Flavin adenine dinucleotide/ja: Difference between revisions

← Older edit Newer edit →

VisualWikitext

@@ Line 69: / Line 69: @@
 FADは2H<sup>+</sup>と2e<sup>-</sup>の付加によってFADH<sub>2</sub>に[[redox/ja|還元]]される。FADH<sub>2</sub>はまた、1つのH<sup>+</sup>と1つのe<sup>-</sup>の損失によって[[redox/ja|酸化]]され、FADHを形成することができる。FADの形は、1H<sup>+</sup>と1e<sup>-</sup>のさらなる損失によって再形成される。FADの形成は、フラビン-N(5)-オキシドの還元と脱水によっても起こりうる。酸化状態に基づいて、フラビンは[[aqueous solution/ja|水溶液]]中で特定の色をとる。 [[Amine oxide/ja|フラビン-N(5)-オキシド]]（超酸化型）は黄橙色、FAD（完全酸化型）は黄色、FADH（半還元型）は[[pH/ja|pH]]に基づいて青色または赤色、完全還元型は無色である。形を変えると、他の化学的性質に大きな影響を与えることがある。例えば、完全酸化型のFADは[[Nucleophilic substitution/ja|求核攻撃]]を受け、完全還元型のFADH<sub>2</sub>は高い[[polarizability/ja|分極率]]を持ち、半還元型は水溶液中で不安定である。FADは[[aromatic/ja|芳香環]]系であるが、FADH<sub>2</sub>はそうではない。これは、芳香族構造がもたらす[[resonance/ja|共鳴]]による安定化がなく、FADH<sub>2</sub>のエネルギーが著しく高いことを意味する。 FADH<sub>2</sub>は、酸化されると芳香族性を取り戻し、この安定化によって表されるエネルギーを放出するので、エネルギーを運ぶ分子である。
-<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
+FADとその変異体の[[spectroscopy/ja|分光]]特性は、[[Ultraviolet-visible spectroscopy/ja|UV-VIS吸収]]と[[Fluorescence spectroscopy/ja|蛍光]]分光法を使用することによる反応のモニタリングを可能にする。FADの各形態は明確な吸光度スペクトルを持ち、酸化状態の変化を容易に観察することができる。FADの主な局所吸光度極大は450&nbsp;nmに観測され、消衰係数は11,300 M<sup>-1</sup>cm<sup>-1</sup>である。フラビンは一般に、結合していないときに蛍光活性を示す（フラビン核酸誘導体と結合したタンパク質は[[flavoprotein/ja|フラボタンパク質]]と呼ばれる）。この性質は、タンパク質の結合を調べる際に利用することができ、結合状態にすると蛍光活性が失われることを観察することができる。酸化フラビンは約450&nbsp;nmの高い吸光度を持ち、約515-520&nbsp;nmで蛍光を発する。
-The [[spectroscopy|spectroscopic]] properties of FAD and its variants allows for reaction monitoring by use of [[Ultraviolet-visible spectroscopy|UV-VIS absorption]] and [[Fluorescence spectroscopy|fluorescence]] spectroscopies. Each form of FAD has distinct absorbance spectra, making for easy observation of changes in oxidation state. A major local absorbance maximum for FAD is observed at 450&nbsp;nm, with an extinction coefficient of 11,300 M<sup>−1</sup> cm<sup>−1</sup>. Flavins in general have fluorescent activity when unbound (proteins bound to flavin nucleic acid derivatives are called [[flavoprotein]]s). This property can be utilized when examining protein binding, observing loss of fluorescent activity when put into the bound state. Oxidized flavins have high absorbances of about 450&nbsp;nm, and fluoresce at about 515-520&nbsp;nm.
-</div>
-<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
+<span id="Chemical_states"></span>
-== Chemical states ==
+== 化学状態{{Anchor|Chemical states}} ==
-</div>
-<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
+生物学的システムでは、FADは完全に酸化された形態ではH<sup>+</sup>とe<sup>-</sup>の受容体として、FADHの形態では受容体または供与体として、還元されたFADH<sub>2</sub>の形態では供与体として働く。下の図は、この物質が受ける可能性のある変化をまとめたものである。
-In biological systems, FAD acts as an acceptor of H<sup>+</sup> and e<sup>−</sup> in its fully oxidized form, an acceptor or donor in the FADH form, and a donor in the reduced FADH<sub>2</sub> form. The diagram below summarizes the potential changes that it can undergo.
-</div>
 <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">