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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | ===Spectroscopy=== Binding of substrate is reflected in the spectral properties of the enzyme, with an increase in absorbance at 390 nm and a decrease at 420 nm. This can be measured by difference spectroscopies and is referred to as the "type I" difference spectrum (see inset graph in figure). Some substrates cause an opposite change in spectral properties, a "reverse type I" spectrum, by processes that are as yet unclear. Inhibitors and certain substrates that bind directly to the heme iron give rise to the type II difference spectrum, with a maximum at 430 nm and a minimum at 390 nm (see inset graph in figure). If no reducing equivalents are available, this complex may remain stable, allowing the degree of binding to be determined from absorbance measurements ''in vitro'' C: If carbon monoxide (CO) binds to reduced P450, the catalytic cycle is interrupted. This reaction yields the classic CO difference spectrum with a maximum at 450 nm. However, the interruptive and inhibitory effects of CO varies upon different CYPs such that the CYP3A family is relatively less affected. |
| h Japanese (ja) | ===スペクトロスコピー=== 基質の結合は酵素のスペクトル特性に反映され、390 nmで吸光度が増加し、420 nmで減少する。これは差スペクトルによって測定することができ、"type I"差スペクトルと呼ばれる（図の挿入グラフ参照）。 基質によっては、スペクトル特性に逆の変化、すなわち "逆タイプ I"スペクトルを引き起こすものもあり、その過程はまだ不明である。 ヘム鉄に直接結合する阻害剤とある種の基質は、430 nmに極大、390 nmに極小を持つタイプ II差スペクトルを生じる（図の挿入グラフ参照）。 還元当量がない場合、この複合体は安定なままである可能性があり、吸光度測定から結合の程度を''試験管内''で決定することができる。 C: 一酸化炭素（CO）が還元型P450に結合すると、触媒サイクルは中断される。この反応により、450 nmに極大を持つ古典的なCO差スペクトルが得られる。しかし、COの触媒阻害作用はCYPによって異なり、CYP3Aファミリーは比較的影響を受けにくい。 |