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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | DPP-4 is a 766-amino acid [[transmembrane protein|transmembrane glycoprotein]] that belongs to the [[Prolyl endopeptidase|prolyloligopeptidase]] family. It consists of three parts; a [[cytoplasmic]] tail, a transmembrane region and an [[extracellular]] part. The [[extracellular]] part is divided into a [[catalytic domain]] and an eight-bladed β-propeller domain. The latter contributes to the inhibitor binding site. The catalytic domain shows an α/β-hydrolase fold and contains the catalytic triad Ser630 - Asp708 - His740. The S1-pocket is very [[hydrophobic]] and is composed of the side chains: Tyr631, Val656, Trp662, Tyr666 and Val711. Existing [[X-ray]] structures show that there is not much difference in size and shape of the pocket that indicates that the S1-pocket has high specificity for [[proline]] residues |
| h Japanese (ja) | DPP-4は766アミノ酸からなる[[transmembrane protein/ja|膜貫通型糖タンパク質]]で、[[Prolyl endopeptidase/ja|プロリルオリゴペプチダーゼ]]ファミリーに属する。[[cytoplasmic/ja|細胞質]]尾部、膜貫通領域、[[extracellular/ja|細胞外]]部分の3つの部分からなる。[[extracellular/ja|細胞外]]部分は[[catalytic domain/ja|触媒ドメイン]]と8枚羽根のβ-プロペラドメインに分かれている。後者は阻害剤結合部位に寄与する。触媒ドメインはα/β-ヒドロラーゼのフォールドを示し、Ser630 - Asp708 - His740の触媒トライアドを含む。S1-ポケットは非常に[[hydrophobic/ja|疎水性]]で、側鎖で構成されている： Tyr631、Val656、Trp662、Tyr666、Val711である。既存の[[X線]]構造では、ポケットの大きさや形状に大きな違いはなく、S1-ポケットが[[proline/ja|プロリン]]残基に対して高い特異性を持つことを示している。 |