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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | [[Glucose oxidase]] (GOX) catalyzes the oxidation of β-D-glucose to D-glucono-δ-lactone with the simultaneous reduction of enzyme-bound flavin. GOX exists as a homodimer, with each subunit binding one FAD molecule. Crystal structures show that FAD binds in a deep pocket of the enzyme near the dimer interface. Studies showed that upon replacement of FAD with 8-hydroxy-5-carba-5-deaza FAD, the stereochemistry of the reaction was determined by reacting with the [[Re face|''re'' face]] of the flavin. During turnover, the neutral and anionic semiquinones are observed which indicates a radical mechanism. |
| h Japanese (ja) | [[Glucose oxidase/ja|グルコースオキシダーゼ]]（GOX）は、β-D-グルコースのD-グルコノ-δ-ラクトンへの酸化を触媒し、同時に酵素結合フラビンを還元する。GOXはホモ二量体として存在し、各サブユニットが1個のFAD分子を結合している。結晶構造から、FADは二量体界面近くの酵素の深いポケットに結合していることがわかった。研究により、FADを8-ヒドロキシ-5-カルバ-5-デアザFADで置換すると、フラビンの[[Re face/ja|''re''面]]と反応して反応の立体化学が決定されることが示された。ターンオーバーの際、中性および陰イオンのセミキノンが観察され、ラジカル機構が示唆された。 |