All translations
Jump to navigation
Jump to search
Enter a message name below to show all available translations.
Found 2 translations.
| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | Enzymes are not rigid, static structures; instead they have complex internal dynamic motions – that is, movements of parts of the enzyme's structure such as individual amino acid residues, groups of residues forming a [[turn (biochemistry)|protein loop]] or unit of [[protein secondary structure|secondary structure]], or even an entire [[protein domain]]. These motions give rise to a [[conformational ensemble]] of slightly different structures that interconvert with one another at [[thermodynamic equilibrium|equilibrium]]. Different states within this ensemble may be associated with different aspects of an enzyme's function. For example, different conformations of the enzyme [[dihydrofolate reductase]] are associated with the substrate binding, catalysis, cofactor release, and product release steps of the catalytic cycle, consistent with [[catalytic resonance theory]]. |
| h Japanese (ja) | つまり、個々のアミノ酸残基、[[turn (biochemistry)/ja|タンパク質ループ]]や[[protein secondary structure/ja|二次構造]]の単位を形成する残基のグループ、あるいは[[protein domain/ja|タンパク質ドメイン]]全体など、酵素の構造の一部の動きである。 これらの運動は、[[thermodynamic equilibrium/ja|平衡]]で互いに変換しあう、わずかに異なる構造の[[conformational ensemble/ja|コンフォーメーションアンサンブル]]を生み出す。このアンサンブル内の異なる状態は、酵素の機能の異なる側面に関連しているかもしれない。 例えば、酵素[[dihydrofolate reductase/ja|ジヒドロ葉酸還元酵素]]の異なるコンフォーメーションは、触媒サイクルの基質結合、触媒反応、補酵素放出、生成物放出の各ステップと関連しており、[[catalytic resonance theory/ja|触媒共鳴理論]]と一致している。 |