Collagen/ja: Difference between revisions

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グリシンは側鎖を持たない最小のアミノ酸であるため、繊維状構造タンパク質においてユニークな役割を果たしている。コラーゲンでは、三重らせんの組み立てにより、この残基がらせんの内側（軸）に置かれるため、グリシンの[[hydrogen/ja|水素]]原子1個よりも大きな側基を置くスペースがないため、3番目ごとにグリシンが必要とされる。同じ理由で、ProとHypの環は外側を向いていなければならない。魚のように[[thermoregulation/ja|体温]]がほとんどの温血動物よりも低い動物では、より低濃度のアミノ酸が必要とされる。より低いプロリンとヒドロキシプロリン含量は冷水性魚類に特徴的であるが、温水性魚類には特徴的ではない。冷水魚やその他の[[poikilothermic/ja|恒温動物]]のプロリンやヒドロキシプロリン含量が低いということは、そのコラーゲンが哺乳類のコラーゲンよりも熱安定性が低いということにつながる。この低い熱安定性は、魚類コラーゲン由来の[[gelatin/ja|ゼラチン]]が多くの食品や工業用途に適していないことを意味する。

~~<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">~~

トロポコラーゲン[[protein subunit/ja|サブユニット]]は自発的に[[molecular self-assembly/ja|自己組織化]]し、規則正しくずらされた末端を持ち、組織の[[extracellular/ja|細胞外]]空間でさらに大きな配列になる。線維の追加的な組み立ては線維芽細胞によって誘導され、線維芽細胞は線維形成因子から完全に形成された線維を沈着させる。線維性コラーゲンでは、分子は隣接する分子に対して約67 [[:en:Nanometre|nm]]ずらされている（単位は「D」と呼ばれ、凝集体の水和状態によって変化する）。ミクロフィブリルの各D周期の繰り返しには、断面で5つの分子を含む「オーバーラップ」と呼ばれる部分と、4つの分子のみを含む「ギャップ」と呼ばれる部分がある。これらのオーバーラップ領域とギャップ領域は、ミクロフィブリルがフィブリルに集合する際に保持されるため、電子顕微鏡で観察することができる。ミクロフィブリル中の三重らせん状のトロポコラーゲンは、準六角形のパッキングパターンで配列している。

~~The tropocollagen~~ [[protein subunit|~~subunits~~]] ~~spontaneously~~ [[molecular self-assembly|~~self-assemble~~]]~~, with regularly staggered ends, into even larger arrays in the~~ [[extracellular]] spaces of tissues. Additional assembly of fibrils is guided by fibroblasts, which deposit fully formed fibrils from fibripositors. In the fibrillar collagens, molecules are staggered to adjacent molecules by about 67 [[Nanometre|nm]] (a unit that is referred to as 'D' and changes depending upon the hydration state of the aggregate). In each D-period repeat of the microfibril, there is a part containing five molecules in cross-section, called the "overlap", and a part containing only four molecules, called the "gap". These overlap and gap regions are retained as microfibrils assemble into fibrils, and are thus viewable using electron microscopy. The triple helical tropocollagens in the microfibrils are arranged in a quasihexagonal packing pattern.

[[File:Collagen fibrils in rabbit skin.jpg|thumb|upright|コラーゲン線維のD周期は、電子顕微鏡で観察すると67nmのバンドが見える。]]

[[File:Collagen fibrils in rabbit skin.jpg|thumb|upright|~~The D-period of collagen fibrils results in visible 67nm bands when observed by electron microscopy.~~]]

三重らせん内にはいくつかの[[covalent bond/ja|共有]]架橋があり、トロポコラーゲンらせん間には様々な量の共有結合架橋があり、よく組織化された凝集体（フィブリルなど）を形成している。より大きな線維束は、いくつかの異なるクラスのタンパク質（異なるコラーゲンタイプを含む）、糖タンパク質、プロテオグリカンの助けを借りて形成され、同じキープレーヤーの交互の組み合わせから異なるタイプの成熟組織を形成する。コラーゲンの[[soluble/ja|不溶性]]は、まだ完全に[[cross-link/ja|架橋]]していないため、若い動物からトロポコラーゲンを抽出できることが発見されるまで、単量体コラーゲンの研究の障壁であった。しかし、顕微鏡技術（電子顕微鏡（EM）や原子間力顕微鏡（AFM）など）やX線回折の進歩により、研究者はコラーゲン構造の詳細な画像を''その場で''得ることができるようになった。コラーゲンの構造が、細胞間や細胞-マトリックス間のコミュニケーションにどのような影響を与えるのか、また、組織がどのように成長・修復され、発生や疾患においてどのように変化するのかをより深く理解するためには、これらの進歩は特に重要である。例えば、AFMベースのナノインデンテーションを用いて、1本のコラーゲン線維がその軸方向に沿って不均質な材料であり、そのギャップ領域とオーバーラップ領域で機械的特性が著しく異なることが示され、この2つの領域における分子組織の違いと相関している。

~~There is some~~ [[covalent bond|~~covalent~~]] crosslinking within the triple helices and a variable amount of covalent crosslinking between tropocollagen helices forming well-organized aggregates (such as fibrils). Larger fibrillar bundles are formed with the aid of several different classes of proteins (including different collagen types), glycoproteins, and proteoglycans to form the different types of mature tissues from alternate combinations of the same key players. Collagen's [[soluble|~~insolubility~~]] ~~was a barrier to the study of monomeric collagen until it was found that tropocollagen from young animals can be extracted because it is not yet fully~~ [[cross-link|~~crosslinked~~]]. However, advances in microscopy techniques (i.e. electron microscopy (EM) and atomic force microscopy (AFM)) and X-ray diffraction have enabled researchers to obtain increasingly detailed images of collagen structure ''~~in situ~~''. These later advances are particularly important to better understanding the way in which collagen structure affects cell–cell and cell–matrix communication and how tissues are constructed in growth and repair and changed in development and disease. For example, using AFM–based nanoindentation it has been shown that a single collagen fibril is a heterogeneous material along its axial direction with significantly different mechanical properties in its gap and overlap regions, correlating with its different molecular organizations in these two regions.

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 グリシンは側鎖を持たない最小のアミノ酸であるため、繊維状構造タンパク質においてユニークな役割を果たしている。コラーゲンでは、三重らせんの組み立てにより、この残基がらせんの内側（軸）に置かれるため、グリシンの[[hydrogen/ja|水素]]原子1個よりも大きな側基を置くスペースがないため、3番目ごとにグリシンが必要とされる。同じ理由で、ProとHypの環は外側を向いていなければならない。魚のように[[thermoregulation/ja|体温]]がほとんどの温血動物よりも低い動物では、より低濃度のアミノ酸が必要とされる。より低いプロリンとヒドロキシプロリン含量は冷水性魚類に特徴的であるが、温水性魚類には特徴的ではない。冷水魚やその他の[[poikilothermic/ja|恒温動物]]のプロリンやヒドロキシプロリン含量が低いということは、そのコラーゲンが哺乳類のコラーゲンよりも熱安定性が低いということにつながる。この低い熱安定性は、魚類コラーゲン由来の[[gelatin/ja|ゼラチン]]が多くの食品や工業用途に適していないことを意味する。
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+トロポコラーゲン[[protein subunit/ja|サブユニット]]は自発的に[[molecular self-assembly/ja|自己組織化]]し、規則正しくずらされた末端を持ち、組織の[[extracellular/ja|細胞外]]空間でさらに大きな配列になる。線維の追加的な組み立ては線維芽細胞によって誘導され、線維芽細胞は線維形成因子から完全に形成された線維を沈着させる。線維性コラーゲンでは、分子は隣接する分子に対して約67&nbsp;[[:en:Nanometre|nm]]ずらされている（単位は「D」と呼ばれ、凝集体の水和状態によって変化する）。ミクロフィブリルの各D周期の繰り返しには、断面で5つの分子を含む「オーバーラップ」と呼ばれる部分と、4つの分子のみを含む「ギャップ」と呼ばれる部分がある。これらのオーバーラップ領域とギャップ領域は、ミクロフィブリルがフィブリルに集合する際に保持されるため、電子顕微鏡で観察することができる。ミクロフィブリル中の三重らせん状のトロポコラーゲンは、準六角形のパッキングパターンで配列している。
-The tropocollagen [[protein subunit|subunits]] spontaneously [[molecular self-assembly|self-assemble]], with regularly staggered ends, into even larger arrays in the [[extracellular]] spaces of tissues. Additional assembly of fibrils is guided by fibroblasts, which deposit fully formed fibrils from fibripositors. In the fibrillar collagens, molecules are staggered to adjacent molecules by about 67&nbsp;[[Nanometre|nm]] (a unit that is referred to as 'D' and changes depending upon the hydration state of the aggregate). In each D-period repeat of the microfibril, there is a part containing five molecules in cross-section, called the "overlap", and a part containing only four molecules, called the "gap". These overlap and gap regions are retained as microfibrils assemble into fibrils, and are thus viewable using electron microscopy. The triple helical tropocollagens in the microfibrils are arranged in a quasihexagonal packing pattern.
+[[File:Collagen fibrils in rabbit skin.jpg|thumb|upright|コラーゲン線維のD周期は、電子顕微鏡で観察すると67nmのバンドが見える。]]
-[[File:Collagen fibrils in rabbit skin.jpg|thumb|upright|The D-period of collagen fibrils results in visible 67nm bands when observed by electron microscopy.]]
+三重らせん内にはいくつかの[[covalent bond/ja|共有]]架橋があり、トロポコラーゲンらせん間には様々な量の共有結合架橋があり、よく組織化された凝集体（フィブリルなど）を形成している。より大きな線維束は、いくつかの異なるクラスのタンパク質（異なるコラーゲンタイプを含む）、糖タンパク質、プロテオグリカンの助けを借りて形成され、同じキープレーヤーの交互の組み合わせから異なるタイプの成熟組織を形成する。コラーゲンの[[soluble/ja|不溶性]]は、まだ完全に[[cross-link/ja|架橋]]していないため、若い動物からトロポコラーゲンを抽出できることが発見されるまで、単量体コラーゲンの研究の障壁であった。しかし、顕微鏡技術（電子顕微鏡（EM）や原子間力顕微鏡（AFM）など）やX線回折の進歩により、研究者はコラーゲン構造の詳細な画像を''その場で''得ることができるようになった。コラーゲンの構造が、細胞間や細胞-マトリックス間のコミュニケーションにどのような影響を与えるのか、また、組織がどのように成長・修復され、発生や疾患においてどのように変化するのかをより深く理解するためには、これらの進歩は特に重要である。例えば、AFMベースのナノインデンテーションを用いて、1本のコラーゲン線維がその軸方向に沿って不均質な材料であり、そのギャップ領域とオーバーラップ領域で機械的特性が著しく異なることが示され、この2つの領域における分子組織の違いと相関している。
-There is some [[covalent bond|covalent]] crosslinking within the triple helices and a variable amount of covalent crosslinking between tropocollagen helices forming well-organized aggregates (such as fibrils). Larger fibrillar bundles are formed with the aid of several different classes of proteins (including different collagen types), glycoproteins, and proteoglycans to form the different types of mature tissues from alternate combinations of the same key players. Collagen's [[soluble|insolubility]] was a barrier to the study of monomeric collagen until it was found that tropocollagen from young animals can be extracted because it is not yet fully [[cross-link|crosslinked]]. However, advances in microscopy techniques (i.e. electron microscopy (EM) and atomic force microscopy (AFM)) and X-ray diffraction have enabled researchers to obtain increasingly detailed images of collagen structure ''in situ''. These later advances are particularly important to better understanding the way in which collagen structure affects cell–cell and cell–matrix communication and how tissues are constructed in growth and repair and changed in development and disease. For example, using AFM–based nanoindentation it has been shown that a single collagen fibril is a heterogeneous material along its axial direction with significantly different mechanical properties in its gap and overlap regions, correlating with its different molecular organizations in these two regions.
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