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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | The synthesis of collagen occurs inside and outside of the cell. The formation of collagen which results in fibrillary collagen (most common form) is discussed here. Meshwork collagen, which is often involved in the formation of filtration systems, is the other form of collagen. All types of collagens are triple helices, and the differences lie in the make-up of the alpha peptides created in step 2. # '''Transcription of mRNA''': About 44 genes are associated with collagen formation, each coding for a specific mRNA sequence, and typically have the "''COL''" prefix. The beginning of collagen synthesis begins with turning on genes which are associated with the formation of a particular alpha peptide (typically alpha 1, 2 or 3). # '''Pre-pro-peptide formation''': Once the final mRNA exits from the cell nucleus and enters into the cytoplasm, it links with the ribosomal subunits and the process of translation occurs. The early/first part of the new peptide is known as the signal sequence. The signal sequence on the [[N-terminal]] of the peptide is recognized by a [[signal recognition particle]] on the [[endoplasmic reticulum]], which will be responsible for directing the [[Protein precursor|pre-pro-peptide]] into the endoplasmic reticulum. Therefore, once the synthesis of new peptide is finished, it goes directly into the endoplasmic reticulum for post-translational processing. It is now known as preprocollagen. # '''Pre-pro-peptide to pro-collagen''': Three modifications of the pre-pro-peptide occur leading to the formation of the alpha peptide: ## The signal peptide on the N-terminal is removed, and the molecule is now known as ''propeptide'' (not procollagen). ## Hydroxylation of lysines and prolines on propeptide by the enzymes 'prolyl hydroxylase' and 'lysyl hydroxylase' (to produce hydroxyproline and hydroxylysine) occurs to aid cross-linking of the alpha peptides. This enzymatic step requires [[vitamin C]] as a cofactor. In [[scurvy]], the lack of hydroxylation of prolines and lysines causes a looser triple helix (which is formed by three alpha peptides). ## Glycosylation occurs by adding either glucose or galactose monomers onto the hydroxyl groups that were placed onto lysines, but not on prolines. ## Once these modifications have taken place, three of the hydroxylated and glycosylated propeptides twist into a triple helix forming procollagen. Procollagen still has unwound ends, which will be later trimmed. At this point, the procollagen is packaged into a transfer vesicle destined for the Golgi apparatus. # '''[[Golgi apparatus]] modification''': In the Golgi apparatus, the procollagen goes through one last post-translational modification before being secreted out of the cell. In this step, oligosaccharides (not monosaccharides as in step 3) are added, and then the procollagen is packaged into a secretory vesicle destined for the extracellular space. # '''Formation of tropocollagen''': Once outside the cell, membrane bound enzymes known as collagen peptidases, remove the "loose ends" of the procollagen molecule. What is left is known as tropocollagen. Defects in this step produce one of the many collagenopathies known as [[Ehlers–Danlos syndrome]]. This step is absent when synthesizing type III, a type of fibrillar collagen. # '''Formation of the collagen fibril''': [[lysyl oxidase]], an extracellular [[Copper in health|copper-dependent]] enzyme, produces the final step in the collagen synthesis pathway. This enzyme acts on lysines and hydroxylysines producing aldehyde groups, which will eventually undergo covalent bonding between tropocollagen molecules. This polymer of tropocollagen is known as a collagen fibril. |
| h Japanese (ja) | コラーゲンの合成は細胞内外で起こる。ここでは、線維性コラーゲン（最も一般的な形態）をもたらすコラーゲンの形成について述べる。濾過システムの形成にしばしば関与する網目状コラーゲンは、コラーゲンの他の形態である。すべてのタイプのコラーゲンは三重らせんであり、その違いはステップ2で作られるαペプチドの構成にある。 # '''mRNAの転写'''：コラーゲン形成に関連する遺伝子は約44種類あり、それぞれが特定のmRNA配列をコードし、通常「'''COL'''」という接頭辞を持つ。コラーゲン合成の始まりは、特定のαペプチド（典型的にはα1、2、3）の形成に関連する遺伝子をオンにすることから始まる。 # '''プレプロペプチドの形成'''：最終的なmRNAが細胞核から出て細胞質に入ると、リボソームサブユニットと結びつき、翻訳のプロセスが起こる。新しいペプチドの初期／最初の部分はシグナル配列として知られている。ペプチドの[[N-terminal/ja|N末端]]にあるシグナル配列は、[[endoplasmic reticulum/ja|小胞体]]上の[[signal recognition particle/ja|シグナル認識粒子]]によって認識され、[[Protein precursor/ja|プレプロペプチド]]を小胞体に導く役割を果たす。したがって、新しいペプチドの合成が終わると、翻訳後プロセシングのために小胞体に直接入る。現在ではプレプロコラーゲンとして知られている。 # '''プレプロペプチドからプロコラーゲンへ'''：プレプロペプチドに3つの修飾が起こり、アルファペプチドが形成される： ## N末端のシグナルペプチドが除去され、プロペプチド（プロコラーゲンではない）と呼ばれるようになる。 ## 酵素「プロリルヒドロキシラーゼ」と「リシルヒドロキシラーゼ」によるプロペプチド上のリジンとプロリンのヒドロキシル化（ヒドロキシプロリンとヒドロキシリジンの生成）が起こり、αペプチドの架橋を助ける。この酵素的段階は補因子として[[vitamin C/ja|ビタミンC]]を必要とする。[[scurvy/ja|壊血病]]では、プロリンとリジンのヒドロキシル化が欠如しているため、三重らせん（3つのαペプチドによって形成される）が緩くなる。 ## グリコシル化は、グルコースかガラクトースのモノマーを、プロリンではなくリジンの水酸基に付加することで起こる。 ## 一旦これらの修飾が起こると、水酸基とグリコシル化されたプロペプチドのうち3つが三重らせん状にねじれ、プロコラーゲンを形成する。プロコラーゲンにはまだ巻かれていない末端があり、これは後で切り取られる。この時点で、プロコラーゲンはゴルジ体に向かう小胞にパッケージされる。 # '''[[Golgi apparatus/ja|ゴルジ体]]の修飾'''：細胞外に分泌される前に最後の翻訳後修飾を受ける。このステップでは、オリゴ糖（ステップ3のような単糖ではない）が付加され、プロコラーゲンは細胞外腔に向かう分泌小胞にパッケージされる。 # '''トロポコラーゲンの形成'''：細胞外に出ると、コラーゲンペプチダーゼとして知られる膜結合酵素が、プロコラーゲン分子の "ルースエンド "を除去する。残ったものがトロポコラーゲンである。このステップに欠陥があると、[[Ehlers–Danlos syndrome/ja|エーラス・ダンロス症候群]]として知られる多くのコラーゲン異常症のひとつが生じる。線維性コラーゲンの一種であるIII型コラーゲンを合成する際には、このステップは存在しない。 # '''コラーゲン線維の形成'''：[[lysyl oxidase/ja|リシルオキシダーゼ]]は細胞外の[[Copper in health/ja|銅依存性]]酵素であり、コラーゲン合成経路の最終段階を作り出す。この酵素はリジンとヒドロキシリジンに作用してアルデヒド基を生成し、最終的にトロポコラーゲン分子間で共有結合を起こす。このトロポコラーゲンのポリマーはコラーゲン線維として知られている。 |