stabilized by the neighboring sulfur atom. FADH<sub>2</sub> then reacts with molecular oxygen to restore the oxidized enzyme. |
| h Japanese (ja) | プレニルシステインリアーゼ（PCLase）は、プレニルシステイン（タンパク質修飾）の切断を触媒し、イソプレノイドアルデヒドとタンパク質標的上の遊離システイン残基を形成する。FADはPCLaseと非共有結合している。フラビンの反応を調べるメカニズム研究はあまり行われていないが、提案されているメカニズムを以下に示す。プレニル部分のC1からFADへのヒドリド転移が提案され、その結果フラビンはFADH<sub>2</sub>に還元される。 COformEDは隣の硫黄原子によって安定化された[[carbocation/ja|カルボカチオン]]である。その後、FADH<sub>2</sub>は分子状酸素と反応して酸化酵素を回復させる。 |