Flavin adenine dinucleotide/ja: Difference between revisions

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 ゲノム（フラボプロテオーム）中のフラビン依存性タンパク質をコードする遺伝子の数は種によって異なり、0.1%〜3.5%で、ヒトは90のフラボプロテインをコードする遺伝子を持つ。FADはフラビンのより複雑で豊富な形態であり、フラボプロテオーム全体の75％、ヒトがコードするフラボタンパク質の84％に結合していると報告されている。 様々な哺乳類培養細胞株における遊離または非共有結合フラビンの細胞内濃度は、FAD（2.2-17.0 amol/cell）とFMN（0.46-3.4 amol/cell）で報告されている。
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+FADは[[NAD+/ja|NAD+]]よりも正の[[reduction potential/ja|還元電位]]を持ち、非常に強い酸化剤である。細胞はこれを、C-C結合の[[alkene/ja|アルケン]]への脱水素反応など、エネルギー的に困難な多くの酸化反応に利用する。FAD依存性タンパク質は、電子輸送、DNA修復、ヌクレオチド生合成、脂肪酸の[[Beta oxidation/ja|β酸化]]、アミノ酸異化、さらに[[Coenzyme A/ja|CoA]]、[[CoQ/ja|CoQ]]、[[heme/ja|ヘム]]基などの他の補因子の合成など、多種多様な代謝経路で機能している。 よく知られている反応の1つは[[citric acid cycle/ja|クエン酸サイクル]]（TCAまたはクレブスサイクルとしても知られている）の一部である。[[succinate dehydrogenase/ja|コハク酸デヒドロゲナーゼ]]（[[electron transport chain/ja|電子伝達系]]の複合体II）は、[[ubiquinone/ja|ユビキノン]]の[[ubiquinol/ja|ユビキノール]]への還元と結合させることによって[[succinate/ja|コハク酸]]の[[fumarate/ja|フマル酸]]への酸化を触媒するために共有結合したFADを必要とする。この酸化による高エネルギー電子は、FADをFADH<sub>2</sub>に還元することによって一時的に蓄えられる。FADH<sub>2</sub>はその後FADに戻り、その2つの高エネルギー電子を電子伝達系に送る。FADH<sub>2</sub>のエネルギーは、[[oxidative phosphorylation/ja|酸化的リン酸化]]によって1.5当量の[[Adenosine triphosphate/ja|ATP]]を生成するのに十分である。いくつかの酸化還元フラボ蛋白質は、[[acyl CoA dehydrogenase/ja|アセチルCoAデヒドロゲナーゼ]]のようにFADと非共有結合し、脂肪酸の[[beta-oxidation/ja|β酸化]]や[[leucine/ja|ロイシン]]のようなアミノ酸の異化に関与する（[[isovaleryl-CoA dehydrogenase/ja|イソバレリルCoAデヒドロゲナーゼ]]）、 [[isoleucine/ja|イソロイシン]]（短鎖/分岐鎖アシル-CoAデヒドロゲナーゼ）、[[valine/ja|バリン]]（イソブチリル-CoAデヒドロゲナーゼ）、および[[lysine/ja|リジン]]（[[glutaryl-CoA dehydrogenase/ja|グルタリル-CoAデヒドロゲナーゼ]]）のようなアミノ酸の異化を行う。 代謝を制御するFAD依存性酵素のその他の例としては、[[glycerol-3-phosphate dehydrogenase/ja|グリセロール-3-リン酸デヒドロゲナーゼ]]（トリグリセリド合成）と[[purine/ja|プリン]]ヌクレオチド異化に関与する[[xanthine oxidase/ja|キサンチンオキシダーゼ]]がある。 フラボタンパク質においてFADが果たしうる非触媒的機能としては、構造的役割、あるいは[[circadian clock/ja|生物時計]]や発生を制御する青感受性の光[[photoreceptor cell/ja|光受容体]]への関与、[[bioluminescent/ja|生物発光]]細菌における光の発生などがある。
-FAD has a more positive [[reduction potential]] than [[NAD+]] and is a very strong oxidizing agent. The cell utilizes this in many energetically difficult oxidation reactions such as dehydrogenation of a C-C bond to an [[alkene]]. FAD-dependent proteins function in a large variety of metabolic pathways including electron transport, DNA repair, nucleotide biosynthesis, [[Beta oxidation|beta-oxidation]] of fatty acids, amino acid catabolism, as well as synthesis of other cofactors such as [[Coenzyme A|CoA]], [[CoQ]] and [[heme]] groups.  One well-known reaction is part of the [[citric acid cycle]] (also known as the TCA or Krebs cycle); [[succinate dehydrogenase]] (complex II in the [[electron transport chain]]) requires covalently bound FAD to catalyze the oxidation of [[succinate]] to [[fumarate]] by coupling it with the reduction of [[ubiquinone]] to [[ubiquinol]]. The high-energy electrons from this oxidation are stored momentarily by reducing FAD to FADH<sub>2</sub>. FADH<sub>2</sub> then reverts to FAD, sending its two high-energy electrons through the electron transport chain; the energy in FADH<sub>2</sub> is enough to produce 1.5 equivalents of [[Adenosine triphosphate|ATP]] by [[oxidative phosphorylation]]. Some redox flavoproteins non-covalently bind to FAD like [[acyl CoA dehydrogenase|Acetyl-CoA-dehydrogenases]] which are involved in [[beta-oxidation]] of fatty acids and catabolism of amino acids like [[leucine]] ([[isovaleryl-CoA dehydrogenase]]), [[isoleucine]], (short/branched-chain acyl-CoA dehydrogenase), [[valine]] (isobutyryl-CoA dehydrogenase), and [[lysine]] ([[glutaryl-CoA dehydrogenase]]).  Additional examples of FAD-dependent enzymes that regulate metabolism are [[glycerol-3-phosphate dehydrogenase]] (triglyceride synthesis) and [[xanthine oxidase]] involved in [[purine]] nucleotide catabolism.  Noncatalytic functions that FAD can play in flavoproteins include as structural roles, or involved in blue-sensitive light [[photoreceptor cell|photoreceptors]] that regulate [[circadian clock|biological clocks]] and development, generation of light in [[bioluminescent]] bacteria.
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