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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | Enzymes can accelerate reactions in several ways, all of which lower the [[activation energy]] (ΔG<sup>‡</sup>, [[Gibbs free energy]]) # By stabilizing the transition state: #* Creating an environment with a charge distribution complementary to that of the transition state to lower its energy # By providing an alternative reaction pathway: #* Temporarily reacting with the substrate, forming a covalent intermediate to provide a lower energy transition state # By destabilising the substrate ground state: #* Distorting bound substrate(s) into their transition state form to reduce the energy required to reach the transition state #* By orienting the substrates into a productive arrangement to reduce the reaction [[entropy]] change (the contribution of this mechanism to catalysis is relatively small) Enzymes may use several of these mechanisms simultaneously. For example, [[protease]]s such as [[trypsin]] perform covalent catalysis using a [[catalytic triad]], stabilise charge build-up on the transition states using an [[oxyanion hole]], complete [[hydrolysis]] using an oriented water substrate. |
| h Japanese (ja) | 酵素はいくつかの方法で反応を促進することができるが、そのどれもが[[activation energy/ja|活性化エネルギー]]（ΔG<sup>‡</sup>、[[Gibbs free energy/ja|ギブス自由エネルギー]]）を低下させる。 # 遷移状態を安定化させる： #* 遷移状態と相補的な電荷分布を持つ環境を作り、エネルギーを下げる。 # 代替反応経路を提供する： #* 基質と一時的に反応して共有結合中間体を形成し、より低エネルギーの遷移状態を提供する。 # 基質の基底状態を不安定化する： #* 結合した基質を遷移状態の形に変形させ、遷移状態に到達するのに必要なエネルギーを低下させる。 #* 基質を生産的な配置に配向させ、反応の[[entropy/ja|エントロピー]]変化を減少させる（この機構の触媒反応への寄与は比較的小さい）。 酵素はこれらの機構のいくつかを同時に用いることがある。例えば、[[trypsin/ja|トリプシン]]のような[[protease/ja|プロテアーゼ]]は、[[catalytic triad/ja|触媒三重鎖]]を用いて共有結合触媒反応を行い、[[oxyanion hole/ja|オキシアニオンホール]]を用いて遷移状態の電荷蓄積を安定化させ、配向した水基質を用いて[[hydrolysis/ja|加水分解]]を完了させる。 |